Ензими, мощност, универсалност и значение. Ензими, които ускоряват химичните реакции, без да регулират температурата и премахват енергията и ензимите, за да ускорят скоростта на химичните реакции
Глава IV. Ферментиран
§ 11. Обща информация за ензимите
ферментира,или бензими,- много биологични катализатори за ускоряване на химичните реакции. Първоначалният брой видове ензими става хиляда. Практически всички химични реакции, които се случват в живите организми, са добре дошли за тяхното участие. Ферментите ускоряват химичните реакции в 10 8 - 10 20 пъти. Миризмите играят жизненоважна роля в най -важните биологични процеси: в обмена на реч, в месото бързо, в чуждата реч, която се консумира в тялото, в предаването на сигнала, в транспорта на речта, в транспорт на речта За една клетка ензимите са абсолютно необходими, без тях клетка, а също и животът не би могъл да бъде.
Думата ензим прилича на латински fermentum - квас, ензимът в ореха означава „in dirijah“. Първите идеи за ензимите -хулигани са отнети през 19 -ти век, бира едва през кочан на 20 -ти век, се формира теорията за ензимите, а през 1926 г., когато Джеймс Самнър за първи път разпознава пречистващия ензим с кристална сила
Sumner vyaviv, scho кристалите ureazi се съхраняват в бутилка. U 30-i pp. През миналия век Джон Нортън и колегите му са взели трипсинови и пепсинови ензими в кристална виглиада и също са инсталирали, подобно на смрад, подобно на уреаза, за своята природа бутилки. В резултат на това беше формулирана гледна точка за протеиновата природа на ензимите, както беше разработена bagatorazovy година. І само значително, в случай на РНК, е показано здравето на катализата; така е наречена РНК рибозими,или РНК ензими.Рибозимите стават незначителна част от всички ензими, за това ще говорим за ензими в насипно състояние.
Цикаво благородство! Рибонуклеазата Р е ензим, който разгражда РНК; той се съхранява в два компонента на РНК и полипептид. При висока концентрация на йони в магнезия присъствието на протеиновия компонент става ненужно. Катализирайте реакцията с една РНК.
Изисквания и характеристики на ензимите с безалкохолни катализатори
Ферменти ред ред чужди властис химически безалкохолни катализатори:
а) не се губете в процеса на катализа и не осъзнавайте змии без затвор;
б) да ускори както преките, така и порочните реакции, които не се отклоняват от всякакъв вид химия;
в) катализират само онези реакции, които могат да настъпят без тях;
г) да се подобри скоростта на химичните реакции за редукцията енергийно активиране(Фиг. 26) .
Химичната реакция е в противоречие с факта, че част от молекулите на речта извън кутията е по-малко енергична по отношение на тези молекули и количеството енергия, необходимо за достигане на страната в преход. Ензимите, като химически катализатори, намаляват енергията на активиране, поради взаимодействието на молекулите, във връзка с броя на молекулите, които могат да достигнат етапа на преход, растежа и количеството на ензимната реакция
Фиг. 26. Инжектиране на ензима върху енергията на активиране
Ферменти, които са маловажни по отношение на сходството с безалкохолни химически катализатори, се извличат от тях според редица параметри:
а) ензимите могат да бъдат по -ефективни, например ензим каталаза, който катализира реакцията: 2Н 2 О 2 = 2Н 2 О + О 2, ускоряващ се приблизително 10 12 пъти, ефективността на платината като катализатор е с една по -ниска;
б) ферментите могат да бъдат по-специфични пропорционално на безалкохолните катализатори химична реакцияНапример, ензимът уреаза катализира само една реакция - хидролиза на семената, протеази и т.н. От друга страна, платината е добър катализатор за редуциращи реакции (сушене, разграждане, окисляване), тя катализира реакция, която премахва амоняка от азота и водата и от изсушаване до нетоксични реакции на мастни киселини
в) ферментация ефективно в малки мивки: при температури 0 - 40 o С, при атмосферен порокПри стойности на рН, близки до неутрални, ферментацията денатурира и не развива своите каталитични качества в по -твърда вода. За ефективна химическа катализа често е необходимо да има високо сцепление, висока температура и наличие на киселини или течности. Например, синтезът на амоняк в присъствието на катализатори трябва да се извършва при 500 - 550 ° C и порок от 15 - 100 МРа;
г) активността на ензимите в порести с химически катализатори може да бъде по -фино регулирана от различни фактори. В случай на клиентела, неясна реч, увеличава и намалява скоростта на ензимните реакции.
