Ферменти, їх властивості, різноманітність і значення. Ферменти, які прискорюють хімічні реакції без підвищення температури і отримання енергії ззовні ферменти прискорюють швидкість хімічних реакцій
Глава IV. ФЕРМЕНТИ
§ 11. Загальні уявлення про ферментах
ферменти,або ензими,- це біологічні каталізатори, що прискорюють хімічні реакції. Загальна кількість відомих ферментів становить кілька тисяч. Практично всі хімічні реакції, що протікають в живих організмах, здійснюються за їх участю. Ферменти прискорюють хімічні реакції в 10 8 - 10 20 разів. Вони відіграють вирішальну роль у найважливіших біологічних процесах: в обміні речовин, в м'язовому скороченні, в знешкодженні чужорідних речовин, що потрапили в організм, в передачі сигналу, в транспорті речовин, згортання крові і багатьох інших. Для клітини ферменти абсолютно необхідні, без них клітина, а отже, і життя, не могли б існувати.
Слово фермент походить від латинського fermentum - закваска, ензим в перекладі з грецького означає «в дріжджах». Перші відомості про ферментах були отримані ще в XIX столітті, але тільки на початку XX століття були сформульовані теорії дії ферментів, і лише в 1926 році Джеймс Самнер вперше отримав очищений фермент в кристалічному вигляді - уреазу Уреаза каталізує гідролітичні розщеплення сечовини:
Самнер виявив, що кристали уреази складаються з білка. У 30-і рр. минулого століття Джон Нортон з колегами отримали в кристалічному вигляді травні ферменти трипсин і пепсин, а також встановили, що вони, як і уреаза, за своєю природою є білками. В результаті цих досліджень сформувалася точка зору про білкової природи ферментів, яка багаторазово згодом підтверджувалася. І тільки значно пізніше у деяких РНК була виявлена здатність здійснювати каталіз; такі РНК отримали назву рибозимов,або РНК-ферментів.Рибозими становлять незначну частину від всіх ферментів, тому ми далі будемо говорити про ферментах білках.
Цікаво знати! Рибонуклеаза Р - фермент, який розщеплює РНК, - складається з двох компонентів РНК і поліпептиду. При високій концентрації іонів магнію наявність білкового компонента стає не потрібним. Каталізувати реакцію може і одна РНК.
Подібності та відмінності ферментів з небілковими каталізаторами
Ферменти мають ряд загальних властивостейз хімічними небілковими каталізаторами:
а) не витрачаються в процесі каталізу і не зазнають незворотних змін;
b) прискорюють як пряму, так і зворотну реакції, не зміщуючи при цьому хімічного рівноваги;
c) каталізують тільки ті реакції, які можуть протікати і без них;
d) підвищують швидкість хімічної реакції за рахунок зниження енергії активації(Рис. 26) .
Хімічна реакція протікає тому, що деяка частка молекул вихідних речовин має більшу енергію в порівнянні з іншими молекулами, і цієї енергії досить для досягнення перехідного стану. Ферменти, як і хімічні каталізатори, знижують енергію активації, взаємодіючи з вихідними молекулами, в зв'язку з цим число молекул, здатних досягти перехідного стану, зростає, внаслідок цього збільшується і швидкість ферментативної реакції.
Рис.26. Вплив ферменту на енергію активації
Ферменти, незважаючи на певну схожість з небілковими хімічними каталізаторами, відрізняються від них по ряду параметрів:
a) ферменти мають більш високою ефективністю дії, наприклад, фермент каталаза, що каталізує реакцію: 2Н 2 О 2 = 2Н 2 О + О 2, прискорює її приблизно в 10 12 разів, ефективність же платини як каталізатора цієї реакції приблизно в один мільйон разів нижче ;
b) ферменти мають більш високу специфічність в порівнянні з небілковими каталізаторами, вони прискорюють більш вузьке коло хімічних реакцій, Наприклад, вже згаданий фермент уреаза каталізує тільки одну реакцію - гідроліз сечовини, протеази здатні розщеплювати лише білки, але не діють на вуглеводи, ліпіди, нуклеїнові кислоти і інші речовини. З іншого боку, платина здатна каталізувати різні реакції (гідрування, дегідрування, окислення), вона каталізує як реакцію отримання аміаку з азоту і водню, так і гідрування ненасичених жирних кислот (цю реакцію використовують для отримання маргарину);
c) ферменти ефективно діють в м'яких умовах: при температурі 0 - 40 о С, при атмосферному тиску, При значеннях рН, близьких до нейтральних, в більш жорстких умовах ферменти денатурують і не виявляють своїх каталітичних якостей. Для ефективного хімічного каталізу часто потрібні жорсткі умови - високий тиск, висока температура і наявність кислот або лугів. Наприклад, синтез аміаку в присутності каталізаторів проводять при 500 - 550 ° С і тиску 15 - 100 МПа;
d) активність ферментів в порівнянні з хімічними каталізаторами може більш тонко регулюватися різними факторами. У клітці існує безліч речовин як збільшують, так і знижують швидкості ферментативних реакцій.
