adsby.ru → literatúra

Enzymatická aktivita baktérií. Rozmanitosť enzýmov z anorganických katalyzátorov. Fermentácie baktérií. enzymatická aktivita

Pochopenie fermentácie

Enzýmy (enzýmy) Hovorím tomu odkaz alebo je spojený s membránami pre vysokú katalytickú aktivitu. (Крім білків katalytická aktivita organizmy môžu vykazovať pôsobenie RNA (ribozýmy) a protilátok (abzymy), zápach je však tisíckrát menej účinný a menej kvasí.) Vôňa zápachu z enzýmov persh_ dzherelakh. Biohimii, yaka vivchak kvasí, sa nazýva enzýmológia... Na diagramoch a v reakcii molekuly enzýmu znamenajú - E... Nazýva sa Recovini, zopakovanie toho, čo katalyzuje fermentáciu substráty (S). Produkty enzýmové reakcie znamenajú - R.... Okrem toho je možné fermenty získať vo fľašiach, ktoré je možné získať homogénnym spôsobom rovnakým spôsobom, ako aj vo fľašiach. Pre enzýmy sa vyznačujú fyzickou a chemickou silou, silou pre najmenších.

Špecifikácia enzýmov z anorganických katalyzátorov:

a) urýchliť reakciu zmysluplne efektívnym spôsobom;

b) pre vysokú špecifickosť práce;

c) vo fyziologických mysliach existuje regulácia;

d) dіyut v mäkkých mysliach.

budova kvasí

Enzýmy môžu byť použité ako jednoduché, ako skladacie (kon'yugovany) fľaše, až do skladu ktorých môžu obsahovať lipidy, uhľohydráty, kovy, dusíkaté zásady, staré vitamíny. V organizme môžu enzýmy fungovať ako funkcia vo vývoji bunky, ako aj v prítomnosti neesenciálnych komplexov, alebo vstupujú do skladu biologických membrán.

Vzhľadom na špecifickosť enzýmov aktívne centrum. Aktívne centrum - veľmi unikátna kombinácia blízkosti v priestore prebytku aminokyselín, ktorá zabráni:

a) rozpoznanie molekuly voči substrátu,

b) spojenie substrátu s enzýmom,

c) katalytická premena (v prípade skladacieho enzýmu pri katalýze sa stará aj o osud koenzýmu, ktorý vstupuje do aktívneho centra pred skladom).

Aktívne centrum sa stratí v okamihu, keď sa bloky vypnú a prijmú jeho natívnu (aktívnu) konformáciu. Štruktúra aktívneho centra sa môže počas interakcie so substrátom meniť. Za obrazným vislovom D. Koshlanda ide substrát do aktívneho centra, yak rukou do palčiakov.

Jedna molekula enzýmu, najmä ak je uložená v desatinnej podjednotke, môže byť obmedzená na viac ako jedno aktívne centrum.

V aktívnom centre є dvі dilyanka. Prvá dilyanka je vyzvaná na rozpoznanie a pripojenie k substrátu. Vin sa nazýva substrátovo znejúca dilyanka alebo ukotvený majdan. Ďalšia dilyanka sa nazýva katalytická, v jej sklade sú prebytky aminokyselín, ktoré sa podieľajú na katalýze.

Enzýmy sú proteíny, ktoré sú silne vyvinuté pre molekulovú hmotnosť a skladanie. Aplikáciou enzýmu s malou molekulou, ribonukleázou, môže byť uložený v jednej podjednotke s molekulovou hmotnosťou 13 700 Da. (Ribonukleáza má aminokyselinovú vytrvalosť. V roku 1969 bola ribonukleáza syntetizovaná v laboratóriu B. Merrifilda v New Yorku.) Bagato enzýmy sú uložené v jednej podjednotke, napríklad laktátdehydrogenáza sú dva podtypy. Do súčasnej hodiny existuje množstvo multienzymových komplexov, ktoré sú uložené v desiatkach rôznych podjednotiek a decilových typov koenzýmov. Napríklad komplex pyruvátdehydrogenázy pozostáva zo 60 podjednotiek troch typov a piatich typov kofaktorov. Molekulová hmotnosť takéhoto komplexu sa stáva 2,3 x 106 - 10 x 106 Da v prítomnosti dzherelu k enzýmu. Molekula enzýmu môže byť menšia ako molekula substrátu. Napríklad: molekúl enzýmov amylázy a ribonukleázy je menej, menej molekúl substrátov - škrob a RNA.

Bilkovská časť skladacích enzýmov je katalyticky neaktívna a nazýva sa apofenzym... Spojenie apoenzýmu s nealkoholickou zložkou sa má dosiahnuť, kým nie je katalyzátor schválený pre katalyticky aktívny enzým (holoenzým):

Bagato fermentácie v ich skladoch na kov, ktoré môžu byť viconuvati vývojové funkcie:

a) zúčastniť sa zahrnutého substrátu a procesu jeho katalytickej transformácie;

b) odoberte pripojený koenzým k molekule enzýmu;

c) stabilizovať tretinovú štruktúru enzýmu (napríklad Ca 2+ v amyláze);

d) vibrujte so substrátom, zafixujte skutočný substrát, pre ktorý enzým.

Veľa koenzýmov є zastaraných vitamínov, a preto je strata výmeny reči v prípade nedostatku vitamínov vysvetlená znížením aktivity spievajúcich enzýmov.

Deyaki fermentuje poriadok s aktívnym centrom, aby sa pomstil alosterické (regulačné) centrum - dilyanka z bilkovo globule, póza pre aktívne centrum, môže znieť slová a regulovať enzymatickú aktivitu. Rečové slová sa nazývajú alosterické efektory (alosterické aktivátory alebo ingibitory)... V dôsledku prepojenia efektora s alosterickým centrom sa pozoruje zmena štruktúry fľaše, ktorá vedie k zmene priestorového rastu prebytkov aminokyselín v aktívnom centre, v dôsledku čoho dochádza k zmene enzymatickej aktivity.

Enzýmy, ktoré sú produkované v jednom organizme a katalyzujú rovnakú chemickú reakciu, aj keď s odlišnou primárnou štruktúrou proteínu, sa nazývajú izoenzýmy. Fermenty sa vyvíjajú jeden po druhom fyzikálne a chemické orgány Molekulová hmotnosť Yak, tepelná stabilita, špecifickosť substrátu, elektroforetická voľnosť. Povaha vzhľadu izoenzýmov je mnohostranná, ale častejšie sa na všetkom zabávajú myšlienkami v štruktúrach génov, ktoré kódujú izoenzýmy alebo podjednotky. Napríklad enzým laktátdehydrogenáza (LDH), ktorý katalyzuje reverznú reakciu oxidovaného laktátu na pyruvát, môžu byť podjednotky dvoch typov M a H, kombinácia týchto podjednotiek je základom pre vznik piatich lizoenzýmov. Na diagnostiku srdcových chorôb a ochorení pečene je potrebné sledovať spektrum izoenzýmov LDH v krvi, účinné látky LDH 1 a LDH 2 v srdcovom svale a krvinkách a LDH 4 a LDH m 5 - už v r. Leto.

Obr. 1 izoenzýmy Budova LDH.

Vimіryuvannya enzymatická aktivita

Hodnota aktivity enzýmov v priebehu cesty vedie k rozvoju reakcií. Frekvencia enzymatických reakcií sa mení znížením koncentrácie substrátu alebo zvýšením koncentrácie produktu za hodinu:

v = -ΔС S / Δτ, v = ΔC P / Δτ,

de ΔC S- zmena molárnej koncentrácie na substrát (mol / l),

ΔC P- zmena molárnej koncentrácie na reakčný produkt (mol / l),

Δτ - hodina (xv, s).

Kinetické dávkovanie je dôležité vykonávať pri vysokej koncentrácii substrátu, v takom prípade enzým nie je schopný vykazovať maximálnu aktivitu.

Aktivita jedného enzýmu:

Medzinárodný jednotný enzým (U)- množstvo enzýmu, ktoré katalyzuje transformáciu 1 mikromolu na substrát pre 1 chilín pri teplote 25 ° C a optimálnom pH v strede.

V systéme CI jeden enzým є katav (kat) rovnaké množstvo enzýmu, ktorý katalyzuje transformáciu jedného molárneho substrátu za 1 sekundu. Nie je dôležité pidrahuvati, scho:

1 U = (1 * 10 -6 M) / 60 s = 1,67 * 10-8 M s -1 = 1,67 * 10 -8 kat = 16,7 nkat.

často navštevovať aktívna činnosť prípravok v enzýme zvýšil aktivitu prípravku enzýmu, vyjadrenú v (U), na základe prípravku v miligramoch:

A úderov = U / hmotnosť liečiva (mg)

S purifikovanými enzýmami v pitome sa aktivita zvyšuje. Podľa rastu aktivity domácich zvierat je možné posúdiť účinnosť stupňov purifikácie a čistotu enzýmového prípravku.

Na posúdenie aktivity vysoko purifikovaných, homogénnych prípravkov v enzýmoch sa uvádza počet medzinárodných jednotiek (U) na enzým na jednotku množstva na enzým (μmol) na jednotku rýchlosti molárna aktivita(počet zábalov). za fyzický čarodejník molárna aktivita - celý počet molekúl na substrát, ktorý sa prenesie na jednu molekulu enzýmu na 1 brko alebo na 1 sekundu. Napríklad: pre ureázu, akcelerujúcu hydrolýzu sechoviny, je molárna aktivita 30 000, trypsín - 102, glukózooxidáza - 17 000 cyklov za sekundu.

sila enzýmov

4.1. Mechanizmus umenia. Enzýmy môžu byť katalyzované reakciami v sérii produktov, v takom poradí sa konštanta efektívnej reakcie stáva trvalou. Jak a všetky katalyzátory, fermenty nezmenia hodinu dosiahnutia ceny rivnovagy. Vo veľkom počte enzýmov urýchlia reakciu v 10 7 - 10 14 -krát. Účinnosť enzymatickej katalýzy je založená na silnom znížení energie aktivácie reakcie na transformáciu substrátu na produkt prostredníctvom prechodových dosiek.