ензимна структура
Типичното молекулно тегло на ензимите може да варира от 104 до 106 или повече. Ензимите обикновено са сферични. Някои ензими са в прости бутилки и се съхраняват само от излишъци от аминокиселини (рибонуклеаза, пепсин, трипсин), чиято активност се съхранява като проява в складовете на допълнителни химични компоненти, т.нар. кофактори... Як кофакторите могат да бъдат под формата на метали Fe 2+, Mn 2+, Mg 2+, Zn 2+ или сгъваеми органична реч, Аз го наричам същото коензими... Преди склада на багатох коензими, въведете витамини. Як дупе на фиг. 27 показва структурата на коензим А (CoA).
Малка. 27. Коензим А
Като коензим от ментови превръзки с ензима, тогава като цяло вин е протезна група от сгъваема бутилка. Кофабриките могат да показват следните функции:
а) участие в катализа;
б) взаимодействието между субстрата и ензима;
в) стабилизиране на ензима.
Каталитично активен комплексен ензим - име на кофактор холоензим... Добавете кофактора към холоензима до неактивността апоензим:
Холоензимен апоензим + кофактор.
Ензимните молекули имат активен център... Активният център е цялата област на молекулата за ензима, в която той е свързан със субстрата и превръщането му в продукт на реакцията. Размери на ензима, като правило, означава промяна на размера на неговите субстрати. Активният център заема само незначителна част от молекулата за ензима (фиг. 28).
Малка. 28. Изследване на молекула за ензим и субстрат
Активният център ще създаде аминокиселинни излишъци от полипептид lantsyug. При двукомпонентните ензими безалкохолен компонент може също да влезе в активния център. Излишъкът от аминокиселини присъства в ензимната молекула, която не участва в катализата и във взаимодействието със субстрата. Въпреки това мирише на сто процента, по този начин ензимът може да образува просторна структура. Често в склада на активния център се откриват полярни (серин, треонин, цистеин) и заряди (лизин, хистидин, глутаминова и аспарагинова киселини) излишъци от аминокиселини. Излишъците от аминокиселини, които създават активен център, се намират в полипептидния лансер на най -значимото място и се появяват приблизително, когато се образува тертиналната структура (фиг. 29).
Малка. 29. Активен център
Например, активният център на химотрипсин (билков ензим, който разгражда протеина) съдържа излишъци от хистидин - 57, аспарагинова киселина - 102, серин - 195 (цифрите показват реда на числата в полипептидната лента). Без значение за разстоянието една форма на един цикъл от излишъци от аминокиселини в полипептиден лансер, в откритото пространство на вонята се образуват дръжките на розетките и се образува активен център.
Цикаво благородство! С имунизацията на храната чрез реч, която е аналог на преходната форма на всеки субстрат, е възможно да се премахнат антитела, които катализират трансформацията на субстрата, такива антитела бяха нареченикаталитично x aboабзим ... Vikoristovuchi такъв pidhid, може да бъде насочен към подрязване на катализатори практически за всяка реакция.
Ензимите Деяки се синтезират в неактивна форма в виглиади т.нар проензими, Веднага щом певческите фактори станат активни. Например, ензимът химотрипсин и трипсин се установяват в резултат на активирането на химотрипсиноген и трипсиноген.
Номенклатура и класификация на ензимите
Често имените ензими се задават като начин за добавяне на наставка към име на субстрат, за който се влива вино. Например, назовете ензима уреаза, за да бъде подобен Английска думакарбамид - сечовина, протеази (ензими, които разграждат напитките) - форма на думата протеин. Bagato fermenti mayut тривиалноиме, което не е свързано с името на техните субстрати, например пепсин и трипсин. Проверете и систематично наименувайте ензимите, които включват имената на субстратите и представляват естеството на катализираните реакции.