структура ферментів
Відносна молекулярна маса ферментів може коливатися від 10 4 до 10 6 і більше. Ферменти - це, як правило, глобулярні білки. Одні ферменти є простими білками і складаються тільки з амінокислотних залишків (рибонуклеаза, пепсин, трипсин), активність інших залежить від наявності в їх складі додаткових хімічних компонентів, так званих кофакторов. Як кофакторов можуть виступати іони металів Fe 2+, Mn 2+, Mg 2+, Zn 2+ або складні органічні речовини, Які називають також коферментами. До складу багатьох коферментів входять вітаміни. Як приклад на рис. 27 приведена структура коферменту А (КоА).
Мал. 27. Кофермент А
Якщо кофермент міцно пов'язаний з ферментом, то в цьому випадку він являє простетичної групу складного білка. Кофактори можуть виконувати такі функції:
a) участь в каталізі;
b) здійснення взаємодії між субстратом і ферментом;
c) стабілізація ферменту.
Каталітично активний комплекс фермент - кофактор називають холоферменту. Відділення кофактора від холоферменту призводить до утворення неактивного апофермента:
Холоферменту апофермент + кофактор.
У молекулі ферменту присутній активний центр. Активний центр - це область молекули ферменту, в якій відбувається зв'язування субстрату і його перетворення в продукт реакції. Розміри ферменту, як правило, значно перевищують розміри їх субстратів. Активний центр займає лише незначну частину молекули ферменту (рис. 28).
Мал. 28. Відносні розміри молекули ферменту і субстрату
Активний центр утворюють амінокислотні залишки поліпептидного ланцюга. У двокомпонентних ферментах до складу активного центру може входити і небілковий компонент. У молекулі ферменту присутні амінокислотні залишки, які не беруть участі в каталізі і у взаємодії з субстратом. Однак вони досить істотні, так як формують певну просторову структуру ферменту. Найбільш часто в складі активного центру містяться полярні (серин, треонін, цистеїн) і заряджені (лізин, гістидин, глутамінова і аспарагінова кислоти) амінокислотні залишки. Амінокислотні залишки, що утворюють активний центр, в поліпептидного ланцюга знаходяться на значній відстані і виявляються зближеними при формуванні третинної структури (рис. 29).
Мал. 29. Активний центр
Наприклад, в активний центр химотрипсина (травного ферменту, що розщеплює білки) входять залишки гістидину - 57, аспарагінової кислоти - 102, серину - 195 (цифрами вказані порядкові номери в поліпептидного ланцюга). Незважаючи на віддаленість один від одного цих амінокислотних залишків у поліпептидному ланцюгу, в просторі вони розташовані поруч і формують активний центр.
Цікаво знати! При імунізації тварин речовиною, що є аналогом перехідного стану будь-якого субстрату, можуть бути отримані антитіла, здатні каталізувати перетворення субстрату, такі антитіла отримали назвукаталитически х абоабзимів . Використовуючи такий підхід, можна направлено отримувати каталізатори практично для будь-якої реакції.
Деякі ферменти синтезуються в неактивній формі у вигляді так званих проферментов, Які потім під дією певних факторів активуються. Наприклад, травні ферменти хімотрипсин і трипсин утворюються в результаті активації химотрипсиногена і тріпсіногена.
Номенклатура і класифікація ферментів
Часто назви ферментів утворюються шляхом додавання суфікса до назви субстрату, на який він впливає. Наприклад, назви ферменту уреаза походить від англійського слова urea - сечовина, протеази (ферменти, що розщеплюють білки) - від слова протеїн. Багато ферменти мають тривіальніназви, не пов'язані з назвою їх субстратів, наприклад, пепсин і трипсин. Існують і систематичні назви ферментів, що включають назви субстратів і відображають характер каталізуються реакції.
