Enzim, kekuatan, keserbagunaan dan makna. Enzim yang mempercepat reaksi kimia tanpa mengatur suhu dan menghilangkan energi dan fermentasi untuk mempercepat kecepatan reaksi kimia
Bab IV. fermentasi
11. Informasi umum tentang enzim
fermentasi, tentang benzimi,- banyak katalis biologis untuk mempercepat reaksi kimia. Jumlah awal spesies enzim menjadi seribu. Hampir semua reaksi kimia yang terjadi pada organisme hidup, dipersilahkan atas partisipasinya. Fermentasi mempercepat reaksi kimia dalam 10 8 - 10 20 kali. Bau memainkan peran penting dalam proses biologis yang paling penting: dalam pertukaran ucapan, dalam puasa daging, dalam percakapan asing, yang dikonsumsi dalam tubuh, dalam transmisi sinyal, dalam pengangkutan ucapan. Untuk sel, enzim mutlak diperlukan, tanpa mereka sel, dan juga, kehidupan, tidak mungkin ada.
Kata enzim mirip dengan fermentum Latin - ragi, enzim dalam terjemahan dari kenari berarti "dalam dirijah". Gagasan pertama tentang enzim pengganggu diambil pada abad ke-19, bir hanya pada tongkolnya abad ke-20, teori enzim terbentuk, dan pada tahun 1926, James Sumner pertama kali mengambil enzim pemurnian menjadi kekuatan kristal.
Sumner vyaviv, kristal scho ureazi disimpan dalam botol. U 30-i hal. Abad lalu, John Norton dan rekan-rekannya mengambil enzim tripsin dan pepsin dalam kristal viglyade, dan mereka juga memasang, seperti bau busuk, seperti urease, untuk sifat alami mereka botol. Sebagai hasil dari ini, sudut pandang dirumuskan tentang sifat protein enzim, tahun bagatorazovy yak dikembangkan. hanya signifikan dalam kasus RNA, kesehatan katalisis telah ditunjukkan; jadi RNA diberi nama ribozim, tentang enzim RNA. Ribozim menjadi bagian yang tidak penting dari semua enzim, untuk itu kita akan berbicara tentang enzim secara massal.
Bangsawan Tsikavo! Ribonuclease P adalah enzim yang mendegradasi RNA; itu disimpan dalam dua komponen RNA dan polipeptida. Dengan konsentrasi ion magnesium yang tinggi, keberadaan komponen protein menjadi tidak diperlukan. Mengkatalisis reaksi dengan satu RNA.
Persyaratan dan karakteristik enzim dengan katalis non-alkohol
Baris baris Fermenti otoritas aneh dengan katalis kimia non-alkohol:
a) jangan tersesat dalam proses katalisis dan tidak menyadari ular yang tidak berpagar;
b) untuk mempercepat reaksi langsung dan ganas, yang tidak menghindar dari jenis kimia apa pun;
c) mengkatalisis hanya reaksi-reaksi yang dapat terjadi tanpa mereka;
d) untuk meningkatkan kecepatan reaksi kimia untuk reduksi aktivasi energi(Gbr. 26) .
Reaksi kimia ini bertentangan dengan fakta bahwa sebagian kecil dari molekul pidato out-of-the-box kurang energik dalam hal molekul-molekul, dan jumlah energi yang dibutuhkan untuk mencapai negara transisi. Enzim, seperti katalis kimia, mengurangi energi aktivasi, karena interaksi molekul, sehubungan dengan jumlah molekul yang dapat mencapai tahap transisi, pertumbuhan, dan jumlah reaksi enzim.
Gambar 26. Injeksi enzim pada energi aktivasi
Fermentasi yang tidak penting dalam hal kesamaan dengan katalis kimia non-alkohol diturunkan dari mereka menurut sejumlah parameter:
a) enzim mungkin lebih efisien, misalnya, enzim katalase, yang mengkatalisis reaksi: 2Н 2 2 = 2Н 2 + 2, dipercepat kira-kira 10 12 kali, efisiensi platina sebagai katalis lebih rendah;
b) fermentasi mungkin memiliki spesifisitas yang lebih tinggi dibandingkan dengan katalis non-alkohol reaksi kimia Misalnya, enzim urease hanya mengkatalisis satu reaksi - hidrolisis benih, protease, dan dengan demikian terurai, tetapi tidak menggunakan karbohidrat, lipid, asam nukleat, dan kata lain. Di sisi lain, platinum adalah katalis yang baik untuk mengurangi reaksi (pengeringan, degradasi, oksidasi), mengkatalisis reaksi yang menghilangkan amonia dari nitrogen dan air, dan dari pengeringan menjadi reaksi asam lemak yang tidak beracun.