Цикаво благородство! Ензим, който катализира реакцията
ATP +д-глюкозаADP +д-глюкоза - 6 - фосфат,
носят систематичното наименование на АТФ: хексоза 6-фосфотрансфераза.
Според катализираната реакция всички ферменти са разделени на 6 класа.
1. оксидоредуктаза... Катализират окислително-водещите реакции
2. трансфераза... Катализират реакциите на междумолекулни трансферни групи:
AB + C = AC + B.
3. хидролази... Катализират реакциите на хидролиза:
AB + H 2 O = AOH + BN.
4. liasi... Катализирайте реакциите на определените групи чрез подвръзки и обратни реакции.
5. изомераза... Катализират реакцията на изомеризация (вътрешен молекулен трансфер на групи).
6. лигази... Катализират получаването на две молекули, комбинирани с хидролизата на АТФ.
При собствения си дявол, подкласовете на скин класове в подкласове, а подкласове - в подкласове. Ензимите в подкласа получават сериен номер. В резултат на това кожният ензим има определен брой.
Ензимът подобрява скоростта на реакцията чрез използване на методи.
Кинетиката на ензимните реакции
Разпознаване, реакцията на прераждането на която да смелост ферментира(E), наречен субстрати(С). В хода на ензимната реакция, ензимно-субстратен комплекс(ES). Като се има предвид ензимът, субстратната молекула променя обхвата на конфигурацията си, при която променя енергията си и променя качеството на звука. Комплексът ензим-субстрат става нестабилен и тъй като се трансформира в комплекс ензим-продукт, който може да се разложи на ензим продукти(P) реакции:
S + E ® ES ® E + P
Diya ферментира като катализатори volodin deyakimi особености: 1) Ензимът не създава нова химическа реакция, ще ви приветствам отново. 2) Ензимът не се променя директно в реакцията, тъй като се инициира от концентрацията на реагентите, катализирайки както директните, така и обратните реакции. Обратните реакции ненужно стигат до края, вонята е складови частибиохимични процеси, при които кожните реакции се появяват викторист в качеството на субстратите на продукта пред реакцията. Още по -малко количество ензим може да ускори трансформацията на голямо количество субстрат.
С увеличаване на количеството на ензима, скоростта на ензимната реакция се увеличава до уникално ниво, което се характеризира с малко количество субстрат, наличен за ензима. При спокойствието в живите организми много ензими не показват максимална активност поради липса на редица субстрати. При непрекъсната концентрация на ензима, увеличаването на количеството на субстрата трябва да доведе до бързо разпръскване, по -скоро до по -голямо увеличаване на увеличаването на течността на ензимната реакция, стига да не бъде достигната максималната яркост, но не е необходимо да се практикува
За кожния ензим има определена концентрация на субстрата (наречена константа на Михаелис - Km), с бърза скорост на реакция на склада наполовина от максимума. Constant Michaelis служат като свят на химически спори между ензим и субстрат, свят на здраве установяват ензимно-субстратен комплекс.
1. Намаляване на енергията на прехода към пътя на стабилизиране на комплекса от активи.
2. Увеличете енергията на субстрата, ако той докосне ензима, когато се установи ензимно-субстратният комплекс. В резултат на това ще има промяна в разликата в енергийната ефективност към E-S-комплекса и към преходния лагер.
3. Приемлива микросреда на активния център в мелницата, която е подобна на тази на водния център. Често в ергенските ланцери с излишък от аминокиселини, които се намират в активния център, силата за натрупване на електрически заряд се променя в някои случаи, ако лансерите са пълни с дупки в средата на водата. В резултат на ланцерите може да има промяна в реактивността.
4. Нека атомите реагират в правилния ред и е важно по един, по един или друг начин, за да се предотврати настъпването на оптималната реакция. Загубата на атоми поради действието на ензима е още по -рядка за предизвикване на химическа реакция и коефициентите в този конкретен тип атоми се появяват в правилния ред.
Ензимът подобрява скоростта на реакцията чрез използване на методи. - разбирам и виждам. Класификация и специални характеристики на категорията "Ензим за по -бърза реакция чрез използване на методи." 2017, 2018.