Цікаво знати! Фермент, що каталізує реакцію
АТФ +D-глюкозаАДФ +D-глюкоза - 6 - фосфат,
носить систематичний назва АТФ: гексоза 6-фосфотрансферази.
Відповідно до катализируемой реакцією все ферменти діляться на 6 класів.
1. оксидоредуктази. Каталізують окислювально-відновні реакції
2. трансферази. Каталізують реакції міжмолекулярної перенесення груп:
АВ + C = AC + B.
3. гідролази. Каталізують реакції гідролізу:
АВ + Н 2 О = АОН + ВН.
4. ліази. Каталізують реакції приєднання груп по подвійних зв'язках і зворотні реакції.
5. ізомерази. Каталізують реакції ізомеризації (внутрішньомолекулярне перенесення груп).
6. лігази. Каталізують з'єднання двох молекул, поєднане з гідролізом АТФ.
У свою чергу кожен клас поділяють на підкласи, підкласи - на подподкласса. Ферментам, що створює подподкласса, присвоюється порядковий номер. В результаті кожен фермент має свій чотиризначний номер.
Фермент збільшує швидкість реакції наступними способами.
Кін етика ферментативних реакцій
Речовини, реакцію перетворення яких прискорюють ферменти(E), називаються субстратами(S). В ході ферментативної реакції утворюється фермент-субстратної комплекс(ES). Під дією ферменту молекула субстрату змінює свою просторову конфігурацію, в ній відбувається перерозподілити ення енергії і зменшується міцність зв'язків. Фермент-субстратної комплекс стає нестабільним і потім перетворюється в комплекс фермент-продукт, який розпадається на фермент і продукти(P) реакції:
S + E ® ES ® E + P
Дія ферментів як каталізаторів володіє деякими особливостями: 1) Фермент не здатний викликати нову хімічну реакцію, він прискорює вже йде. 2) Фермент не змінює напрямок реакції, яке визначається концентраціями реагентів, каталізує як пряму, так і зворотну реакцію. Оборотні реакції лише тому доходять до кінця, що вони є складовими частинамибіохімічних процесів, в яких кожна наступна реакція використовує в якості субстратів продукти попередньої реакції. Дуже мала кількість ферменту може прискорити перетворення великої кількості субстрату.
При збільшенні кількості ферменту швидкість ферментативної реакції підвищується до певної межі, який характеризується кількістю субстрата͵ доступним дії ферменту. У спокої в живих організмах багато ферментів не виявляють максимальної активності через недостатню кількість субстратів. При постійній концентрації ферменту збільшення кількості субстрату призводить спочатку до швидкого, потім до більш повільного зростання швидкості ферментативної реакції, поки не досягається максимальна швидкість, що залишається практично незмінною при подальшому збільшенні концентрації субстрату.
Для кожного ферменту існує определ енная концентрація субстрату (звана константою Міхаеліса - Km), при якій швидкість реакції складає половину від максимальної. Константа Міхаеліса служить мірою хімічної спорідненості між ферментом і субстратом, мірою їх здатності утворювати фермент-субстратної комплекс.
1. Знижуючи вільну енергію перехідного стану шляхом стабілізації активованого комплексу.
2. Збільшуючи енергію субстрата͵ коли той зв'язується з ферментом при утворенні фермент-субстратного комплексу. В результаті зменшується різниця вільних енергій E-S-комплексу і перехідного стану.
3. Підтримуючи микроокружение активного центру в стані, відмінному від такого у водному середовищі. Часто у бічних ланцюгів амінокислотних залишків, що знаходяться в області активного центру, здатність набувати електричний заряд змінюється в порівнянні з тим випадком, коли ці ланцюги цілком занурені у водне середовище. В результаті бічні ланцюги можуть мати підвищену реактивність.
4. Маючи реагують атоми в правильній орієнтації і на вкрай важливо м відстані один від одного так, щоб забезпечити оптимальне протікання реакції. Зіткнення атомів за відсутності ферменту дуже рідко призводять до хімічної реакції, оскільки в даному випадку рідко атоми виявляються в правильній орієнтації.
