До складу якої амінокислоти входить сірка. У циклі сечовини утворюється. Буферні властивості амінокислот обумовлені

олігосахариди

моносахариди

глюкоза
фруктоза
галактоза
манноза

дисахариди

сахароза (звичайний цукор)
мальтоза
изомальтоза
лактоза
лактулоза

декстрин
глікоген
крохмаль
целюлоза

білки -головні «трудівники» клітини - це природні біополімери, побудовані із залишків 20 амінокислот.До складу макромолекул білків може входити від декількох десятків до сотень тисяч і навіть мільйонів амінокислотних залишків, причому властивості білка істотно залежать саме від порядку, в якому розташовуються ці залишки один за одним. З цієї причини, очевидно, що число можливих білків практично не обмежена.

амінокислотаминазивають органічні з'єдн ння, в яких карбоксильна (кислотна) група СООН і аміногрупи NH 2. Приєднатися єни до одного і того ж атому вуглецю.

Рис.1 Структурна формула амінокислот

Будова такої молекули описується структурною формулою (рис.1), де R - радикал, різний для різних амінокислот. Τᴀᴋᴎᴍ ᴏϬᴩᴀᴈᴏᴍ, до складу амінокислот входять нд е чотири органоген С, О, Н, N, а в деякі радикали може входити сірка S.

За здатністю людини синтезувати амінокислоти з їх попередників вони діляться на дві групи:

Незамінні: Триптофан, Фенілаланін, Лізин, Треонін, метіонін, Лейцин, Ізолейцин, Валін, аргінін, Гистидин;
Замінні: Тирозин, Цистеин, Гліцин, Аланин, Серін, Глутаминовая кіслота͵ Глутамин, Аспарагінова кіслота͵ Аспарагин, Пролин

Білки повинні надходити в організм людини з їжею, так як вони не синтезуються людиною, хоча деякі замінні амінокислоти синтезуються в організмі людини в недостатніх кількостях і теж повинні надходити з їжею.

хімічні формули 20 стандартних амінокислот:

Структуру білкової молекули, підтримувану ковалентними зв'язками між амінокислотними залишками, називають первинної.Іншими словами, первинна структура білка визначається простою послідовністю амінокислотних залишків. Ці залишки можуть цілком определ енним чином розміщуватися в просторі, утворюючи вториннуструктуру. Найхарактернішою вторинної структурою є α-спіраль, коли амінокислотні ланцюжки як би утворюють різьблення гвинта. Одним з найдивовижніших властивостей макромолекул є те, що α-спіралі з лівої і правої «розбій» зустрічаються в живій природі з істотно різною ймовірністю: макромолекул, «закручених» вправо, майже немає.Асиметрію біологічних речовин щодо дзеркального відображення виявив в 1848 ᴦ. великий французький вчений Л. Пастер. Згодом з'ясувалося, що ця асиметрія властива не тільки макромолекулам (білків, нуклеїнових кислот), а й організмам в цілому. Як виникла переважна спіральність макромолекул і як вона в подальшому закріпилася в ході біологічної еволюції - ці питання досі є дискусійними і не мають однозначної відповіді.

Найбільш складні і тонкі особливості структури, що відрізняють один білок від іншого, пов'язані з просторовою організацією білка, яку називають третинноїструктурою. Фактично мова йде про те, що спіралеподібні ланцюжка амінокислотних залишків згорнуті в щось, що нагадує клубок ниток; В результаті досить довгі ланцюжки займають порівняно невеликий обсяг в просторі. Характер згортання в клубок аж ніяк не випадковий. Навпаки, він однозначно определ ен для кожного білка. Саме завдяки третинної структурі білок здатний виконувати свої унікальні каталітичні, ферментативні функції, коли в результаті цілий енаправленного загарбання реагентів здійснюється їх синтез в складні хімічні з'єдн ння, які можна порівняти за складністю з самим білком. Жодна з хімічних реакцій, здійснюваних білками, не може відбуватися звичайним чином.

Крім третинної структури, білок може мати четвертичнуюструктуру; коли має місце структурна зв'язок між двома або кількома білками. Фактично мова йде про об'єднаю еніі кількох «клубків» з поліпептидних ланцюжків.