ферментира-катерици, които ще ускорят химичните реакции. Всички ензими са глобуларни. при реакция не vitrahayutsya.Нека цялата сила на билкив.
Освен ензими каталитична активност Mayut deyaki РНК (рибозими).
видяно:
1. Специфика на играта.
2. Висока ефективност на играта.
3. Способност за регулиране.
6 класа ензими.
Класни ензими:
1. Оксиредуктаза-катализира OVR за участието на 2 субстрата (прехвърляне на електрони или атоми от един субстрат в един).
Дехидрогеназа - катализира реакцията на разтваряне на вода (дехидрогениране). Електронният акцепторен яко е наличен в NAD +, NADP +, FAD, FMN.
Оксидазният акцептор на електрона е молекулна киселина.
Молекулите на оксигеназа (хидроксилаза) -атомна киселина се притискат към субстрата.
2. Трансфераза-катализира прехвърлянето на функционални групи от един ден на следващия. Подиляят утайка от тях прехвърлят групата.
3. Хидролаза-катализира реакцията на хидролиза (разцепването на ковалентната връзка с прикрепената молекула води до рива).
4. Прикрепване на лиаза към субстрата от нехидролитичен слой от групата (CO2, H2O, NH2, SH2).
5. Изомераза - катализира вътрешната молекулна трансформация. Ако една група се прехвърли в средата на една молекула, тогава ензимът се нарича мутази.
6. Лигази (синтетази) - реакции на свързване на една към една 2 молекули към ковалентната връзка. Процесът на обвързване с освобождаването на ATP връзката също е макроергичен процес. Yaksho ATP синтаза, но не и ATP синтаза.
Активен център за ензима Sukupn_st на съда е свързан със субстрата и каталитичната чиния. Съхранявайте от излишък от аминокиселини.
Dilyanka zv'yazuvannya субстрат-дилянка в субстрат, зад добавянето на нековалентни връзки, за да взаимодейства с ензим, образувайки ензимно-субстратен комплекс.
каталитична дилянка- дилянката в един вид субстрат е известна като химически трансформирана в продукт.
кофактор- безалкохолни вещества, за превръщане на ензима в активна форма (най-често това е метал).
коензим- bllkoe ziednannya, scho превръща ензима в активна форма (по -малко витамини).
Ко-фактор и ко-ензим или образуват третиновата структура на протеин-ензима, което ще запази специфичността на субстрата. Або да бъде привлечен в реакцията в качеството на допълнителния субстрат (в основния коензим).
Механизъм на реакция към ензим със субстрат:
1. Ензимът се захваща със субстрата в активния център (в сгъваемите клетки в активния център се образува кофактор).
2. В зоната на активния център той се химически преконфигурира към субстрата и се установява продуктът от реакцията.
3. Полученият продукт от реакцията консумира комплементарност и става същият като ензима.
Молекула на кожен ензим ще се нуждае от конформация за собственото си развитие, само в случай на пеещи промени в ума (рН, температура и т.н.).
Вид специфичност на ензимите:
Специфичност на субстрата:
1. Абсолютен - катализиращ трансформацията само на един субстрат.
2. Групиране- катализиране на същия тип повторна трансформация в децилкох структурно сходни субстрати.
3. Стереоспецифичност-когато в субстрата присъстват децилни стереоизомери, ензимът проявява абсолютна специфичност само на един от тях (D-zucru, L-аминокиселини, цис-транс-изомери).
Каталитична специфичност:
Катализата, прикрепена към субстрата, една по една, може да се преобразува. Една и съща реч може да се трансформира в различни продукти, според различни ензими.
Каталитична ефективност (броят на завъртанията в ензима) - броят на молекулите на субстрата, трансформирани в продукта за една допълнителна молекула на ензима за 1 секунда.
Проявлението на спецификата на трансформациите е един и същ субстрат, който може да се трансформира в различни думи, заедно с други ензими.
Честотата на ензимните реакции (V) се намалява чрез намаляване на субстрата (S) или увеличаването на продукта (P) за единица час. Промяната в степента на ензимна реакция е правопропорционална на степента на упадък поради промяната в концентрацията на ензима при увеличаване на концентрацията на субстрата.