Фермент збільшує швидкість реакції наступними способами. - поняття і види. Класифікація та особливості категорії "Фермент збільшує швидкість реакції наступними способами." 2017, 2018.
ферменти-белкі, що прискорюють хімічні реакції. Все Ферменти це глобулярні білки. при реакції не витрачаються.Мають всі властивості білків.
Крім ферментів каталітичної активністюмають деякі РНК (рибозими).
відрізняються:
1.Спеціфічность дії.
2.Високая ефективність дії.
3.Способность до регулювання.
Є 6 класів ферментів.
Класи ферментів:
1.Оксіредуктази-каталізують ОВР за участю 2 субстратів (перенесення електронів або атомів водню з одного субстрату на інший).
Дегідрогенази- каталізують реакції відщеплення водню (дегидрирование). Як акцептора електронів виступають NAD +, NADP +, FAD, FMN.
Оксидази-акцептором електрона служить молекулярний кисень.
Оксигенази (гідроксилази) -атом кисню з молекули кисню приєднується до субстрату.
2.Трансферази-каталізують преноса функціональних груп від одного з'єднання до іншого. Поділяються залежно від їх переносите груп.
3.Гідролази-каталізують реакції гідролізу (розщеплення ковалентного зв'язку з приєднанням молекули води за місцем розриву).
4.Ліази-відщеплення від субстрату негидролитическим шляхом певної групи (CO2, H2O, NH2, SH2).
5.Ізомерази- каталізують різні внутрішньо-молекулярні перетворення. Якщо переноситься група всередині однієї молекули, то фермент називають мутази.
6.Лігази (синтетази) - реакції приєднання один до одного 2 молекул з утворенням ковалентного зв'язку. Процес пов'язаний з розривом зв'язку АТФ або іншого макроергічної з'єднання. Якщо АТФ-синтетаза, якщо не АТФ-синтаза.
Активний центр ферментусукупність ділянки зв'язування субстрату і каталітичного ділянки. Складається з амінокислотних залишків.
Ділянка зв'язування субстрату- ділянку в якому субстрат за допомогою нековалентних зв'язків зв'язується з ферментом, формуючи фермент-субстратної комплекс.
каталітичний ділянку- ділянку в якому субстрат зазнає хімічне перетворення в продукт.
кофактор- небілкові з'єднання, що переводить фермент в активну форму (найчастіше це іони металів).
кофермент- білкове з'єднання, що переводить фермент в активну форму (похідне вітамінів).
Кофактори і коферменти або формують третинну структури білка-ферменту, що забезпечує його специфічність до субстрату. Або втягуються в реакцію в якості додаткового субстрату (в основному коферменти).
Механізм реакції ферменту з субстратом:
1.Фермент зв'язується з субстратом в активному центрі (у складних білків в активному центрі розташовується кофактор).
2.В області активного центру відбувається хімічне перетворення субстрату і, утворюється продукт реакції.
3.Образовавшійся продукт реакції втрачає компліментарність і від'єднується від ферменту.
Молекула кожного ферменту має потрібну для своєї дії конформацию, тільки при певних зовнішніх умовах (РН, температура і т.д.).
Види специфічності ферментів:
Субстратна специфічність:
1.Абсолютная- каталізує перетворення тільки одного субстрату.
2.Групповая- каталізує однотипні перетворення в декількох структурно схожих субстратах.
3.Стереоспеціфічность- при наявності у субстрату декількох стереоізомерів, фермент проявляє абсолютну специфічність тільки до одного з них (D- цукру, L-амінокислоти, цис-транс-ізомери).
Каталітична специфічність:
Каталозі приєднаного субстрату по одному з можливих шляхів перетворення. Одне і те ж речовина може перетворюватися в різні продукти, по дією різних ферментів.
Каталітична ефективність (число оборотів ферменту) - кількість молекул субстрату, перетворених на продукт за допомогою однієї молекули ферменту за 1 секунду.
Явище специфічності шляхів превращенія- один і той же субстрат може перетворюватися в різні речовини, під дією різних ферментів.
Швидкість ферментативних реакцій (V) вимірюють по убутку субстрату (S) або приросту продукту (P) за одиницю часу. Зміна швидкості ферментативної реакції знаходиться в прямій пропорційній залежності від зміни концентрації ферменту при насичує концентрації субстрату.