4.2. špecifickosť udalosti... Špecifickosť reakcie so substrátom a spôsob enzymatickej reakcie sú začiatkom apofenzýmu. Špecifickosť enzýmu vo forme konjugácie výmeny reči v organizme.

Zdá sa, že o enzýmoch, aký smrad špecifickosť substrátu vuzka, Na druhej strane malého počtu podkladov je zápach. Inodi, o ktorej môžeš hovoriť absolútne substrátová špecifickosť, napríklad kataláza katalyzujúca iba jednu reakciu - dávkovanie peroxidu vody:

Veľké enzýmy sa vyznačujú spoločná (široká, skupinová) Špecifickosť podkladu Ak smrad katalizuje skupinu podobných reakcií. Alkoholdehydrogenáza napríklad katalyzuje transformáciu alkoholov na aldehyd a substrátmi môžu byť metanol, etanol, propanol a ďalšie alkoholy. Ide o skutočnosť, že alkoholdehydrogenáza môže oxidovať nelineárne alkoholy, ako aj alkoholovú skupinu, ktorú je možné zaradiť do skladu skladacích molekúl, zimného krému, a enzým môže katalyzovať transformáciu retinolu na sietnicový. Prirodzene, enzýmy v širokej substrátovej špecifickosti katalyzujú transformáciu substrátov s dobrou účinnosťou.

Fermentuje aj nadіlenі stereochemická špecifickosť: Activeх aktívne centrum distribúcie molekúl substrátov podľa priestorovej konfigurácie. Oxidácia L-aminokyselín je napríklad účinná iba rovnako ako L-aminokyseliny a na ich D-analógoch neexistuje. Na oxidovú deamináciu D-aminokyselín v živých organizmoch є oxidázu D-aminokyselín, ale nie na L-aminokyselinách. Samotná skutočnosť, že aktívne centrum je spojené so singulárnymi stereoizomérmi so substrátom, spočíva v základe funkcie takých enzýmov, ako sú racemazi, ktoré jeden stereoizomér navzájom transformujú.

Špecifickosť šľachticov opätovného vývoja Jeden substrát z iných enzýmov je však možné transformovať na produkty, ktoré sú vyvinuté pre štruktúru a úlohu v metabolizme.

Vedený zadok: L-aminokyselinová oxidáza diéta na L-aminokyselinách, ktorá ich premieňa na alfa-keto kyseliny roztokom amoniaku a peroxidovej vody.

Dekarboxyláza L-aminokyseliny Je skôr spojený s týmito substrátmi, než aby katalyzoval reakciu: dekarboxylácia z formulácií biogénnych amínov a forma oxidu uhličitého.

Len s jedným zadkom є možnosť premeny fosfátu glukóza-6 z jedného z ďalších enzýmov, jeden po druhom, z rôznych metabolických ciest:

4.3. termolabilita .

Yak a bohato silné, keď je teplota enzýmu upravená, dochádza k tepelnej denaturácii, takže dochádza k zničeniu natívnej konformácie enzýmu a k zmene štruktúry aktívneho centra. Fermenty ssavtov sa opravia trochou denaturovaných pri teplotách 40 ° C.

Na zyazyke z vyshekazanim sú enzýmové prípravky bazhano zberigati pri nízkych teplotách. Jeden z najlepších spôsobov šetrenia enzýmov je lyofilizácia (sušenie pri teplotách nižších ako -70 ° C vo vákuu), premiestnenie do čiastočne denaturovaného mlyna na ďalšie soli amoniaku a umiestnenie do chladničky.

4.4. Prevalencia reakcií tekutosti z hľadiska teploty. Variabilita enzymatických reakcií, ako sú akékoľvek chemické reakcie, spočíva v teplote. Keď je teplota upravená o 10 ° C, rýchlosť reakcie sa zvýši podľa Van't Hoffovho pravidla 2-4 krát. Pri teplotách 40 ° C, v rovnakom štádiu denaturácie enzýmov, je však možné dosiahnuť zníženie celkovej aktivity (obr. 2):

Malé. 2. Prítomnosť kvapalných enzymatických reakcií z hľadiska teploty.

4.5. Závažnosť plynulosti reakcie z hľadiska pH. Hojnosť kvapalnej enzymatickej reakcie vo forme pH je zvonovitého tvaru (obr. 3). Hodnota pH, pri ktorej dochádza k najrýchlejšej enzymatickej reakcii, sa nazýva optimálna (pH-optimum). Povaha kriviek a hodnota optima pH je daná povahou náboja skupín k substrátu a náboja skupín k enzýmu (obzvlášť tichý, keď vstupuje do aktívneho centra). Optimálne pH pre vyššie enzýmy je medzi 6,0 a 8,0 (obr. 3).

Malé. 3. Závažnosť kvapalnej enzymatickej reakcie z hľadiska pH.

Ale napríklad pepsín je najaktívnejší pri pH 1,5 - 2,0 a kalužová fosfatáza pri pH 10,0 - 10,5 (obr. 4)

Malé. 4. Usadeniny kvapalných enzymatických reakcií (v) ako pH stredu.

Pri extrémnych (ešte nižších alebo ešte vyšších) hodnotách pH je zhoršenie terciárnej štruktúry molekuly spôsobené enzýmom, čo vedie k strate enzymatickej aktivity.

Podobné informácie.

Enzýmy sú špeciálnym druhom bielkovín a príroda zaviedla úlohu katalyzátorov v rôznych chemických procesoch.

Celý výraz je neustále v uchu, ale zďaleka nie je dôvod, ale enzým je tiež enzým, ktorý je funkciou víťaznej reči, a tiež to, ktoré enzýmy sú odvodené od enzýmov a sú odvodené od enzýmy. Všetko naraz a znalosti.

Bez týchto slov by ľudia ani tvory nemohli ježka premôcť. A prvýkrát, kým sa enzýmy nespotrebovali, ľudia vošli po 5 000 rakiet, ak naši predkovia prišli naberať mlieko do „jedál“ zo slizu jedla. V takýchto mysliach sa mlieko premieňa na otca naliatím kvasu do kvasu. Prvým krokom je iba jedna aplikácia robota na enzým v kapacite katalyzátora, ktorý urýchli biologické procesy. Vianočné kvasinky sú v priemysle nepostrádateľné, zápach je dôležitý pre výrobu cukru, margarínov, jogurtov, piva, potravín, textilu, alkoholu a betónu. V prítomnosti prášku a orálnych práškov je tiež prítomná zúrivá reč - navyše pomáhajú vivodit hraním pri nízkych teplotách.

História zobrazenia

Enzým v orechoch znamená „kvások“. A výkriky ľudu strumov povedali Holanďania Jánovi Baptistovi Van-Helmontovi, ktorý žije v 16. storočí. Vo svojej vlastnej hodine som sa potuloval s alkoholom a počas cesty som si vedomý nepredstaviteľnej reči, ktorá tento proces urýchli. Holanďan ho nazval fermentum, čo v priereze znamená „brodinnya“. Potom, možno o tri storočia neskôr, Francúz Louie Pasteur, tiež striedmo za kvasnými procesmi, išiel do visnovky, ale kvasenie nie je také dôležité, ako reč živého klitínu. A o desať rokov neskôr meno Eduarda Buchnera pridalo enzým k ostatným a reč tak nežije organizmom. Vin mu dal aj názov - „zymaza“. Skalnaté meno Ville Kuehne tiež prostredníctvom obtlačku predstihlo všetky katalyzátory knižnice pre dve skupiny: fermenty a enzýmy. Ďalší výraz „víno“ navyše predstavuje názov „kvas“, ktorý rozširuje držanie živých organizmov. Za menej ako 1897 prešiel rіk okraj všetkým vedeckým superprúžkom: urážlivé výrazy (enzým a enzým) sú virilizované ako absolútne synonymá.

Štruktúra: lantsyug z tisíc aminokyselín

Všetky fermenty sú na hryzenie, ale nie všetky nádoby sú fermenty. Yak a інші proteíny, ceny sú uložené z. Scho tsikavo, na stonke kožného enzýmu, sto až milión aminokyselín, navlečených, nem perál na šnúrke. Ale vlákno tsya nie je buvaє rіvnoy - zzvychay stočené stokrát. V takom poradí je štruktúra triviálna a jedinečná pre kožný enzým. Samozrejme, molekula enzýmu je samozrejme skvelá znalosť, a ak časť jej štruktúry nie je veľká, názov je aktívnym centrom, zúčastnite sa biochemických reakcií.

Aminokyselina dermálna kyselina najlepšieho druhu veselý zvuk A dermálny enzým má svoj vlastný jedinečný účinok aminokyselín. Na stanovenie veľkého počtu z nich je vikorizovaných približne 20 typov aminos látok. Nájdenie nepodstatných zmien v neskoršom živote aminokyselín sa môže drasticky znížiť zovnishniy viglyad a „talent“ pre enzým.

biochémia

Chcel by som vidieť veľký počet reakcií na účasť enzýmov v prírode, ale všetky pachy je možné zaradiť do 6 kategórií. Koža je zrejme šiestich reakcií proti vstreknutému typu enzýmov.