c) fermentasi secara efisien di bak cuci kecil: pada suhu 0 - 40 o , pada wakil atmosfer Pada nilai pH mendekati netral, fermentasi mengalami denaturasi dan tidak mengembangkan kualitas katalitiknya dalam limbah yang lebih besar. Untuk katalisis kimia yang efektif, seringkali perlu memiliki daya cengkeram yang tinggi, suhu tinggi dan adanya asam atau cairan. Misalnya, sintesis amonia dengan adanya katalis harus dilakukan pada 500 - 550 ° dan sebaliknya 15 - 100 MPa;
d) aktivitas enzim berpori dengan katalis kimia dapat diatur lebih halus oleh berbagai faktor. Dalam kasus anak-anak, kurangnya bicara berarti mereka meningkat, sehingga mereka mengurangi kecepatan reaksi enzimatik.
struktur enzim
Berat molekul khas enzim dapat bervariasi dari 10 4 hingga 10 6 atau lebih. Enzim umumnya berbentuk bulat. Beberapa enzim disimpan dalam botol sederhana hanya dari kelebihan asam amino (ribonuklease, pepsin, tripsin), yang aktivitasnya disimpan sebagai manifestasi di gudang komponen kimia tambahan, yang disebut kofaktor... Kofaktor yak bisa berupa logam Fe 2+, Mn 2+, Mg 2+, Zn 2+ atau lipat pidato organik, saya menyebutnya sama koenzim... Sebelum gudang koenzim bagatokh, masukkan vitamini. Yak pantat di ara. 27 menunjukkan struktur koenzim A (CoA).
Kecil. 27. Koenzim A
Sebagai koenzim saus mint dengan enzim, maka, secara umum, vin adalah kelompok prostetik dari botol lipat. Cofactories dapat menunjukkan fungsi-fungsi berikut:
a) partisipasi dalam katalisis;
b) interaksi antara substrat dan enzim;
c) stabilisasi enzim.
Enzim kompleks aktif katalitik - nama kofaktor holoenzim... Tambahkan kofaktor ke holoenzim sampai tidak aktif apoenzim:
Holoenzim apoenzim + kofaktor.
Molekul enzim memiliki pusat aktif... Pusat aktif adalah seluruh area molekul untuk enzim, di mana ia terhubung ke substrat dan transformasinya menjadi produk reaksi. Enzim Razmіri, sebagai suatu peraturan, berarti mengubah ukuran substrat . Pusat aktif hanya menempati bagian yang tidak signifikan dari molekul untuk enzim (Gbr. 28).
Kecil. 28. Investigasi molekul untuk enzim dan substrat
Pusat aktif akan mengatur surplus asam amino polipeptida lantsyug. Dalam enzim dua komponen, komponen non-alkohol juga dapat memasuki pusat aktif. Surplus asam amino hadir dalam molekul enzim, yang tidak mengambil bagian dalam katalisis dan interaksi dengan substrat. Namun, baunya seperti seratus persen, beginilah cara enzim bisa membentuk struktur yang luas. Seringkali di gudang pusat aktif ada kelebihan asam amino polar (serin, treonin, sistein) dan muatan (lisin, histidin, glutamin dan asparagin). Surplus asam amino, yang membentuk pusat aktif, terletak di lancer polipeptida di lokasi yang paling signifikan dan muncul dengan perkiraan ketika struktur tertinal terbentuk (Gbr. 29).
Kecil. 29. Pusat aktif
Misalnya, pusat aktif chymotrypsin (enzim herbal yang memecah protein) mengandung kelebihan histidin - 57, asam aspartat - 102, serin - 195 (angka menunjukkan urutan angka dalam tombak polipeptida). Tidak penting untuk jarak satu bentuk dari satu siklus surplus asam amino dalam lancer polipeptida, di ruang bau tangan roset dan membentuk pusat aktif.