ферменти
Обмін речовин в організмі можна визначити як сукупність всіх хімічних перетворень, яким піддаються сполуки, які надходять ззовні. Ці перетворення включають всі відомі види хімічних реакцій: міжмолекулярної перенесення функціональних груп, гидролитическое і негідролітіческім розщеплення хімічних зв'язків, Внутримолекулярная перебудова, новоутворення хімічних зв'язків і окислювально - відновні реакції. Такі реакції протікають в організмі з надзвичайно великою швидкістю тільки в присутності каталізаторів. Всі біологічні каталізатори являють собою речовини білкової природи і носять назви ферменти (далі Ф) або ензими (Е).
Ферменти не є компонентами реакцій, а лише прискорюють досягнення рівноваги збільшуючи швидкість як прямого, так і зворотного перетворення. Прискорення реакції відбувається за рахунок зниження енергії активації - того енергетичного бар'єру, який відокремлює один стан системи (вихідне хімічна сполука) від іншого (продукт реакції).
Ферменти прискорюють найрізноманітніші реакції в організмі. Так досить проста з точки зору традиційної хімії реакція відщеплення води від вугільної кислоти з утворенням СО 2 вимагає участі ферменту, тому без нього вона протікає дуже повільно для регулювання рН крові. Завдяки каталітичного дії ферментів в організмі стає можливим протікання таких реакцій, які без каталізатора йшли б в сотні і тисячі разів повільніше.
властивості ферментів
1. Вплив на швидкість хімічної реакції: ферменти збільшують швидкість хімічної реакції, але самі при цьому не витрачаються.
Швидкість реакції - це зміна концентрації компонентів реакції в одиницю часу.Якщо вона йде в прямому напрямку, то пропорційна концентрації реагуючих речовин, якщо в зворотному - то пропорційна концентрації продуктів реакції. Ставлення швидкостей прямої і зворотної реакцій називається константою рівноваги. Ферменти не можуть змінювати величини константи рівноваги, але стан рівноваги в присутності ферментів настає швидше.
2. Специфічність дії ферментів. У клітинах організму протікає 2-3 тис. Реакцій, кожна з які каталізірутся певним ферментом. Специфічність дії ферменту - це здатність прискорювати перебіг однієї певної реакції, не впливаючи на швидкість інших, навіть дуже схожих.
розрізняють:
абсолютну- коли Ф каталізує тільки одну певну реакцію (аргіназа - розщеплення аргініну)
відносну(Групову спец) - Ф каталізує певний клас реакцій (напр. Гідролітичні розщеплення) або реакції за участю певного класу речовин.
Специфічність ферментів обумовлена їх унікальною амінокислотною послідовністю, від якої залежить конформація активного центру, що взаємодіє з компонентами реакції.
Речовина, хімічне перетворення якого каталізується ферментом носить назву субстрат (S) .
3. Активність ферментів - здатність в різному ступені прискорювати швидкість реакції. Активність висловлюють в:
1) Міжнародних одиницях активності - (МО) кількість ферменту, що каталізує перетворення 1 мкМ субстрату за 1 хв.
2) катали (кат) - кількість каталізатора (ферменту), здатне перетворювати 1 моль субстрату за 1 с.
3) Питома активності - число одиниць активності (будь-яких з перерахованих вище) в досліджуваному зразку до загальної маси білка в цьому зразку.
4) Рідше використовують молярну активність - кількість молекул субстрату перетворених однією молекулою ферменту за хвилину.
Активність залежить в першу чергу від температури . Найбільшу активність той чи інший фермент проявляє при оптимальній температурі. Для Ф живого організму це значення знаходиться в межах +37,0 - +39,0 ° С, в залежності від виду тварини. При зниженні температури, сповільнюється броунівський рух, зменшується швидкість дифузії і, отже, сповільнюється процес утворення комплексу між ферментом і компонентами реакції (субстратами). У разі підвищення температури вище +40 - +50 ° С молекула ферменту, яка є білком, піддається процесу денатурації. При цьому швидкість хімічної реакції помітно падає (рис. 4.3.1.).