Reakcie na účasť enzýmov:

Oxidácia a obnova.

Enzýmy, ktoré sa zúčastňujú reakcií cich, sa nazývajú oxidoreduktáza. Yak zadok sa dá uhádnuť yak, alkohol dehydrogenázu je možné znova predstaviť prvý alkohol v aldehyde.

Reakcia prenesenej skupiny.

Enzýmy, ktoré sa používajú na reakciu, sa nazývajú transferáza. Cítiť múdrejšiu zmenu funkčných skupín z jednej molekuly na poslednú. Uvažuje sa napríklad, ak alanínaminotransferáza nahradí alfa-aminoskupinu alanínom a aspartátom. Transferáza v malých častiach tiež nahrádza fosfátové skupiny a ATP a disacharidy sa odstránia z prebytku glukózy.

Hydroliz.

Hydrolázy, ktoré sa zúčastňujú reakcie, odoberajú jeden krúžok a pridávajú prvky pohonu.

Spojenie je pohľadom na odkaz metra.

Tsei druh reakcií nehydrolytickým spôsobom, ako zabezpečiť účasť liazi.

Izomerizácia funkčných skupín.

V mnohých chemických reakciách sa poloha funkčnej skupiny mení na hraniciach molekuly, ale samotná molekula je zložená z rovnakého počtu a typov atómov, čo vyvolá reakčný klas. Inými slovami, substrát je reakčný produkt a izoméry. Tento typ transformácie je možné uskutočniť injekciou enzýmov do izomerázy.

Jediné prepojenie Osvita s vodným prvkom usunennyam.

Hydrolýza kruhu pridaním prvkov do molekuly. Lіazi zdіysnyuyut vorotnuyu reakcia, vіdalyayuyu časť funkčných skupín. V takom poradí existuje jednoduché spojenie.

Yak práca v organizácii

Fermentuje, aby okorenil prakticky všetko chemické reakcie, Scho sú vidieť na klitínoch. Pach môže byť pre ľudí životne dôležitý pre prenasledovanie a zrýchlenie metabolizmu.

Deyak z počtu slov pridáva k ruinuvati veľké molekuly na ďalších "shmatki", pretože telo dokáže stráviť. Inshi navpaki viaže ďalšie molekuly. Ale fermentácia, ktorá sa zdá byť vedeckým jazykom, sa môže zdať veľmi selektívna. Tse znamená, že koža z kurčiat týchto slov povzbudí iba singulárnu reakciu. Molekuly, ktoré „čistia“ enzým, sa nazývajú substráty. Substráty samy uvoľňujú spojenie s časťou enzýmu, ktorá sa nazýva aktívne centrum.

Špecifiká interakcie enzýmov a substrátov existujú na vysvetlenie dvoch zásad. Takzvaný model „key-lock“ má aktívne pôžičkové centrum v podzemí prísne spievajúcej konfigurácie. V skutočnosti až do modelu іnshoї, urážky účastníkov reakcie, aktívneho centra a substrátu, zmeňte svoju formu, schob z'udnatisya.

Vzhľadom na princíp bi nebola interakcia založená na výsledku toho istého - reakcii na infúziu enzýmu proti mnohým vyvinutým shvidshe. V dôsledku takejto interakcie sa „osídlia“ nové molekuly, ktoré sa potom pridajú k enzýmu. A katalyzátor reči prodovzhu viconuvati svojho robota, dokonca aj po osude týchto častíc.

Hyper- a hypoaktivita

Existujú kvapky, ak neukazujú svoje funkcie so zlou intenzitou. Drvivá aktivita reakcie je v prevažnej miere tvorená reakčným produktom a nedostatkom substrátu. Výsledkom je strata sebaúcty a vážnych chorôb. Dôvodom hyperaktivity enzýmu môže byť genetické poškodenie, ako aj nadbytok vitamínov alebo zástupné reakcie.

Hypoaktivita enzýmov môže byť príčinou smrti, ak napríklad enzýmy nevedú k toxínom v tele alebo nedostatku ATP. Dôvodom bude aj možnosť zmätenosti geni alebo navpaki, hypovitaminóza a nedostatok ďalších živých slov. Okrem toho sa teplota znižuje rovnakým spôsobom ako riadiaca funkcia enzýmov.

Katalyzátor a nielen to

Často môžete počuť o jadre enzýmov. Existuje nejaký spôsob, ako hovoriť o tom, aký druh chvály nášho tela možno nájsť?

Enzýmy sú biologické molekuly, ktorých životný cyklus nie je myslený v rámci národnosti a smrti. Smrad sa len tak leje do tela, kým nie je potichu, pokiaľ nie je razchinyatsya. Cena je spravidla uvedená za infúziu iných enzýmov.

V procese biochemickej reakcie zápach nie je súčasťou konečného produktu. Ak je reakcia ukončená, enzým preteká substrátom. Písanie reči je pripravené začať znova pred robotom, dokonca aj na ostatných molekulách. A tak triviálny štýl, ale potreba tela.

Jedinečnosť enzýmov je v tom, že koža je len jedným z nich, funkcia je zavedená. Biologická reakcia sa považuje iba za úplnú, ak je známe, že enzým je správnym substrátom pre nový substrát. Kvalitu interakcie je možné korelovať s princípom robotického kľúča a zámku - akonáhle vyberiete správne prvky, môžete „spratsuvatisya“. Ďalšia zvláštnosť: zápach môže páchnuť pri nízkych teplotách a pri normálnom pH a v úlohe katalyzátorov je stabilnejší, aj keď nejde o chémiu.

Fermentačné jakové katalyzátory urýchľujú procesy metabolizmu a reakcií.

Procesy sa spravidla skladajú zo sínusových štádií, vimagu kožných vrások robotického enzýmu. Bez nej nie je možné dokončiť cyklus revízie alebo zrýchlenia.

Mabut so všetkými funkciami enzýmov najviditeľnejších - úloha katalyzátora. To znamená, že kombinujeme chemické činidlá takým spôsobom, že je potrebné znížiť energetickú vitrati, ktorá je potrebná pre efektívnejšiu formuláciu produktu. Bez týchto slov by k chemickým reakciám došlo stonásobne. Budovanie podniku však vôbec nestačí. Všetky živé organizmy sa pomstia na energii, ktorá je potrebná na pokračovanie života. ATP alebo ATP, batéria sa nabíja vlastným spôsobom, postarám sa o výkon článku. Ale funkcia ATP je bez enzýmov nepríjemná. Prvým enzýmom hlavy, ktorým je virobly ATP, je syntáza. Pre kožnú molekulu glukózy, ktorá sa transformuje na energiu, je viroble syntáza blízka 32-34 molekulám ATP.

V medicíne sa navyše aktívne používajú enzýmy (lipáza, amyláza, proteáza). Zokrema, slúžia ako zložka enzymatických prípravkov, ako sú „Festal“, „Mezim“, „Panzinorm“, „Pancreatin“, ktoré môžu zmraziť na liečbu neleptaného slunku. Ale deyakі enzimi zdatnі tiež vstrekujú do systému prenášajúceho krv (razchinyayut tromby), aby uzdravili hojenie rán. Môžem tiež používať antibiotickú terapiu, kým sa nepridajú enzýmy.

Faktor naštartovania aktivity enzýmov

Oskіlki enzym zdatnіy prizryuvati reacciiії in a lot of developers, thіѕ activity isііsnаtаrаt takzvane podľa počtu otáčok. Tento termín znamená počet molekúl k substrátu (činidlu), ktoré môžu transformovať 1 molekulu na enzým na 1 brko. Existuje však niekoľko faktorov, ktoré vedú k rýchlosti reakcie:

Koncentrácia substrátu.

Pred zrýchlenou reakciou zvýšte koncentráciu substrátu. Existuje viac molekúl aktívnej reči, existuje viac molekúl proti reakcii, existuje niekoľko aktívnych centier. Môže sa však urýchliť iba do tichých časov, pokiaľ nie sú zapojené všetky molekuly enzýmu. Na druhej strane zvýšenie koncentrácie substrátu do zrýchlenej reakcie neprinesieme.

Teplota.

Zmeňte nastavenie teploty, kým sa reakcia nezrýchli. Celá zásada platí pre veľké enzymatické reakcie, ale iba do ticha, pokiaľ teplota nepresahuje 40 stupňov Celzia. Napíšte bežný znak rýchlosti reakcie, navpaki, začnite rýchlym poklesom. Keď teplota klesne pod kritickú úroveň, frekvencia enzymatických reakcií sa opäť zvýši. Akonáhle teplota skončí, kovalentné väzby sa zničia a katalytická aktivita enzýmu sa neustále spotrebováva.

Kyslosť.

K rýchlosti enzymatických reakcií sa pridáva aj indikátor pH. Pre kožný enzým je optimálna hladina kyslosti, pri akejkoľvek reakcii by mal prejsť najprimeranejšie. Zmena hodnoty pH je daná aktivitou enzýmu, a teda aj rýchlosťou reakcie. Pretože sú hady príliš veľké, substrát spotrebuje energiu aktívneho jadra a enzým nemôže katalyzovať reakciu. S aktualizáciou potrebného pH sa aktualizuje aj aktivita enzýmu.

Fermenty prítomné v Ľudské telo Možno rozdeliť do 2 skupín:

metabolické;
rovnocenný.

Metabolická „práca“ nad neutralizáciou toxickej reči, ako aj uvoľňovaním energie a energie. Zle, na urýchlenie biologických procesov v organizácii.