ферментира
Размяната на думи в тялото е възможна поради факта, че всички химични промени, които се дават за половината от времето, когато се появят, са възможни. Процесът на превръщане включва всички видове химични реакции: междумолекулен трансфер на функционални групи, хидролитично и нехидролитично разделяне весели звуциВътремолекулярното свръхчувствителност, новите химични реакции и окислителните реакции са обичайни реакции. Такива реакции се случват в тялото с изключително голяма скорост само в присъствието на катализатори. Всички биологични катализатори са речи от биологична природа и се наричат ензими (dal F) или ензими (E).
Ензимите не са компоненти на реакциите, но ги лишават от ускоряване на развитието на реакцията и увеличаване на скоростта както на директна, така и на съживяваща. Ускорената реакция се дължи на намаляването на енергийното активиране - тази енергийна лента, която е една от стандартните системи (някакъв вид химия) от другата (продукт на реакцията).
Ензимите ускоряват най -популярните реакции в организма. Така че, просто е от гледна точка на традиционната химия на реакцията на добавяне на вода под формата на висока киселина и във формулирането на CO 2 под формата на участие на ензима, който без него е много по -важно за регулиране на рН на кръвта. Създаването на каталитични ензими в организмите става все по -способно за такива реакции, тъй като без катализатор те биха били използвани стотици и хиляди пъти по -често.
силата на ензимите
1. Влияние върху скоростта на химичната реакция: ферментите увеличават скоростта на химическата реакция, но това не се оказва погрешно.
Скоростта на реакцията е промяната в концентрацията на компонентите на реакцията за един час.Ако е правилно, тогава делът на концентрацията на реактивната реч, ако във вокала - това е пропорцията на концентрацията на продукта от реакцията. Налагането на директни и отблъскващи реакции на хващане се нарича константа на ривноваги. Ензимите не могат да променят стойността на константа, ale stan, в присъствието на ферменти, инфузии.
2. Специфика на ензимите. В клетките организмите се противопоставят на 2-3 тиса. Реакции, кожата се катализира от пеещия ензим. Специфичността на ензима е целта да се ускори превишаването на една пееща реакция, което не увеличава скоростта на онези, които са още по -сходни.
развитие:
абсолютно- ако F катализира само една единична реакция (аргиназа - разцепване на аргинин)
очевидно(Специална група) - F каталитичен клас реакции (напр. Хидролитично разделяне) или реакции за участието на певческия клас на речта.
Специфичността на ензимите се обогатява с уникална аминокиселина след това, тъй като тя се намира в конформацията на активния център, заедно с компонентите на реакцията.
Речовина, химическа трансформация на това, което се катализира от ензим, ще го нарека субстрат (S) .
3. Активност на ензимите - здравето в етапа на растеж ускорява скоростта на реакцията. Дейност в:
1) Международни единици на активност - (MO) са количеството на ензима, което катализира превръщането на 1 μM в субстрата за 1 xv.
2) Катализатор (кат.) - количество катализатор (ензим), след което отново се трансформира 1 mol в субстрата за 1 s.
3) Яма на активност - броят единици на активност (независимо дали е от прегрята храна) в предварително сенсибилизиран изглед към огромно количество активност.
4) Необходима е по -голяма моларна активност - броят на молекулите на субстрата, трансформиран от една молекула от ензима за хилин.
Дейност да лежиш в перша черга по температура ... Най -високата активност на този ензим се проявява при оптималната температура. За живия организъм е важно да бъде в границите на +37,0 - +39,0 ° C, в упадък под формата на създание. Когато температурата е ниска, кафявият колапс ще се подобри, скоростта на дифузия ще се промени, а процесът на установяване на комплекса с ензима и компонентите на реакцията (субстрати) също ще се увеличи. Когато температурата на храната е +40 - +50 ° C, молекулата на ензима, като ебилком, е податлива на процеса на денатурация. При голямо разнообразие от химични реакции изглежда пада (Фиг. 4.3.1.).