нуклеїнові кислоти(Від лат. nucleus- ядро) - високомолекулярні органічні фосфорсодержащие з'єдн ння, біополімери. Полімерні форми нуклеїнових кислот називають полинуклеотидами.Ланцюжки з нуклеотидів з'єднуються через залишок фосфорної кислоти (фосфодіефірная зв'язок). Оскільки в нуклеотидах існує тільки два типи гетероциклічних молекул, рибоза і дезоксирибоза, то і є лише два види нуклеїнових кислот - дезоксирибонуклеїнової ( ДНК) І рибонуклеїнова ( РНК). Нуклеїнові кислоти ДНК і РНК присутні в клітинах нд ех живих організмів і виконують найважливіші функції зі зберігання, передачі і реалізації спадкової інформації. Одна з базових аксіом біології стверджує, що спадкова інформація про структуру та функції біологічного об'єкта передається з покоління в покоління матричних шляхом, а носіями цієї інформації є нуклеїнові кислоти.

Ці біополімери на перший погляд простіше, ніж білки. «Алфавіт» нуклеїнових кислот складається нд його з чотирьох «букв», в ролі яких виступають нуклеотиди - цукру-пентози, до яких приєдналися ено одне з п'яти азотистих основ: гуанін (Г), аденін (А), цитозин (Ц) , тимін (Т) і урацил (У).


аденін	гуанін	тимін	цитозин

Рис.2 Структури підстав, найбільш часто зустрічаються в складі ДНК

У рибонуклеїнової кислоти (РНК) цукром є вуглевод рибоза (С 5 Н 10 О 5), а в дезоксирибонуклеїнової кислоти (ДНК) - вуглевод дезоксирибоза (С 5 Н 10 О 4), який відрізняється від араб тільки тим, що біля одного з атомів вуглецю ОН-група замінена на атом водню. Три із зазначених азотистих основ - Г, А і Ц - входять до складу і РНК, і ДНК. Четверте азотистих основ в цих кислотах різний - Т входить тільки в ДНК, а У-тільки в РНК. Зв'язуються ланки нуклеотидів фосфодіефірнимі зв'язками залишку фосфорної кислоти Н 3 РО 4. Відносні молекулярні маси нуклеїнових кислот досягають значень 1500 000-2 000 000 і більше. Вторинна структура ДНК була встановлена методами рентгеноструктурного аналізу в 1953 ᴦ. Р. Франклін, М. Вілкінсом, Дж. Уотсоном і Ф. Криком. Виявилося, що ДНК утворюють спірально закручені нитки, причому азотистих основ однієї нитки ДНК пов'язано водневими зв'язками з определ енним підставою інший нитки: аденін може бути пов'язаний тільки з тиміном, а цитозин - тільки з гуаніном (рис. 3). Такі зв'язки називаються комплементарними(Додатковими). Звідси випливає, що порядок розташування підстав в одній нитки однозначно визначає порядок в інший нитки. Саме з цим пов'язане найважливіше властивість ДНК - здатність до самовідтворення (реплікації). РНК не має подвійної спіральної структури і побудована як одна з ниток ДНК. Розрізняють рибосомну (рРНК), матричну (мРНК) і транспортну (тРНК). Οʜᴎ відрізняються тими ролями, які грають в клітинах.

Мал. 3 Різні форми подвійної спіралі ДНК

Що ж означають послідовності нуклеотидів в нуклеїнових кислотах? Кожні три нуклеотиду (їх називають триплету або кодонами)кодують ту чи іншу амінокислоту в білку. Наприклад, послідовність УЦГ дає сигнал на синтез амінокислоти серин. Відразу виникає питання: скільки різних трійок можна отримати з чотирьох «букв»? Легко здогадатися, що таких трійок може бути 4 3 = 64. Але в утворенні білків може брати участь вс його 20 амінокислотних залишків, значить, деякі з них можна кодувати різними трійками, що і спостерігається в природі. Наприклад, лейцин, серин, аргінін кодуються шістьма трійками, пролін, валін і гліцин - чотирма і т. Д. Це властивість триплетного генетичного кодуприйнято називати виродження або надмірністю.Слід також зазначити, що для вс ех живих організмів кодування білків відбувається однаково (Універсальність кодування).У той же час послідовності нуклеотидів в ДНК не бувають лічені інакше, як єдиним способом (Неперекриваемость кодонів).