Aby bolo možné povedať to isté - zvuk mena. A tu je základný princíp selektivity: spievajúci typ enzýmov sa vstrekuje iba do jedného druhu jedla. To pre leptanie polіpshennya môže ísť na malý trik. Pretože je organizmus silne otrávený, znamená to, že je potrebné do pretekov pridať produkt, pomstiť sa enzýmu, ktorý je dôležitý pri nadmernej otrave.

Harchovy fermenty sú katalyzátory, ktoré je možné použiť na vývoj potravinárskych výrobkov, kým sa nedostanú do tela, v ktorom z nich telo budovy môže jesť zúrivú reč. Travіnі enzimі buvayut decіlkoh typov. V ľudských organizmoch existujú rôzne druhy enzýmov, ktoré sa nachádzajú na malých platničkách bylinného traktu.

Rotova prázdna

Na konci dňa sa do vody vstrekne alfa-amyláza. Rozložím na sacharidy, škrob a glukózu, ktoré nájdete v zemiakoch, ovocí, zelenine a ďalších potravinárskych výrobkoch.

slunk

Tu pepsín štiepi proteíny na peptidy a želatinázy - želatínu a kolagén, ktoré sa nachádzajú v mäse.

Pidshlunkova zalosa

Na celej scéne „pratsuyut“:

trypsín - v dôsledku štiepenia bilkov;
alfa -chymotrypsín - ďalšia pomoc pri asimilácii bielkovín;
elastazi - deyakі vidi bіlkіv;
nukleázy - prispievajú k štiepeniu nukleových kyselín;
steapsin - získať mastné ;zhі;
amilaza - vidpovidaє na vývoj škrobu;
lipáza - rozpúšťa tuk (lipid), ktorý nájdete v mliečnych výrobkoch, horách, olejoch a mäse.

Tenké črevo

Nad kusmi grubu sa „zasmejeme“:

peptidazi - rozdelené peptidy z polovice na úroveň aminokyselín;
sacharáza - ďalšia pomoc pri vývoji skladaných cukríkov a škrobu;
maltáza - rozkladám disacharidy na monosacharidy (slad zukor);
laktáza - štiepi laktózu (glukózu, ktorú nájdete v mliečnych výrobkoch);
lipáza - asimilácia triglyceridov, mastných kyselín;
erepsín - nalievanie do bielkovín;
izomaltáza - „pratsyu“ s maltózou a izomaltózou.

Tovsta črevo

Tu sú funkcie enzýmov:

kishkova palichka - spôsobená preleptaním laktózy;
laktobacily - infúziou do laktózy a uhľohydrátov.

Pre názvy mien existujú:

diastáza - preleptaný škrob;
invertáza - rozložím sacharózu (tabuľkový zukor);
glukoamyláza - premieňa škrob na glukózu;
alfa -galaktozidáza - trávenie fazule, semien, sójových produktov, koreňovej zeleniny a listov;
bromelain - enzým nové druhy bіlkіv, účinný v prípade vyšších úrovní kyslosti v strede, volodya s protipožiarnou silou;
papaín - enzým, vízie zo syroa papaya, štiepenia ďalších a skvelých bielkovín, účinný v celom rade substrátov a kyslosti.
celuláza - štiepiaca celulóza, vlákna roslinn_ (v ľudskom tele sa nenachádzajú);
endoproteázy - štiepiace peptidové väzby;
extrakt z bichacho zhovchi - enzým potravinovej aktivity, stimuluje črevnú pohyblivosť;
xylanáza - rozložím glukózu z obilnín.

Katalyzátory vo výrobkoch

Enzýmy môžu mať pre zdravie veľký význam, niektoré z nich prispievajú k vypľúvaniu zložiek jedla do tábora, ktorý je spojený so zástupnými rituálmi. V čreve a pidshlunkov zloza cirkuluje široká škála enzýmov. Ale krym tsyogo, bohaté korishnyh reči, scho piť lept, pomstiť sa aj v deyaky výrobkoch.

Fermentované výrobky є prakticky ideálna zrnko škoricových baktérií, nevyhnutné pre správne morenie. A v tú hodinu, ak probiotiká z lekárne „fungujú“ iba v hornej časti bylinného systému a často sa nedostanú do čriev, účinok enzymatických produktov je viditeľný v celom črevnom trakte.

Marhule napríklad nájdete v súhrne hnedých enzýmov vrátane invertázy, ktorá je zodpovedná za štiepenie glukózy a rýchle zvýšenie energie.

Avokádo môže slúžiť ako prírodný lipazi dzherel (spriyє bohatšie stráviteľné lipidy). Organizačne je reč viroblyaє pіdshlunkova zalosa. Ak necháte svoj život na tele, môžete sa rozmaznávať napríklad šalátom s avokádom - lahodným a škoricovým.

Banán, mabut, najdrahšie dzherelo calyu, víno okrem toho dodáva telu aj amylázu a maltázu. Amilaza sa nachádza aj v khlib, kartopl, obilninách. Maltáza je štiepenie maltózy, takzvanej sladovej zucru, čo je veľké množstvo zastúpení v pive a kukuričnom sirupe.

Prvým exotickým ovocím je ananás, ktorý sa pomstí vo vlastnej zbierke enzýmov vrátane bromelaínu. A vyhrajte, je to dobré pre tých, ktorí predstierajú, že sú vymazaní protipožiarnymi silami.

Extremofili a sľuby

Extremophiles - reťazec reči, budujúci život v extrémnych mysliach.

Živé organizmy, ako aj enzýmy, ktoré im umožňujú fungovať, sú známe v gejzíroch, keď sa teplota blíži bodu varu, a v ľade, ako aj v hlavách extrémnej slanosti (Údolie smrti v USA). Okrem toho bolo súčasne známe, že pre niektoré úrovne pH, ako sa to stalo, to tiež nie je princíp efektívneho robota. Predpisujúci lekári so špeciálnym záujmom o vivchayut fermentuje-extrémofilov, ako je reč, ktorá môže byť v priemysle široko používaná. Ak chcete a pre aktuálny rok, už poznajú svoju stagnáciu v priemysle ako biologicky a ekologicky čistú reč. Do konca podnikania sa venujú potravinárskemu priemyslu, kozmetike a rozšírenej chémii.

„Služby“ enzýmov v takýchto vapadách sú navyše lacnejšie ako syntetické analógy. Prirodzené slová budovy sú navyše biologicky zničené, takže sú bezpečné pre životné prostredie. V prírode existujú mikroorganizmy, vývoj enzýmov na báze aminokyselín, ktoré sa potom stávajú súčasťami nového biologického prívodu. Ale tse, so bi moviti, als zvsim іnsha іstorіya.

Enzýmová aktivita. pid enzýmová aktivita Dôvod je rovnaký, pretože katalyzuje transformáciu spevavého množstva na substrát za jednu hodinu. Na zmenu aktivity enzýmových prípravkov existujú dve alternatívne jednotky: medzinárodné (MO) a catav (mačka). za medzinárodná jednotka činnosti Enzým prijal rovnaké množstvo, ktoré katalyzuje premenu 1 μmol substrátu na produkt počas 1 hodiny v štandardných umývadlách (v závislosti od optimálnych). jeden katav "množstvo enzýmu, ktoré katalyzuje transformáciu 1 molu na substrát za 1 s (1 mačka = 6 x 107 MO"). Pri bimolekulárnej reakcii A + B = C + D na jednu enzýmovú aktivitu odoberte rovnaké množstvo, ktoré katalyzuje premenu 1 μmol A a B alebo 2 μmol A (kde B = A), po dobu 1 hodiny.

Enzýmové prípravky sú často charakterizované podobnou aktivitou, pretože sa javia ako kroky purifikácie enzýmu. aktivita pitoma - celý počet jednotiek aktivity enzýmu, ktorý pripadá na 1 mg fľaše.

molekulárna aktivita (Počet otáčok k enzýmu) - počet molekúl substrátu, ktorý musí byť rekonštituovaný jednou molekulou enzýmu počas 1 hodiny, keď je substrát opäť nasýtený enzýmom. Počet jednotiek aktivity enzýmu vzhľadom na množstvo enzýmu sa zvyšuje v mikromóloch. Porozumenie molekulárnej aktivite je možné použiť iba pre čisté enzýmy.

Ak je v molekule enzýmu niekoľko aktívnych centier, porozumenie sa zavedie aktivita katalytického centra ... Vaughn je charakterizovaný počtom molekúl k substrátu, ktoré je možné transformovať v 1 xv na jedno aktívne centrum.

Aktivita enzýmov je medzi najdôležitejšími mysliami veľmi vysoká, v strede prvého rádu teploty a pH stredu. Úpravu teploty v intervale 0-50 ° C je potrebné nastaviť na plynulé zvýšenie enzymatickej aktivity, ktoré je spojené so zrýchlenými procesmi tvorby komplexu enzým-substrát a so všetkým nástupom katalýzy. Keď je teplota na koži 10 ° C, rýchlosť reakcie sa približne zníži (Van't Hoffovo pravidlo). Avšak vzdialenejší nárast teploty (> 50 ° C) povedie k zvýšeniu množstva inaktivovaného enzýmu na denaturáciu proteínovej časti, ktorý bude rotovať so zníženou aktivitou. Kožný enzým je charakterizovaný teplotné optimum- hodnoty teploty, pri ktorej sa obnoví najaktívnejšia aktivita.