Активността на ензимите също се съхранява като средно рН ... За по -голям брой от тях стойността на рН е оптималната, при която активността е максимална. Колебанията в клетките са изпълнени със стотици ензими и за кожата те имат свой собствен диапазон на рН, тогава промяната на рН е един от най -важните фактори за регулиране ензимна активност... Така че, в резултат на една химия за участието на пеещия ензим, рН на оптиката е 7,0 - 7,2 в перделите, се установява киселинен продукт. Когато стойността на рН е висока, тя се измества в диапазона от 5,5 - 6,0. Активността на ензима рязко намалява, скоростта на приемане на продукта нараства, дори когато ензимът е активиран, за определена стойност на рН оптималният продукт от първата реакция се подава към по -нисък химикал. (Също така задника е за пепсин и трипсин).
ферментира - биологични катализаториЖизненият процес е незаменим без участие. Бони се характеризира с изграждане: реактивна речева реч - субстрат; приветствайте биохимикалите, тъй като искате да ходите още по -често; дейности при дори незначителни концентрации на субстрата, в същото време, изискват адекватна енергия; функцията на памучната вата при ниската температура и рН на средата.
биологична катализазаподозрян< высокой эффективностью и способностью ферментов четкие < выделять вещество, с которой они взаимодействуют.
В ензимната молекула се осъществява група от особено активни аминокиселини, които образуват активен център (129), който бързо се свързва само с една форма на реч - субстрат (130). Когато субстратът е специфичен за пеещия ензим и отива, както за неговата структура, така и за физически и химични сили към активния център "като ключ към ключалката", а след това реакцията на субстрата с активния център се смекчава . В резултат на реакцията на лозата, ензимът е субстратен комплекс, който лесно се разпада поради времето, необходимо за създаване на нови продукти. Думите, които бяха установени наведнъж, бяха трансформирани в ензим, който обнови структурата си и се запозна със същата реакция. За секунда ензимът реагира с милиони молекули на субстрата и самият той не се разпада.
zavdyaky ензим биохимични реакцииЕвентуално, при дори незначителна концентрация на речта в клетките, е изключително важно, особено в тихите, ако за помощта на ензимите в организмите са позволени много приказливи думи. Още за една секунда ензимът каталаза ще ви даде разрушителен стил и молекули пероксид, както и в най -ранните умове, простиращи се за 300 ракети.
Кожният ензим катализира само единична реакция. Плъзнете, за да означавате, че не самата възможност за реакцията е причинена, а само, че тя е била ускорена в младостта, срамежливостта на "космическата" тенденция. Освен това, повторното възпроизвеждане на речта, като се утвърди в резултат на една ензимна реакция, има друг ензим, след това третият и т.н. D. Има хиляди различни ензими във вината и розите, но вонята е не е лесно да се ускори реакцията.
Течността на ензима се съхранява при температура (ефективна - близо до +40 ° C) и стойността на рН на диапазона, специфична за определен ензим. За по -високи ензими стойността на рН е между 6,6 и 8,0, ако искате. (Предполагам, че при различни стойности на рН ферментите, чичи инши, са по -цветни.)
Регулиране на температурата до +50 ° C, за да доведе ензима до активния център, докато активният център се намали и мощността на неговата функция се изразходва. Смята се, че се наблюдава необратимо влошаване на третичната структура на протеина и ако молекулата се охлади, ензимът не променя структурата си. Самият цим ще обясни защо не е тривиално да караш при висока температура, за да караш в живата същност. Има обаче организми, ферментите на които са прикрепени към високи температури. Например, в Африка, в горещи джерели с температура на водата близка до + 60 ° C, представител на класа термос, подобни на рак, е жив и се размножава, а хората, живеещи в бактерии, живеят близо до води, където температурата на водата е под 70 ° C.
Ruynuvannya структура на ензима може да бъде извлечена, която се консумира в тялото в малка дъга. Речта, наречена ингибитори (на латински, Ingib - поток), необратимо се присъединява към активния център на ензима и с такъв ранг блокира неговата активност.
Един от най -силните ще премахне, като vidomo, цианиди (циановодородна киселина HCN), който блокира цитохром оксидазата, която е дистрофичен ензим. За това броят на думите на речта е незначителен, след като е консумирал в тялото, смърт чрез дишане. Ингибитори на важни метали (Hg2 +, Pb2 +), както и тези на пакостите, които установяват връзка с аминокиселини, които влизат в активния център.