Bangsawan Tsikavo! Dengan imunisasi makanan dengan ucapan, yang merupakan analog dari bentuk transisi dari substrat apa pun, dimungkinkan untuk menghilangkan antibodi, yang mengkatalisis transformasi substrat, antibodi semacam itu disebut secara katalitik x abo abzyme ... Vikoristovuchi seperti pidhid, dapat diarahkan untuk memangkas katalis secara praktis untuk reaksi apa pun.
Enzim deyaki disintesis dalam bentuk tidak aktif dalam viglyad yang disebut proenzim, Segera setelah faktor bernyanyi menjadi aktif. Misalnya, enzim kimotripsin dan tripsin terbentuk sebagai hasil aktivasi kimotripsinogen dan tripsinogen.
Tatanama dan klasifikasi enzim
Seringkali nama enzim ditetapkan sebagai cara untuk menambahkan sufiks ke nama substrat, yang anggurnya diresapi. Misalnya, beri nama enzim urease menjadi seperti kata Bahasa Inggris urea - sechovina, protease (enzim, yang dapat memecah minuman) - bentuk kata protein. fermentasi bagato mayut remeh nama, tidak terkait dengan nama substratnya, misalnya pepsin dan tripsin. Periksa dan beri nama secara sistematis enzim, yang mencakup nama substrat dan mewakili sifat reaksi yang dikatalisis.
Bangsawan Tsikavo! Enzim yang mengkatalisis reaksi
ATP +D-glukosaADP +D-glukosa - 6 - fosfat,
memakai nama sistematis ATP: heksosa 6-fosfotransferase.
Menurut reaksi yang dikatalisis, semua fermentasi dibagi menjadi 6 kelas.
1. oksidoreduktase... Mengkatalisis reaksi yang memimpin oksidatif
2. transferase... Mengkatalisis reaksi antar kelompok transfer antarmolekul:
AB + C = AC + B.
3. hidrolase... Mengkatalisis reaksi hidrolisis:
AB + H 2 O = AOH + BN.
4. penghubung... Mengkatalisis reaksi kelompok yang diterima dengan sub-link dan reaksi dering.
5. isomerase... Mengkatalisis reaksi isomerisasi (transfer molekul internal kelompok).
6. ligazi... Mengkatalisis pembuatan dua molekul, dikombinasikan dengan hidrolisis ATP.
Pada iblisnya sendiri, subclass kelas kulit menjadi subclass, dan subclass - menjadi subclass. Enzim dalam sub-subclass diberi nomor seri. Akibatnya, enzim kulit memiliki nomor tertentu.
Enzim meningkatkan kecepatan reaksi dengan menggunakan metode.
Kinetika reaksi enzimatik
Pengakuan, reaksi reinkarnasi yang memberanikan fermentasi(E), disebut substrat(S). Dalam reaksi enzimatis, kompleks enzim-substrat(ES). Mengingat enzim, molekul substrat mengubah ruang lingkup konfigurasinya, di mana ia mengubah energinya dan mengubah kualitas suara. Kompleks enzim-substrat menjadi tidak stabil dan karena berubah menjadi kompleks produk enzim, yang dapat diuraikan menjadi enzim produk(P) reaksi:
S + E ® ES ® E + P
Diya memfermentasi katalis yak volodin deyakimi kekhasan: 1) Enzim tidak membuat reaksi kimia baru, saya akan menyambut Anda lagi. 2) Enzim tidak berubah secara langsung ke reaksi, karena diprakarsai oleh konsentrasi reagen, mengkatalisis reaksi langsung dan reaksi balik. Reaksi terbalik tidak perlu mencapai akhir, bau busuk bagian gudang proses biokimia, di mana reaksi kulit terjadi vicorist dalam kualitas substrat produk di depan reaksi. Bahkan sejumlah kecil enzim dapat mempercepat transformasi sejumlah besar substrat.