Závažnosť aktivity enzýmov, pokiaľ ide o hodnotu pH stredu, je veľmi skladacia. Pre vlastnosti kožných enzýmov optimálne pH stredná cesta, Kedykoľvek je víno, ukazuje maximálnu aktivitu. S viditeľnou hodnotou v tomto smere enzymatická aktivita klesá. Cena bude vysvetlená zmenou aktívneho centra enzýmu (zmeny ionizácie funkčných skupín), ako aj treťou štruktúrou všetkých proteínových molekúl, ktoré môžu byť použité ako základ pre redukciu v týchto centrách . Veľký počet enzýmov môže mať optimálne pH v oblasti neutrálnych hodnôt. Je to však enzým, ktorý vykazuje maximálnu aktivitu pri pH 1,5 (pepsín) alebo 9,5 (argináza). Pri robotizácii s enzýmami je potrebné upraviť pH pre ďalší typ pufra.

Aktivita enzýmov je v úhore značná až do značných množstiev. іngіbіtorіv(Rechovin, čiastočne alebo zvýšenie poklesu aktivity) і aktivátor(Rechovin, na zvýšenie aktivity). Ich úlohou je identifikovať katiónové kovy, deyaki anióny, nosiče fosfátových skupín, intraventálne ekvivalenty, špecifické proteíny, priemyselné a chemické produkty, metabolizmus a hostinec.

Zásady enzymatickej kinetiky. Podstata kinetických dávok polyanga je v hodnote maximálnej účinnosti enzymatickej reakcie ( V. max) a konštanty Mikhaelis Do M. Enzymatická kinetika vivchaє shvidkostі kіlkіsnyh re-transformácie niektorých slov v іnshі pred dієyu enzýmami. Rýchlosť enzymatickej reakcie sa zníži poklesom substrátu alebo zvýšením produktu o jednu hodinu alebo zmenou koncentrácie jednej zo súhrnných foriem koenzýmu.

prítok koncentrácia enzýmu pokiaľ ide o rýchlosť reakcie, zmení sa na ofenzívu: ak je koncentrácia substrátu po položení (na odvádzanie prebytku substrátu), potom je rýchlosť reakcie úmerná koncentrácii enzýmu. Pre tých, ktorí sú kinetickí, použite koncentráciu enzýmu 10 až 8 M aktívnych centier. Optimálna hodnota koncentrácie enzýmu je založená na grafe prítomnosti aktivity enzýmu z koncentrácie. Optimálna hodnota je ležať na plošine vyradeného grafu v oblasti aktivity enzýmu, nestačí ležať v tejto koncentrácii (obr. 4.3).

Malé. 4.3. Prítomnosť kvapalných enzymatických reakcií

od koncentrácie k enzýmu

Pre vivchennya vpwu koncentrácia substrátu frekvencia enzymatickej reakcie bude kinetická krivka, ktorá ukazuje zmenu koncentrácie substrátu (S 1) alebo produktu (P 1) za hodinu (obr. 4.4) a zvýši tekutosť klasu ( V. 1) reakcia, ako sa dotyčnica kuta nahil, bude ohnutá do nulového bodu.

Malé. 4.4. Kinetické krivky enzymatických reakcií

Zachovanie kinetických kriviek pre najvyššie hodnoty koncentrácie danej pre substrát (S2, S3, S4 atď.) Pre produkt (P 2, P 3, P 4 atď.) V. 2, V. 3 , V. 4 a D.) Reakcie, bude existovať graf úpadku klasových a kvapalných enzýmových reakcií v dôsledku koncentrácie substrátu (s konštantnou koncentráciou enzýmu), tak malého množstva hyperboly (obr. 4.5).

Malé. 4.5. Stupeň klasového fermentu enzymatickej reakcie

od koncentrácie substrátu

Kinetiku enzymatických reakcií bagatoch opisujú slová Michaelisa  Mentena. Pri konštantnej koncentrácii enzýmu i nízke hodnoty koncentrácie substrátu[S] pochatkova rýchlosť reakcie je priamo úmerná [S] (obr. 4.5). Vo všeobecnosti stojí za to hovoriť o substráte enzýmu, ak je polovica molekúl enzýmu vo forme komplexu enzým-substrát a rýchlosť reakcie V. = 1/2V. max. Podľa substrátu sú reakcie 1. rádu (rýchlosť reakcie je priamo úmerná koncentrácii jednej reaktantovej reči) alebo 2. rádu (rýchlosť reakcie je úmerná sčítaniu koncentrácie týchto dvoch reakčných reakcií). reaktanty).

o vysoké hodnoty koncentrácia substrátu[S] Rýchlosť reakcie nemusí pri [S] stagnovať: s ďalším nárastom [S] rýchlosť reakcie rastie stále viac a v dôsledku toho sa stáva trvalou (maximálnou) (obr. 4.5 ). Keď sú všetky molekuly enzýmu prítomné vo forme komplexu enzým-substrát a V. = V. max. Do rozsahu substrátu je reakcia 0. rádu (rýchlosť reakcie nespočíva v koncentrácii reaktívnej reči).

V roku 1913 L. Mikhaelis a M. Menten navrhli jednoduchý model, ktorý by vysvetľoval tento druh kinetiky. Podľa modelu je vytvorenie špecifického komplexu enzým-substrát nevyhnutným medzistupňom katalýzy.

k 1 k 3

E + S ⇄ ES → E + P

Enzým E je viazaný na substrát S, čím vzniká komplex ES. Konštantná rýchlosť procesu k 1. Podiel komplexu ES je uložený dvoma spôsobmi: vin sa môže disociovať na enzým E a substrát S s konštantou k 2, pre náhradnú reinterpretáciu, nastavenie produktu P a enzýmu E s konštantným shvidkostom k 3. Súčasne sa predpokladá, že reakčný produkt sa v substráte vicinny neprevráti. Tsia Umova sa postará o štádium reakcie, zatiaľ čo koncentrácia produktu je nízka.

Rýchlosť katalýzy začína v stacionárne mysle Ak sa koncentrácia priemyselných produktov používa postupne, tak ako sa mení koncentrácia priemyselnej reči a konečných produktov. Nie je to nič veľké, ak bola rýchlosť komplexu ES schválená po prvýkrát.

Môžete zaviesť novú konštantu K M - Michaelisova konštanta(Mol / l), yaka dorіvnyu

Rivnyannya Mikhaelisa - Menten, Čo sa do značnej miery týka zníženia enzymatickej reakcie a koncentrácie substrátu,

(4.2)

Proces stanovenia grafu rýchlosti ukladania tekutosti reakcie na koncentráciu substrátu. o nízke koncentrácie substrátu, Ak [S] nagato nizche K M, V. = V. max [S] / K M, to znamená, že rýchlosť reakcie je priamo úmerná koncentrácii substrátu. o vysoké koncentrácie substrátu, Ak [S] nabagato vishche Do M, V. = V. max, to znamená, že rýchlosť reakcie je maximálna a nespočíva v koncentrácii substrátu.

Yaksho [S] = K M, potom V. = V. max / 2.

Táto hodnosť, K M vhodný na koncentráciu substrátu, s likviditou reakcie skladu, polovicou maxima.

Michaelova konštanta (K M) a maximálna rýchlosť reakcie ( V. max) - dôležité charakteristiky tekutosti pri nízkych koncentráciách substrátu. V. max je hodnota post-termu pre kožný enzým, ktorý umožňuje posúdiť účinnosť jogínskeho výkonu.

Michaelisova konštanta ukazuje rýchlosť spór substrátu k enzýmu (v časoch, ak k 2 >> k 3): menej ako KM, viac spór a rýchlosť reakcie a navpaki. Kožný substrát je charakterizovaný vlastnou hodnotou K M pre daný enzým a pre tieto hodnoty je možné posúdiť špecifickosť substrátu pre enzým. Konštantná Michaelis je daná povahou substrátu, teplotou, pH, iónovou silou a prejavom ingibitorivu.

Aká je hodnota pri pripojení z tim V. max і К М bez stredného grafického depozitu Michaelis - Menten (obr. 4.5) є nejednoznačné, ide až k linearizácii tohto ryvennya. Pre mnoho ľudí je transformácia do takejto formy graficky priama. Existuje mnoho spôsobov linearizácie, stredná časť najčastejšie používa metódy Lineuver - Burke a Edi - Hofsti.

predefinovanie Lainewera - Burka ma viglyad

(4.3)

K dispozícii bude graf vkladov 1 / V. = f(1 / [S]) a je rovná čiara, prepad medzi súradnicami prináša hodnotu 1 / V. max; tangenta kuty ide priamo na os abscisu na hodnotu -1 / K M / V. max. (obr. 4.6). Graf Tsey vám umožní urobiť veľkú vec V. max. Graf môže byť použitý aj na zobrazenie cenných informácií, ako aj na kontrolu aktivity enzýmu.

Malé. 4.6. Spôsob linearizácie rivnyannya Mikhaelis - Menten

(Podľa Lineuvera - Burka)

metóda Edі - Hofsti záznamov o opätovnom prijatí Michaelis - Menten shlyakhom mnohých z oboch častí V. max:

(4.4)

Graf v súradniciach V.і V./ [S] je priamka; V. max a hodnota V. max / K M (obr. 4.7). Wien vám umožní jednoducho začať Do M i V. max, a môžete to vidieť aj mimo riadku, nie v prednom grafe.