- Полісахариди

Ксилоза (деревне цукор) міститься в бавовняної лушпинні, кукурудзяних качан. Ксилоза входить до складу пентозанов. З'єднуючись з фосфором, ксилоза переходить в активні сполуки, які відіграють важливу роль у взаимопревращениях цукрів. Арабиноза міститься в хвойних ... [читати подробенее]

- Сировинна база рослин, що містять полісахариди

Закономірності утворення та накопичення полісахаридів в рослинах. Роль в житті рослин Полісахариди становлять 80% органічної речовинипланети, оскільки становлять більшу частину сухої речовини рослин. У рослинах моносахариди та їх похідні, ... [читати подробенее]

- Резервні полісахариди

Основним резервним полисахаридом в клітинах рослин є крохмаль. Крохмаль утворюється в рослинах при фотосинтезі і відкладається у вигляді "резервного" вуглеводу в коренях, бульбах і насінні. Наприклад, зерна рису, пшениці, жита та інших злаків містять 60-80% крохмалю, ...

білки -головні «трудівники» клітини - це природ-ні біополімери, побудовані із залишків 20 амінокіс-лот.До складу макромолекул білків може входити від не скількох десятків до сотень тисяч і навіть мільйонів ами-нокіслотних залишків, причому властивості білка істотно залежать саме від порядку, в якому розташовуються ці залишки один за одним. Тому, очевидно, що число віз-мужніх білків практично не обмежена.

амінокислотаминазивають органічні сполуки, В яких карбоксильна (кислотна) група СООН і ами-ногруппа NH 2. приєднані до одного і того ж атому вуглецю.

Рис.1 Структурна формула амінокислот

Будова такої молекули описується струк-турного формулою (рис.1), де R - радикал, різний для різних амінокислот. Таким чином, до складу амінокислот вхо-дять всі чотири органоген С, О, Н, N, а в деякі заради-кали може входити сірка S.

За здатністю людини синтезувати амінокислоти з їх попередників вони діляться на дві групи:

Незамінні: Триптофан, Фенілаланін, Лізин, Треонін, метіонін, Лейцин, Ізолейцин, Валін, аргінін, Гистидин;
Замінні: Тирозин, Цистеин, Гліцин, Аланин, Серін, Глутаминовая кислота, Глутамин, Аспарагінова кислота, Аспарагин, Пролин

Хімічні формули 20 стандартних амінокислот:

Структуру білкової молекули, підтримувану ковалентними зв'язками між амінокислотними залишку-ми, називають первинною . Іншими словами, первинна структура білка визначається простою послідовно-стю амінокислотних залишків. Ці залишки можуть впол-ні певним чином розміщуватися в просторі, утворюючи вторинну структуру. Найхарактернішою вто-річної структурою є α-спіраль, коли амінокіс-лотние ланцюжка як би утворюють різьблення гвинта.

Одним з найдивовижніших властивостей макромолекулє те, що α-спіралі з лівої і правої «розбій» зустрічаються в живій природі з істотно різною ймовірністю: мак-ромолекул, «закручених» вправо, майже немає.Асіммет-рію біологічних речовин щодо дзеркального відображення виявив в 1848 р великий французький вчених-ний Л. Пастер. Згодом з'ясувалося, що ця асим-метрія властива не тільки макромолекулам (білків, нук-леіновим кислотам), але і організмам в цілому. Як мож-никла переважна спіральність макромолекул і як вона в подальшому закріпилася в ході біологічної еволюції - ці питання до цих пір є дискусія-оннимі і не мають однозначної відповіді.

Найбільш складні і тонкі особливостіструктури, що відрізняють один білок від іншого, пов'язані з простору-жавної організацією білка, яку називають третіч-ної структурою. Фактично мова йде про те, що спіра-левідние ланцюжка амінокислотних залишків згорнуті в щось, що нагадує клубок ниток; В результаті доволь-но довгі ланцюжки займають порівняно невеликий обсяг в просторі. Характер згортання в клубок від-нюдь не випадковий. Навпаки, він однозначно визначено для кожного білка. Саме завдяки третинної структурі білок здатний виконувати свої унікальні каталитич-ські, ферментативні функції, коли в результаті цілеспрямованого загарбання реагентів здійснюється їх синтез в складні хімічні сполуки, які можна порівняти за складністю з самим білком. Жодна з хімічних ре-акцій, здійснюваних білками, не може відбуватися звичайним чином.

Крім третинної структури, білок може мати чет-вертічную структуру; коли має місце структурна зв'язок між двома або кількома білками. Фактична-скі мова йде про об'єднання кількох «клубків» з поліпептидних ланцюжків.