Активність ферментів залежить також від рН середовища . Для більшості з них існує певна оптимальне значення рН, при якому їх активність максимальна. Оскільки в клітині містяться сотні ферментів і для кожного з них існують свої межі опт рН, то зміна рН це один з важливих факторів регуляції ферментативної активності. Так, в результаті одного хімреакцій за участю певного ферменту рН опт якого лежить в перделах 7.0 - 7.2 утворюється продукт, який є кислотою. При цьому значення рН зміщується в область 5,5 - 6.0. Активність ферменту різко знижується, швидкість утворення продукту сповільнюється, але при цьому активізується інший фермент, для якого ці значення рН оптимальні і продукт першої реакції піддається подальшому хімічному перетворенню. (Ще приклад про пепсин і трипсин).
ферменти - біологічні каталізатори, Без участ яких не обходиться жоден життєвий процес. Боні характеризуються здатністю: реагувати з певною ре речовини - субстратом; прискорювати біохімічні ре акції, які зазвичай йдуть дуже повільно; діяти при ду же незначних концентраціях субстрату, при цьому н »потребуючи надходження енергії ззовні; функціонування вати в залежності від температури і pH середовища.
біологічний каталізвідзначається надзвичайно< высокой эффективностью и способностью ферментов четкие < выделять вещество, с которой они взаимодействуют.
У молекулі ферменту міститься група особливо активних амінокислот, які утворюють активний центр (129), здатного швидко взаємодіяти тільки з відповідною речовиною - субстратом (130). При цьому субстрат є специфічним для певного ферменту і підходить, як за своєю структурою, так і фізико - хімічно ми властивостями до активного центру «як ключ до замка», а тому хід реакції субстрату з активним центром здійснюється миттєво. Внаслідок реакції виникає фермент - субстратної комплекс, який потім легко розпадається, утворюючи вже нові продукти. Речовини, що утворилися відразу відокремлюються від ферменту, який відновлює свою структуру і стає здатним знову здійснювати ту ж реакцію. Через секунду фермент реагує з мільйонами молекул субстрату і сам при цьому не руйнується.
завдяки ферменту біохімічні реакціїможливі при дуже незначній концентрації речовини в клітині, що надзвичайно важливо, особливо в тих випадках, коли за допомогою ферментів організм позбавляється шкідливих речовин. Вже відомий вам фермент каталаза за одну секунду руйнує стільки ж молекул водень перокспду, скільки в звичайних умовах протягом 300 років.
Кожен фермент каталізує тільки певну реакцію. Слід зазначити, що він не визначає саму можливість реакції, а тільки прискорює її в мільйони разів, роблячи її швидкість «космічної». Подальше перетворення речовини, що утворився в результаті однієї ферментативної реакції, здійснює другий фермент, далі третій і т. Д. У клітинах тварин і рослин містяться тисячі різних ферментів, тому вони не просто прискорюють тисячі хімічних реакцій, а й контролюють їх хід.
Швидкість дії ферменту залежить від температури (ефективна - близько +40 ° С) і певних значень pH розчину, специфічного для конкретного ферменту. Для більшості ферментів значення pH лежить в межах від 6,6 до 8,0, хоча є й винятки. (Згадайте, при яких значеннях pH краще діють ті чи інші ферменти.)
Підвищення температури до +50 ° С призводить до руйнування активного центру ферменту і він назавжди втрачає можливість виконувати свої функції. Це обумовлено тим, що відбувається необоротне порушення третинної структури білка, і після охолодження молекула ферменту не відновлює свою структуру. Саме цим пояснюється, чому навіть нетривалий вплив високої температури вбиває живі істоти. Однак існують організми, ферменти яких пристосувалися до високих температур. Наприклад, в Африці в гарячих джерелах з температурою води близько +60 ° С живе і розмножується представник класу ракоподібних термосбена дивовижна, а деякі бактерії живуть навіть у водоймах, де температура води понад 70 ° С.
Руйнування структури ферменту можуть викликати отрути, що потрапляють в організм навіть в дуже незначній кількості. Ці речовини, звані інгібіторами (від лат. Інгібі - стримую), необоротно поєднуються з активним центром ферменту і таким чином блокують його діяльність.
Однією з найсильніших отрут, як відомо, є ціаніди (солі синильної кислоти HCN), що блокують роботу дихального ферменту цитохромоксидази. Тому навіть незначна кількість цієї речовини, потрапивши в організм, викликає смерть від задухи. Інгібіторами є іони важких металів (Hg2 +, Pb2 +), а також сполуки миш'яку, які утворюють з'єднання з амінокислотами, які входять в активний центр.