Malé. 4.7. Metóda linearizácie rivnyannya Mikhaelis - Menten

(Od Edі - Hofsti)

Stanovenie aktivity enzýmu. Diya enzýmov je možné zvýšiť alebo niekedy uškrtiť spevom chemických slov - Ingibitors ... Pre povahu svojej vlastnej práce sa pridávajú k vlkolakom a k nesmluvným. Základom takéhoto základu je kombinácia enzýmu s enzýmom.

vlkolaci - tse dnannya, pretože nekovalentne interaguje s enzýmom, a keď je aktivita enzýmu viditeľná, enzým sa obnoví. Obrat spoločnosti іngіbuvannya môže byť konkurencieschopný, nekonkurenčný a nekonkurenčný.

zadok konkurenčné pozinkovanieє množstvo štruktúrnych analógov k substrátu, ktoré sa môžu pripojiť k aktívnemu centru enzýmu podobným spôsobom ako substrát, ktorý nepremieňa proteín na produkt; s aktívnym centrom enzýmu. V dôsledku vytvorenia komplexov enzým-ingibitor (EI) koncentrácia komplexov ES klesá a v dôsledku toho znižuje rýchlosť reakcie. Inými slovami, konkurenčný ingibitor znižuje rýchlosť katalyzácie znížením frakcie molekúl na enzým, ktorý sa nazýva substrát.

Vimіryuvannya variability reakcií pri nízkych koncentráciách umožňuje substrátu stať sa konkurencieschopnejším než іngіbuvannya ako nekonkurenčný. S konkurenčným výkonom v grafe depozície 1 / V.=f(1 / [S]) narovnať všetky súradnice v jednom bode 1 / V. max priamo v prítomnosti ingibitora, alebo v prítomnosti ingibitora tangenta kuty ide priamo k osi abscisu, t.j. V. max sa nemení, ale K M rastie, takže je indikovaná zmena rýchlosti spór substrátu na enzým v prítomnosti Ingibitora (obr. 4.8). Tiež, keď je v mysliach súťaže o aktívne centrum vysoká koncentrácia substrátu, ak je substrát v aktívnom centre, môže sa použiť reakcia a rýchlosť reakcie sa môže začať vyvíjať. V prítomnosti Michelisovej rodiny - Menten maє viglyad

(4.5)

de [I] - koncentrácia zapaľovača; K i - konštantná іngіbuvannya.

Konštanta іngіbuvannya charakterizuje rýchlosť spóry enzýmu na іngіbіtor a je konštantou disociácie komplexu EI:

(4.6)

V prítomnosti konkurenčného Ingibitora sa tangens kuta nahila priamo k osi x zvyšuje o hodnotu (1 + [I] / K i).

Malé. 4.8. Konkurenčná Ingibuvannya:

a - diagram; b - grafické otočenie podľa Lineuvera - Burka

o nekompetitívna inhibícia Ingіbіtor berie do úvahy štruktúru substrátu a neviaže sa na aktívny, ale na alosterické centrum enzýmu. Je potrebné zmeniť konformáciu aktívneho centra enzýmu, na ktoré sa dohliada, aby sa znížila katalytická aktivita enzýmu. Okrem toho môže byť ingibitor zapojený nielen s enzýmom (E + I → EI), ale aj s komplexom enzým-substrát (ES + I → ESI). Priestupkové formuláre EI a ESI nie sú aktívne. Substrát a ingibitor môžu byť naraz viazané na molekulu enzýmu, a to aj v prípade, že nie sú pokrčené. Pôsobenie polyágusu, ktorý nie je kompetitívny voči ingibitoru, pri znížení počtu zábalov na enzým a nie v redukovanej frakcii, sa nazýva substrát molekúl k enzýmu. Ingibitor nekonvertuje komplexy ES, ale nekonvertuje substrát na produkt. Vnaslidok tsyogo V. max zmena, to znamená, že v prítomnosti Ingibitora prejde priamka z vrcholu súradníc do väčšieho bodu (obr. 4.9). V tom istom svete rastu a dotyčnice kuta nahil priamo k osi abscis, rovnajúcej sa K M / V. max I. Do M na vidminu vid V. max sa nemení, že k zvýšenej koncentrácii substrátu nemožno pridať nekonkurenčný ingibuvannya.

Malé. 4.9. Nesúťažná Ingibuvannya:

a - diagram; b - grafické otočenie podľa Lineuvera - Burka

Maximálna rýchlosť reakcie V. max I v prítomnosti nekonkurenčného Ingibitora je popísaný rovnými

(4.7)

Vo vipade nekonkurencieschopné іngіbuvannya„Ak ingibitor volá iba s komplexom ES a nevola s enzýmom, na grafe opustenia 1 / V. = f(1 / [S]) rovné rovnobežné jedna k jednej a prechádzajú osou y a osou x v rôznych bodoch (obr. 4.10).

Malé. 4.10. Nekonkurenčná Ingibuvannya:

a - diagram; b - grafické otočenie podľa Lineuvera - Burka

neobchodovateľné podprsenky - vysoko reagujúce na rozvoj chemickej povahy, ktoré sa môžu prepojiť s funkčne dôležitými skupinami aktívneho centra a vytvárať mikrokovalentné väzby. Tse produkovať k bezporotnoy strate aktivity enzýmu. V spojení s cymovou teóriou Michaelisa - Mentena vychádza z duseného, ale prichytenie ingibitora k enzýmu má reverzibilný charakter, v tomto vipade nestagnuje.

Aplikácia nereverzibilného ingibuvannya je intermodulovanie enzýmov s iónmi dôležitých kovov, ktoré sa spájajú do sulfhydrylových skupín enzýmu prebytočného cysteínu a vytvárajú so širokou škálou fermentov - prakticky nevhodné.

Enzymatická aktivita mikroorganizmov v bagate je tiež všestranná. Podľa nich je možné zistiť nielen druh a typ príslušnosti mikróba, ale aj význam jeho možností (tzv. Biovari). Základnú enzymatickú silu a kvalitu je možné ľahko rozoznať.

Rozklad uhľohydrátov (sacharolytická aktivita), t.j. Keď sa kyselina štiepi v uhľohydrátoch, je to indikátor zmeny v strede. Tento stredný kurz sa nazýva „riadok“. Mikrobi, ktorý nefermentuje Danium na sacharidy, rastie v strede, sa nemení. Očividne bude nainštalovaný plyn na osvetlenie žiarovky v strede agarom alebo po jeho zakúpení v „plavákoch“ v strede. „Float“ - skúmavka vuzka sklyana so zapečateným koncom, spálená hore, pred sterilizáciou vložte do skúmavky so stredom.

Okrem toho, sacharolytická aktivita vivchayut v strede Endo, EMC, Ploskirєva. Mikroorganizmy, kvasiace do kyslosti, sa nachádzajú v strede mliečneho tsukoru (laktózy), fixujú kolóniu - kyselinu zmenu farby očividného v strede indikátora. Kolónie mikróbov, ktoré nefermentujú laktózu, bez stodoly.

Mlieko s rastom mikróbov, kvasením laktózy, vyhorí.

S rastom mikroorganizmov, kde je zriadená amyláza, v strede s rossinovým škrobom dochádza k štiepeniu v strede. Viete o cene, ktorá priniesla Lugolovu líniu do kultúry triesky - farba stredu sa nemení. Neštiepenie škrobu je dokonca spôsobené veľkosťou modrej stodoly.

Proteolytická sila (t.j. zdravé delenie nápojov, polypeptidov atď.) Pri pestovaní na želatínovom strede mikróbov želatínu kvasíme, stred rastie. Povaha vývoja, ako sa chytiť malých mikróbov, rast. Mikrobi, ktorý rozpúšťa kazeín (mliečny chrobák), viklikayut peptonezatsiyu mlieko-vono nalial do očí mliečneho syrovat. Keď sú peptony rozdelené, je možné vidieť indol, syrwater a amiak. Coverх kryt pre ďalšiu pomoc indikátorových papierov. Čuchať filter s spevu linky, visí, delenie s vuzhny ošípané až 5 - 6 cm. Výsledok poskytne inkubácia Pislya v termostatoch. Amiak wiklikak blue lakmusový papierik; ak je voda viditeľná na papyrtoch, uniknutých o 20% octanom olovnatým a hydrogénuhličitanom sodným, schvaľuje sa síran olovnatý - papyretsya chorniyu; Indol viklikє pochvonіnnya papіrtsі, uniknutý s veľkým množstvom kyseliny šťaveľovej.

Okrem významov stredu je možné kvalitu mikroorganizmov pri vývoji rastúcich substrátov využiť aj na doplnkové papierové disky, uniknuté chemickými činidlami (systém indikátorov papiera „SIB“). Tieto disky sa vložia do skúmaviek s pre-juvenilnou kultúrou a po 3 rokoch inkubácie v termostatoch pri 37 ° C podľa zmeny farby diskov možno posúdiť dávkovanie v uhľohydrátoch, aminokyselinách, žlčových kyselinách, atď.

Hemolytická sila (zdravie ruinuvati erytrocytov) vivchayut v strede s krvou. Ridky stredný terén bude zároveň jasný a na strednom strednom teréne v blízkosti kolónie bude jasná zóna. Keď je methemoglobín schválený, stred je zelený.

ZACHOVANIE Plodín

Kultúry Vidіlenі і vivchenі (shtami), ktoré predstavujú hodnotu pre vedu alebo výrobu, prijímajú múzeá živých kultúr. All-Union Museum sa nachádza v Suverénnej NDI štandardizácii a kontrole lekárskych biologických prípravkov. L.A. Tarasevič (GISK).

Vedúci zberigannya má vzdelávať život mikroorganizmov a predbehnúť ich službu. V prípade širokého dopytu oslabte alebo zovrite výmenu v mikrobiálnom klientovi.

Jednou z najdôkladnejších metód triviálnej konzervácie kultúr je lyofilizácia - zavesenie vo vákuu zo zmrazeného mlyna, ktoré umožňuje nastavenie anabiózy. Visushuvannya stráviť v špeciálnych prístrojoch. Kultúru odoberajte v zapečatených ampulkách pri teplote 4 ° C, krajšie pri -30-70 ° C.