Dengan peningkatan jumlah enzim, likuiditas reaksi enzimatik meningkat ke tingkat tunggal, yang ditandai dengan sejumlah kecil substrat yang tersedia untuk enzim. Dalam ketenangan organisme hidup, banyak enzim tidak menunjukkan aktivitas maksimal karena kekurangan sejumlah substrat. Dengan konsentrasi enzim yang terus menerus, peningkatan jumlah substrat akan menghasilkan percikan yang cepat, bukan peningkatan yang lebih besar dalam pertumbuhan likuiditas reaksi enzimatik, selama tidak mencapai kecerahan maksimum. , tidak perlu berlatih
Untuk enzim kulit, ada konsentrasi substrat tertentu (disebut konstanta Michaelis - Km), dengan kecepatan reaksi setengah gudang maksimum. Constant Mikhaelis berfungsi sebagai dunia spora kimia antara enzim dan substrat, dan dunia kesehatan membentuk kompleks enzim-substrat.
1. Mengurangi energi transisi ke jalur stabilisasi kompleks aset.
2. Meningkatkan energi substrat jika menyentuh enzim ketika kompleks enzim-substrat terbentuk. Akibatnya, akan ada perubahan peningkatan efisiensi energi kompleks E-S dan kamp transisi.
3. Lingkungan mikro yang dapat diterima dari pusat aktif di pabrik, seperti yang terlihat dari pusat air. Seringkali, pada lancer sarjana surplus asam amino, yang terletak di area pusat aktif, kekuatan untuk membangun muatan listrik berubah dalam beberapa kasus, jika lancer penuh dengan lubang di dekat tengah air. Akibatnya, lancer dapat meningkatkan reaktivitasnya.
4. Semoga atom bereaksi dalam urutan yang benar, dan dengan cara yang paling penting, dengan satu atau lain cara, sehingga reaksi optimal dapat dicegah. Hilangnya atom karena kinerja enzim bahkan lebih jarang untuk menghasilkan reaksi kimia, dan kemungkinan jenis atom tertentu muncul dalam organisasi yang benar.
Enzim meningkatkan kecepatan reaksi dengan menggunakan metode. - mengerti dan lihat. Klasifikasi dan fitur khusus dari kategori "Enzim untuk reaksi yang lebih cepat dengan menggunakan metode." 2017, 2018.
fermentasi-tupai, yang akan mempercepat reaksi kimia. Semua enzim berbentuk globular. pada reaksi bukan vitrahayutsya. Semoga semua kekuatan bіlkіv.
enzim aktivitas katalitik Mayut deyaki RNA (ribozim).
terlihat:
1.Kekhususan permainan.
2. Efisiensi permainan yang tinggi.
3. Kemampuan mengatur.
6 kelas enzim.
Enzim berkelas:
1.OVR mengkatalisis oksireduktase untuk partisipasi 2 substrat (memindahkan elektron atau atom dari satu substrat ke satu substrat).
Dehidrogenase - mengkatalisis reaksi pelarutan air (dehidrogenasi). Yak akseptor elektronik tersedia dalam NAD +, NADP +, FAD, FMN.
Oksidase-akseptor elektron adalah molekul asam.
Oksigenase (hidroksilase) -molekul asam asam atom ditekan ke substrat.
2.Transferase-mengkatalisis transfer gugus fungsi dari satu hari ke hari berikutnya. Podіlyayutsya bera dari mentransfer grup.
3. Hidrolase-mengkatalisis reaksi hidrolisis (pemisahan ikatan kovalen dengan molekul yang melekat mengarah ke paku keling).
4. Liasis-penempelan ke substrat oleh lapisan non-hidrolitik kelompok (CO2, H2O, NH2, SH2).
5.Isomerase - mengkatalisis transformasi molekuler internal. Jika suatu gugus dipindahkan di tengah-tengah satu molekul, maka enzim tersebut disebut mutazi.
6.Ligases (synthetases) - reaksi pengikatan satu ke satu 2 molekul ke ikatan kovalen. Proses pengikatan dengan pelepasan tautan ATP juga merupakan proses makroergik. Yaksho ATP sintase, bukan ATP sintase.
Pusat aktif enzim Sukupn_st dari piringan terkait dengan substrat dan piringan katalitik. Simpan dari surplus asam amino.