Renovácia zavesených plodín.

Silne zahrejte hrot ampulky v polovici palety a vatovým tampónom ju zatlačte nahor, mierne namočenou v studenej vode sa na svahoch objavia mikroskopické škvrny, cez ktoré sa stane, že vsiakne do stredu ampulky. Súčasne prechádza ružovou krajinou ťahov so sterilizáciou.

Nezabudnite, že v zapečatenej ampulke je vákuum. Akonáhle sa v ňom napijete, vypijete ho naraz cez veľký otvor, môžete ním posypať ampulku kultúry a postavenia Wikidu.

Keď ma pustil, rýchlo smekám a pomocou pinzety vidím vrchol ampulky. Mierne prepáľte otvory sterilným pasterizovaným perom alebo pridajte injekčnú striekačku do ampulky s fľašou (vývarom alebo izotonickým). Namiesto toho ampulky remixujte a preneste do stredu. Rast nových plodín v prvých plodinách sa môže uskutočniť.

Triviálne zberigati kultúra Je to možné aj v natívnom dusíku (-196 ° C) v špeciálnych prílohách.

Metódy netriviálneho uchovávania ofenzívnych kultúr: 1) subkultúra (periodické opakovanie v strede) s intervalmi, aby sa zistili sily mikroorganizmu, stredu a myslí kultivácie. Ak kultúru znova prikrmujem, vezmite ju pri 4 ° C; 2) uloženie klbka masla. Kultúru pestujte v 5-6 cm agare, zalejte sterilným vazelínovým olejom (guľôčka oleja asi 2 cm) a skladujte vertikálne v chladničke. Termín je prevzatý z malých mikroorganizmov vývoja, zo skúmaviek, ktoré pravidelne zavesujú kultúru, aby sa prehodnotil život; 3) zberigannya pri -20-70 ° C; 4) zberigannya v uzavretých skúmavkách. V prípade potreby vezmite materiál zavesený na strede.

Kapitola 8. fágy

Fágy sú vírusy baktérií a mnohých ďalších mikroorganizmov. Spievajúce mysle majú zápach lizis (razchinennya) svojich pánov. Diya fágov sa prejavuje v prírode a zástupne v praxi.

Obr. 42 Bakteriofágy

História fágového displeja. V roku 1898 N. F. Gamalia ukázal, že filtrát sibírskych bacilov prostredníctvom choroby nových kultúr mikroorganizmov, v roku 1915 F., zachránil kvalitu rozpoznávania kultúry mikroorganizmov. Bol popísaný prejav lýzy mikroorganizmov, ale jeho povaha nie je vynájdená. Čestná os bakteriofága vidkrittya by mala ležať na kanadskom vcheny d "Erelle.

D "Erell (1917) vivchav filtrati vyporozhnen, ktorý odniesol chorého človeka na úplavicu a vložil do skúmaviek čerstvo naočkovanú kultúru choroby rastlín.

D "Erell ukázal, ako sa zdravie filtra uskutočňovalo počas posledných pasáží o nových kultúrach baktérií. Viac v počte.

Vіdkritiy vіrus d "Erell volá bakteriofág - hltajúce baktérie (v gréčtine. Phagos - pohlcujúce) a fenomén - bakteriofágy.

Korpuskulárna povaha fága a jeho morfológia sú znázornené na základe elektronického mikroskopu v Bule.

Vіdkrittya d "Erellya privernulo Uwagi lіkarіv, SSMSC zastosuvali FAG pre lіkuvannya aj profіlaktiki číslo іnfektsіynih hvorob. Tieto Danian hodín fágy široko vikoristovuyut v medichnіy praktitsі aj na rіznih bіologіchnih doslіdzhennyah. Fágov zaymayutsya bakterіologi, vіrusologi, bіohіmіki, genetiky, bіofіziki, molekulyarnі bіologi, eksperimentalnі onkológovia, fakulta genetického inžinierstva a biotechnológie atď. Vivchennya phage triva, ktorá je jednou z najznámejších kapitol biológie.

sila fágov

Fágová morfológia. Väčšina fágov je uložená z hlavy a kaudálneho dodatku; Nibilsh vivcheni T-fágy črevnej tyčinky). Growthх rast je prázdny valec (strih), pokrytý chohlom a ukončený bazálnou doskou s tŕňmi a vláknami. Rast fágov, tvar a veľkosť hlavy, dodatočný rast a rast rastu v malých fágoch. Fágovia sú napríklad videní s veľkým výhonkom, ktorý sa nezrýchľuje, s fágmi s krátkym výhonkom, bez výrastku a podobný závitu

Sklad chémie fág. Yak a všetky vírusy, fágy, sú zložené z nukleových kyselín rovnakého typu (často sa tvoria fágy DNA) a bielkovín. Molekula nukleovej kyseliny, stočená do špirály, je umiestnená v hlave fága. Fágová škrupina (kapsid) a výhonok môžu mať modrú povahu. Lytický enzým prebieha na vilnom konci klíčky, lyzozýmu alebo hyaluronidázy.

Fágová interakcia s citlivou bunkou prejsť poslednými fázami. Celý cyklus je požičaný v starých systémoch bakteriálneho fága z decilcochium až na 1-2 hodiny.

Stupeň I - adsorpcia fágových častíc na povrchových receptoroch bunkovej línie za účelom sledovania pomocných vlákien výrastku chvosta. Na jednej bunke môžu byť adsorbované stovky fágov (na dokončenie lýzy bunky). Adsorpcia fágov je špecifická.

Stupeň II - penetrácia (ін'єкція) nukleovej kyseliny a fága do buniek mladých fágov sa zobrazuje iným spôsobom. V T-fágoch črevnej tyčinky sa tŕne bazálnej platničky prilepia na bunkovú stenu. Účes „prepichol“ clitinnu stinku. Enzým sa nachádza v klíčkoch, najčastejšie lyzozýmoch, ničí cytoplazmatickú membránu. Pri veľkom chokhole sa výrastky zrýchlia a cez strižný kanál sa „vstrekne“ do bunky nukleová kyselina fága. Prázdnu bilkovskú fágovú škrupinu („cín“) zanecháte.

Štádium III - reprodukcia nukleovej kyseliny a fága v strede cellinu.

Etapa IV - skladanie a tvorba zrelých častíc fága.

Obr. 43 Budovský fág.

1 - hlava; 2 - DNA; 3 - tyč; 4 - chokhol; 5 - bazálna doska; 6 tŕňov; 7 - filé chvosty.

Obr. 44 Morfológia fágov.

1 fág s hlavou, klíčiaci a zrýchľujúci ako hlava; 2 - hlava a výhonok, bez rýchleho zdravia; 3 - hlava a krátke predĺženie; 4 - bezfágové fágy; 5 - vláknité fágy.

Fáza V-lýza buniek a vzhľad dospelých častíc fága z nej. Výzva na preskúmanie kultúry mesta navkolishnє centrum zadať množstvo stoviek nových fágov, starých sporov detí. Takáto lýza sa nazýva stredná lýza.

V strede lýzy od stredu lýzy sa lýza zobrazí iba vtedy, ak je počet fágov adsorbovaný na bunkách naraz. Vchádza smrad kultúra numericky otvorené, cez yaki vitikє namiesto klitini. V takom postavení sa počas lýzy fág nemnoží a počet tejto časti nerastie.

Za charakterom domu mikroorganizmy vyvíjajú virulentné a prepletené fágy.

Virulentné fágy odvádzajú lýzu infikovanej bunky pri vstupe do stredu veľkého počtu fágových častíc, ktoré sú voči novým bunkám nepriateľské. Súčasne dochádza k lýze kultúry mikroorganizmov. Ridke v strednom veku je dosť starý na to, aby videl schválenie fagolizátov - stredný, v ktorom je veľké množstvo fágov. Keď sa virulentný fág vyvíja v baktériách, rastie v strede choroby, je stanovený tak, aby buď videl chorobu jantárovej lýzy, alebo aby rástol rovnakým spôsobom - kolónie fága. Їх sa nazývajú negatívne kolónie (plaky). Kolónie - malé fágy rastú vo veľkosti a štruktúre.

Čiastočné fágy nelyzujú všetky bunky v populácii. V časti z nich fágy vstupujú do symbiózy: nukleová kyselina fága (jeho genóm) sa prebudí v chromozóme bunky a pomenujem ho o Fágovi. Ak chcete vidieť potvrdenie jedného chromozómu. Bakteriálny klitín s veľkým množstvom ginu. Po rozmnožení sa profág, ktorý sa stal súčasťou genómu buničiny, môže prenášať na neobmedzený počet miest, to znamená do nových buniek. Fenomén symbiózy mikrobiálnych buniek s fágom (profágom) sa nazýva lisogénny a kultúra sa všeobecne nazýva lysogénny. Toto je názov obrazu profága, ktorý spontánne opúšťa chromozóm bunky, prechádza do cytoplazmy a transformuje sa na externý fág. Kultivované bunky, v ktorých sa usadil rozvetvený fág, idú (lýzujú) a preberajú lizogéniu.

Schéma hlavných fáz interakcie fága s bakteriálnou bunkou.

1 - injekcia nukleovej kyseliny a fága do úradníka; 2-mladí, ako sa množiť

fágy; 3 - zrelosť fága; 4 - vízia fágov.

Lizogenéza kultúry, ktorá stojí za jej hlavnými silami, sa nejaví ako mimo života, dokonca ani ako páchne, pokiaľ nie je znova infikovaná rovnakým fágom. S rozvojom lyzogenézy, kultúry prenikajúcej viprominuvannya (spevné dávky a expozícia röntgenového žiarenia, výmeny vesmíru), akcie veselé reči U mnohých ďalších úradníkov sa výrazne zvyšuje produkcia virulentných fágov a lýzových a kultivačných buniek.

Malé fágy môžu priviesť Škodu k mikrobiológii. Napríklad pre tých, ktorí vyrábajú vakcíny, antibiotiká a iné biologické reči Objavuje sa lizogénia, pretože nie je bezpečná pri prechode fága na rozvetvený, aby mohol spôsobiť nasledovanie lýzy virobny.

Fág je namáhavým faktorom pri redukcii mikroorganizmov. Proroctvo môže zmeniť silu mikrobiálnej kultúry, napríklad rast budovy na toxicitu, čo pomáha propagovať stred záškrtových tyčiniek, šarlach a hostinca. Okrem toho tým, že sa fág zmenou na virulentnú formu a lyzovaním bunky zmocní časti chromozómu vládcu kléru a prenesie celú časť chromozómu do bunky, opäť sa presunie k profágovi, a bunka je novou mocou odmietnutá.

Expanzia fágov v prírode je všade. Fágy sa tam vyvíjajú, pretože existujú mikroorganizmy, ktoré sú na ne citlivé: v blízkosti vody, runtі, stichny vodyĽudia Vidіlenikh a tvarin D. D. Mayzhe všetky druhy baktérií є guvernéri fágov, ktoré sú pre nich špecifické.

Rozsah fágov k fyzikálnym a chemickým faktorom v potravinách, ale nie vo vegetatívnych formách, a páni. Fágy sa zahrejú na 75 ° C, triviálne zavesia, pH od 2,0 do 8,5. Pach nie je citlivý na antibiotiká, tymol, chloroform a množstvo ďalších slov, ktoré môžu ovplyvniť mikroflóru. Preto je reč pri videní a šetrení fágov zlá. Kyselinové a dezinfekčné zuby reči pre fágy.

Praktické ukladanie fágov

Stagnácia fágov je založená na ich najvyššej špecifickosti a budovaní kapacít, alebo s nimi vstúpiť do symbiózy.

Fágová profylaxia a fágová terapia-zlepšenie a detekcia infekcií pre ďalšie fágy sú založené na skutočnosti, že sa vyvíjajú v organizme chorého ochorenia, fágu chorého človeka. V dnešnej dobe fágy často stagnujú v prípadoch infekcie a prevencie stafylokokových a streptokokových infekcií, ako sú tie, ktoré nevznikajú pre antibiotiká, ako aj pre choleru, mory a množstvo proteínových infekcií, črevné infekcie, črevné infekcie. infekcie.

Fágová diagnostika zahŕňa: a) identifikáciu vizuálnych kultúr pre ďalšie druhové (diagnostické) fágy. Kultúra vedie k tomuto fágu, ako je napríklad kríza. Napríklad, ak lýza fágov cholery fúka, potom kultúra cholery wіbrіon. Suvora, špecifickosť typických fágov dáva schopnosť písať varianty pre stredné druhy (phagovari). Fagotinizácia má v epidemiológii veľký význam, pretože vám umožňuje zistiť množstvo výživových nedostatkov; b) identifikácia neidentifikovaného fága testovacími kultúrami mikróbov. Ak fág lýzuje kultúru úplavice, potom dyzentérny fág; c) zrýchlenie metódy diagnostiky pre dodatočnú reakciu, zvýšenie titra fága RNTF nezvyšuje víziu čistej kultúry zvieraťa. Do vývaru by sa mal zaviesť predbežný materiál (od chorého alebo z predmetov nového stredu) a indikátorový fág, ktorého titer je prísne stanovený.

Fágy z granátového jablka široko rastú v prítomnosti kardinálnej nutričnej biológie. Z pomoci vivchions genetický kód, dosiahol veľké úspechy v oblasti inžinierstva, vikristoyu pre vivchennya plumpy porast, ako faktor zníženia mikroorganizmov a v posledných prípravných zápasoch. Pretože je lizogenéza kultúry na základe „zdravých“ citlivá na rádioaktivitu, zápach, ktorý má slúžiť na účely misie majiteľa vesmírnych lodí z vesmírnych výmen: v prípade nesprávnej lýzy sa profág transformuje na forma vírusu.

Fágové prípravky

Pri porušení fágových prípravkov sa plazia dobrými kmeňmi mikroorganizmov a fágov, ktoré sa nechajú rotovať v reaktoroch, aby ich bolo možné odstrániť. skvelé čísla fagolisáty.

Fágy sú dodávané vo viglyadi (ampulky a liekovky), v tabletách a sviečkach. Pigulka fágov, určená na cmúľanie ústami, pokrýva kyslú membránu a loví fágy z kyseliny chlorovodíkovej a kašovitej šťavy.

Všetky fágové prípravky podliehajú viskóznej kontrole viskozity flóry tretích strán, nedostatku dlhovekosti a aktivity (titra), ktoré je možné detegovať na základe uvoľnenia vírusu. Kontrola vibrácií sa vykonáva v Štátnej normalizácii NDI a kontrole zdravotníckych biologických prípravkov. L.A. Tarasevič. Keď sa fág chorôb uvoľní so štítkom, je uvedené, kde je uvedené: množina, jogín, názov fága, séria, kontrolné číslo a termín dostupnosti. Kožný obal je zaistený návodom na uchovávanie a zber fága.

V bagatoch vipadkah nie je referenčné molárne množstvo enzýmu k dispozícii. Uznáva sa, že množstvo enzýmu sa posudzuje podľa rýchlosti reakcie, pretože bolo katalyzované v speváckych mysliach slova. Hodnota aktivity enzýmu nie je priamou hodnotou jeho počtu, pretože rýchlosť enzymatickej reakcie je úmerná koncentrácii aktívneho enzýmu.

Na rozhodnutia Výboru pre enzýmy Medzinárodnej biochemickej únie (1961) sa pre medzinárodnú jednotku aktivity enzýmu používa rovnaké množstvo, ktoré katalyzuje transformáciu 1 mikromólu na substrát v jednom mikromóle pri 30 ° C . Aktivita živín je v jednotkách aktivity enzýmu na 1 mg fľaše alebo na 1 mg prípravku.

Podľa medzinárodného systému hovorov (1972) sa odporúča nová medzinárodná jednotka aktivity enzýmu - katav. Pri valcovaní dávky enzýmu je potrebné rozpustiť 1 mol substrátu do produktu za jednu sekundu (mol / s).

Priradenie počtu jednotiek aktivity k enzýmu až do kalorickej hodnoty je µmol / xv - 60 µmol / s - 16,67 nmol / s. Jednotka aktivity enzýmu je opäť 16,67 ncat.

Normálne fungovanie orgánov a tkanív organizmov є vo forme koordinovaných funkcií všetkých regulačných systémov vrátane enzýmov. Je možné zvýšiť zmenu aktivity jedného enzýmu alebo spôsobiť poruchu metabolizmu. Pri akejkoľvek etiológii chorôb, infekčných alebo invazívnych, dochádza k zmenám v aktivite enzýmových systémov a v celom zmysle sú všetky choroby považované za metabolické.

Nedostatočné poškodenie systémov spievajúcich enzýmov v tele odhalilo veľa chorôb jedla a ľudí. Takže vo forme anémie, viclikanі v erytrocytoch pyruvátdehydrogenázy, glukóza-6-fosfátdehydrogenázy, methemoglobínreduktázy. Patogenéza patologického procesu nie je často ľahké vykonať. Schob z'yasuvati, yaka, enzýmový systém je zničený, po ktorom nasleduje mnoho faktorov; potrebné tkanivové biopsie, vibrácie diagnostických reakcií, aktivátory alebo enzýmy.

Potreba určiť aktivitu fermentujúcich enzýmov vychádza z vopred stanovených, ktoré zmeny v ich aktivite predstavujú zmeny, ktoré sa objavujú v speváckom orgáne. Existujú dva druhy kvasiniek, ktoré je možné nájsť v kvase: jeden je špecifický pre kvas, úloha je špecifická;

Pri rade patológií (mŕtvica) môže dôjsť k zmene penetrácie buniek a zvýšeniu počtu bunkových línií, čo môže viesť k uvoľneniu vnútorných bunkových enzýmov do plazmy. V cich sa na jeseň objavujú enzýmy s nízkou molekulovou hmotnosťou.

Pri diagnostike patológie okolo orgánu je aktivita enzýmu charakteristická pre daný orgán ideálna. Nie je však na škodu ísť, v ostatných orgánoch je určitý metabolizmus. A napriek tomu je možné nastaviť tkanivové alebo orgánovo špecifické enzýmy, aktivitu týchto vizuálnych funkcií spievajúcich tkanív alebo orgánov. Napríklad úprava aktivity kyslej fosfatázy v krvi charakterizuje vzhľad opuchu prostaty; zvýšenie aktivity laktátdehydrogenázy a kreatinfosfokinázy v krvi even dokonca informatívnym diagnostickým testom, ktorý je zobrazením tkaniva srdcového svalu. Zvýšenie aktivity izoenzýmov LDH ^ a LDH2 v krvi svedčí o infarkte myokardu, zvýšenie aktivity LDH a aspartátaminotransferázy indikuje vypuknutie buniek v mozgu. Súvislosť medzi aktivitou enzýmov a patologickým procesom nie je vôbec možná, inteligencia, ale a d