Substrat Dilyanka zv'yazuvannya- dilyanka menjadi substrat, di belakang penambahan tautan non-kovalen, dihubungkan dengan enzim, membentuk kompleks enzim-substrat.
dilyanka katalitik- dilyanka dalam semacam substrat diketahui secara kimiawi diubah menjadi produk.
kofaktor- zat non-alkohol, untuk mengubah enzim menjadi bentuk aktif (paling sering, itu adalah logam).
koenzim- bіlkoe z'єdnannya, scho menerjemahkan enzim ke dalam bentuk aktif (kurang vitamіnіv).
Kofaktor dan koenzim atau membentuk struktur tretin dari protein-enzim, yang akan mempertahankan spesifisitas substrat. Abo untuk ditarik ke dalam reaksi dalam kualitas substrat tambahan (dalam koenzim utama).
Mekanisme reaksi enzim dengan substrat:
1. Enzim terlibat dengan substrat di pusat aktif (kofaktor terbentuk di sel-sel lipat di pusat aktif).
2. Di area pusat aktif, secara kimiawi dikonfigurasi ulang ke substrat, dan produk reaksi ditetapkan.
3. Produk yang dihasilkan dari reaksi mengkonsumsi komplementaritas dan ditemukan dalam enzim.
Molekul enzim kulit akan membutuhkan konformasi untuk perkembangannya sendiri, hanya dalam kasus gelombang otak bernyanyi (pH, suhu, dll.).
Jenis kekhususan enzim:
Spesifisitas substrat:
1.Absolute - mengkatalisis transformasi hanya satu substrat.
2.Group- mengkatalisasi jenis yang sama dari re-transformasi dalam substrat decilcoh struktural serupa.
3. Stereospesifisitas - ketika stereoisomer desil terlihat jelas dalam substrat, enzim menunjukkan kekhususan mutlak hanya salah satunya (D-zucru, asam L-amino, isomer cis-trans).
Spesifisitas katalitik:
Katalisis yang menempel pada substrat, satu per satu, dapat diubah. Satu dan ucapan yang sama dapat diubah menjadi produk yang berbeda, menurut enzim yang berbeda.
Efisiensi katalitik (jumlah putaran enzim) - jumlah molekul substrat, diubah menjadi produk untuk satu molekul enzim tambahan dalam 1 detik.
Manifestasi kekhususan transformasi adalah satu dan substrat yang sama dapat diubah menjadi kata-kata yang berbeda, bersama dengan enzim lain.
Frekuensi reaksi enzimatik (V) dikurangi dengan penurunan substrat (S) atau peningkatan produk (P) per satuan jam. Perubahan derajat reaksi enzimatik berbanding lurus dengan derajat fallowness karena perubahan konsentrasi enzim ketika konsentrasi substrat ditingkatkan.
fermentasi
Pertukaran kata-kata dalam tubuh dimungkinkan karena fakta bahwa semua peragaan yang kurang ajar terjadi, karena dimungkinkan untuk melakukannya. Proses konversi mencakup semua jenis reaksi kimia: transfer antarmolekul gugus fungsi, pemisahan hidrolitik dan nonhidrolitik suara ceria Overbudding intramolekul, reaksi kimia baru dan reaksi oksidatif adalah reaksi umum. Reaksi seperti itu terjadi di dalam tubuh dengan kecepatan yang luar biasa hebat hanya dengan adanya katalis. Semua katalis biologis adalah pidato dari sifat biologis dan disebut enzim (dal F) atau enzim (E).
Enzim bukanlah komponen reaksi, tetapi menghalangi mereka untuk mempercepat perkembangan reaksi, dan meningkatkan kecepatan baik langsung maupun revitalisasi. Reaksi yang dipercepat adalah karena pengurangan aktivasi energi - batang energi itu, yang merupakan salah satu sistem standar (semacam kimia) dari yang lain (produk reaksi).
Enzim mempercepat reaksi paling populer di dalam tubuh. Jadi, sederhana dari sudut pandang kimia tradisional dari reaksi penambahan air dalam bentuk asam tinggi dan dalam perumusan CO2 dalam bentuk partisipasi enzim, yang, tanpa itu, adalah jauh lebih penting untuk mengatur pH darah. Pembentukan enzim katalitik dalam organisme menjadi lebih mampu reaksi seperti itu, karena tanpa katalis mereka akan digunakan ratusan dan ribuan kali lebih sering.
kekuatan enzim
1. Mempengaruhi kecepatan reaksi kimia: fermentasi meningkatkan kecepatan reaksi kimia, tetapi ternyata tidak salah.
Kecepatan reaksi adalah perubahan konsentrasi komponen-komponen reaksi dalam satu jam. Jika ada hubungan langsung, maka proporsi konsentrasi pidato reaktif, jika dalam vokal - itu adalah proporsi konsentrasi produk reaksi. Pengenaan reaksi langsung dan memberontak disebut konstanta rivnovagy. Enzim tidak dapat mengubah nilai konstan, ale stan, dengan adanya fermentasi, infus.
2. Spesifisitas enzim. Dalam sel, organisme ditentang oleh 2-3 yew. Reaksi, kulit dikatalisis oleh enzim bernyanyi. Kekhususan enzim adalah fakta bahwa ia mempercepat loncatan dari satu reaksi bernyanyi, yang tidak menambah kecepatan mereka yang bahkan lebih mirip.
perkembangan:
sangat- jika F hanya mengkatalisis satu reaksi tunggal (arginase - pemecahan arginin)
jelas sekali(Grup khusus) - Kelas reaksi katalitik F (mis. Pemisahan hidrolitik) atau reaksi untuk partisipasi kelas bicara bernyanyi.
Spesifisitas enzim diperkaya dengan asam amino unik setelah itu, karena terletak pada konformasi pusat aktif, dalam hubungannya dengan komponen reaksi.
Rechovina, transformasi kimia dari apa yang dikatalisis oleh enzim, saya akan menamainya substrat (S) .
3. Aktivitas enzim – kesehatan pada tahap pertumbuhan mempercepat kecepatan reaksi. Aktivitas di:
1) Unit aktivitas internasional - (MO) berjumlah enzim, yang mengkatalisis konversi 1 M menjadi substrat selama 1 xv.
2) digulung (kucing) - jumlah katalis (enzim), kemudian tulis ulang 1 mol substrat dalam 1 detik.
3) Lubang aktivitas - jumlah unit aktivitas (apakah itu dari makanan yang terlalu panas) dalam pandangan pra-peka terhadap massa aktivitas yang luar biasa.
4) Lebih banyak aktivitas molar - jumlah molekul substrat yang diubah oleh satu molekul enzim untuk quiline.
Aktivitas berbaring di persha cherga berdasarkan suhu ... Aktivitas tertinggi enzim ini ditunjukkan pada suhu optimum. Untuk organisme hidup, nilainya terdapat pada batas +37.0 - +39,0 ° C, dalam keadaan bera berupa makhluk. Ketika suhu rendah, keruntuhan coklat akan meningkat, laju difusi akan berubah, dan proses pembentukan kompleks dengan enzim dan komponen reaksi (substrat) juga akan meningkat. Ketika suhu makanan +40 - +50 ° C, molekul enzim, yak bіlkom, rentan terhadap proses denaturasi. Dengan berbagai macam reaksi kimia, itu seperti tetesan (Gbr. 4.3.1.).
Aktivitas enzim juga disimpan sebagai pH tengah ... Untuk jumlah yang lebih besar, nilai pH berada pada optimumnya, di mana aktivitasnya maksimum. Osilasi dalam sel diisi dengan ratusan enzim dan untuk kulit mereka memiliki optik pH sendiri, maka perubahan pH adalah salah satu faktor terpenting dalam regulasi aktivitas enzimatik... Jadi, sebagai hasil dari satu kimia untuk partisipasi enzim bernyanyi, pH optik terletak pada perdel 7,0 - 7,2, produk yang bersifat asam terbentuk. Ketika nilai pH tinggi, itu bergeser ke kisaran 5,5 - 6,0. Aktivitas enzim menurun tajam, tingkat penerimaan produk tumbuh, bahkan ketika enzim diaktifkan, untuk nilai pH tertentu produk optimal dari reaksi pertama diumpankan ke bahan kimia yang lebih rendah. (Juga pantatnya adalah tentang pepsin dan tripsin).
fermentasi - katalis biologis Proses kehidupan sangat diperlukan tanpa partisipasi. Boni dicirikan oleh bangunan: pidato pidato reaktif - substrat; sambut biokimia, karena Anda ingin melakukannya lebih sering; aktivitas pada konsentrasi substrat yang bahkan tidak signifikan, pada saat yang sama, membutuhkan energi yang cukup; fungsi kapas dalam penurunan suhu dan pH tengah.
katalisis biologis mengira< высокой эффективностью и способностью ферментов четкие < выделять вещество, с которой они взаимодействуют.
Dalam molekul enzim, sekelompok asam amino yang sangat aktif terjadi, karena mereka membentuk pusat aktif (129), interaksi esensial hanya satu dengan jenis bicara - substrat (130). Ketika substrat khusus untuk enzim bernyanyi dan pergi, seperti untuk strukturnya, serta kekuatan fisik dan kimia ke pusat aktif "sebagai kunci untuk mengunci", dan kemudian reaksi substrat dengan pusat aktif dikurangi . Sebagai hasil reaksi dari sulur, enzim merupakan substrat kompleks yang mudah hancur karena waktu yang dibutuhkan untuk memformulasi produk baru. Kata-kata, yang didirikan sekaligus, diubah menjadi enzim, yang memperbarui strukturnya dan menjadi akrab dengan reaksi yang sama. Dalam sedetik, enzim bereaksi dengan jutaan molekul ke substrat dan dirinya sendiri tidak runtuh.
enzim zavdyaky reaksi biokimia Mungkin, dengan konsentrasi bicara yang bahkan tidak signifikan di dalam sel, itu sangat penting, terutama di sel yang tenang, jika, untuk bantuan enzim dalam organisme, ada banyak kata-kata yang banyak bicara. Sudah dalam satu detik, enzim katalase akan memberi Anda gaya yang merusak dan molekul peroksida, serta dalam pikiran paling awal merentangkan 300 roket.
Enzim dermal hanya mengkatalisis reaksi tunggal. Geser berarti, bahwa itu bukanlah kemungkinan reaksi yang ditimbulkan, tetapi hanya bahwa reaksi itu telah dipercepat di masa muda, rasa malu dari tren "kosmis". Selanjutnya, pengembangan kembali pidato, ditegaskan dalam hasil satu reaksi enzimatik, ada enzim lain, lalu yang ketiga dan seterusnya D. Ada ribuan enzim yang berbeda dalam anggur dan mawar, tetapi baunya tidak enak. tidak mudah untuk mempercepat reaksi.
Likuiditas enzim disimpan pada suhu (efektif - mendekati +40 ° C) dan kisaran nilai pH, spesifik untuk enzim tertentu. Untuk enzim yang lebih tinggi, nilai pH antara 6,6 dan 8,0, jika Anda mau. (Tebak, pada nilai pH yang berbeda, fermentasi dіyut tі chi nsh lebih berwarna.)
Menyesuaikan suhu hingga +50 ° untuk menghasilkan enzim dan anggur sampai pusat aktif berkurang, dan kemudian menggunakan kekuatan menentukan fungsinya. Diperkirakan bahwa kerusakan ireversibel dari struktur tertinal protein diamati, dan jika molekul didinginkan, enzim tidak mengubah strukturnya. Sangat tsim akan menjelaskan mengapa tidak sepele mengemudi dalam suhu tinggi untuk mengemudi dalam esensi kehidupan. Namun, ada organisme, fermentasi yang melekat pada suhu tinggi. Misalnya, di Afrika, di dzherel panas dengan suhu air mendekati + 60 ° C, perwakilan dari kelas bangku termos seperti kanker hidup dan sehat, sementara bakteri hidup di air dekat 70 ° C.
Struktur ruynuvannya dari enzim dapat menjadi jahat, yang dikonsumsi dalam tubuh dalam bentuk busur kecil. Pidato, yang disebut ingibitors (dalam bahasa Latin, Ingib - stream), secara ireversibel bergabung dengan pusat aktif enzim dan dengan peringkat seperti itu memblokir aktivitasnya.
Salah satu yang terkuat akan menghilangkan, seperti vidomo, cyanidi (asam hidrosianat HCN), yang memblokir sitokrom oksidase, yang merupakan enzim distrofik. Untuk ini, jumlah kata-kata yang diucapkan tidak signifikan, setelah dikonsumsi dalam tubuh, kematian melalui napas. Ingibitor logam penting (Hg2 +, Pb2 +), serta kerusakan, yang membentuk hubungan dengan asam amino, yang memasuki pusat aktif.