нуклеїнові кислоти(Від лат. nucleus- ядро) - високомолекулярні органічні фосфорсодержащие з'єднання, біополімери. Полімерні форми нуклеїнових кислот називають полинуклеотидами.Ланцюжки з нуклеотидів з'єднуються через залишок фосфорної кислоти (фосфодіефірная зв'язок). Оскільки в нуклеотидах існує тільки два типи гетероциклічних молекул, рибоза і дезоксирибоза, то і є лише два види нуклеїнових кислот - дезоксирибонуклеїнової ( ДНК) І рибонуклеїнова ( РНК). Нуклеїнові кислоти ДНК і РНК присутні в клітинах всіх живих організмів і виконують найважливіші функції зі зберігання, передачі і реалізації спадкової інформації. Одна з основних аксіом біології стверджує, що спадкова інформація про структуру та функції біо-логічного об'єкта передається з покоління в поколе-ня матричних шляхом, а носіями цієї інформації є нуклеїнові кислоти.

Ці біополімери на перший погляд простіше, ніж білки. «Алфа-віт» нуклеїнових кислот складається всього з чотирьох «букв», в ролі яких виступають нуклеотиди - цукру-пентози, до яких приєднано одне з п'яти азотистих основа-ний: гуанін (Г), аденін (А), цитозин (Ц) , тимін (Т) і урацил (У).


аденін	гуанін	тимін	цитозин

Мал. 2 Структури підстав, найбільш часто зустрічаються в складі ДНК

У рибонуклеїнової кислоти (РНК) цукром є-ється вуглевод рибоза (С 5 Н 10 О 5), а в дезоксирибонуклеїнової кислоти (ДНК) - вуглевод дезоксирибоза (С 5 Н 10 О 4), який відрізняється від араб тільки тим, що близько одне -го з атомів вуглецю ОН-група замінена на атом водоростей-да. Три із зазначених азотистих основ - Г, А і Ц - входять до складу і РНК, і ДНК. Четверте азотисте осно-вання в цих кислотах різний - Т входить тільки в ДНК, а У-тільки в РНК. Зв'язуються ланки нуклеотидів фосфодіефірнимі зв'язками залишку фосфорної кислоти Н 3 РО 4.

Відносні молекулярні маси нуклеїнових кислот досягають значень 1 500 000-2 000 000 і більше. Вторинна структура ДНК була встановлена методу-ми рентгеноструктурного аналізу в 1953 р Р. Франклін, М. Вілкінсом, Дж. Уотсоном і Ф. Криком. Виявилося, що ДНК утворюють спірально за-кручені нитки, причому азо-Тіст підставу однієї нитки ДНК пов'язано водневими зв'язками з певним ос-вання інший нитки: аде-нин може бути пов'язаний тільки з тиміном, а цитозин - тільки з гуаніном (рис . 3). Такі зв'язки називаються комплементарними(Додат-Передачі). Звідси випливає, що порядок розташування підстав в одній нитки однозначно оп-ределяет порядок в інший нитки. Саме з цим пов'язане найважливіше властивість ДНК - здатність до самовоспроіз-ведення (реплікації). РНК не має подвійної спіральної структури і по-будувати як одна з ниток ДНК. Розрізняють рибосомну (рРНК), матричну (мРНК) і транспортну (тРНК). Вони відрізняються тими ролями, які грають в клітинах.

Мал. 3 Різні форми подвійної спіралі ДНК

Що ж означають послідовності нуклеотидів в нуклеїнових кислотах? Кожні три нуклеотиду (їх на-викликають триплету або кодонами)кодують ту чи іншу амінокислоту в білку. Наприклад, послідовник-ність УЦГ дає сигнал на синтез амінокислоти серин. Відразу виникає питання: скільки різних трійок можна отримати з чотирьох «букв»? Легко здогадатися, що та-ких трійок може бути 4 3 = 64. Але в утворенні білків може брати участь всього 20 амінокислотних залишків, значить, деякі з них можна кодувати різними трійками, що і спостерігається в природі.

Наприклад, лей-цин, серин, аргінін кодуються шістьма трійками, пролін, валін і гліцин - чотирма і т. Д. Це властивість триплетного генетичного коду називається виродження або надмірністю.Слід також зазначити, що для всіх живих організмів кодування білків відбувається однаково (Універсальність кодування).У той же вре-мя послідовності нуклеотидів в ДНК не можуть бути лічені інакше, як єдиним способом (Непе-рекриваемость кодонів).

Сірка - елемент VI групи періодичної системиз атомним номером 16. Сірка щодо стійка у вільному стані, в звичайних умовах знаходиться у вигляді молекули S8, що має циклічний будова. Природна сірка складається з суміші чотирьох стабільних ізотопів з ат. м. 32, 33, 34 і 36. При утворенні хімічних зв'язківсірка може використовувати всі шість електронів зовнішньої електронної оболонки (ступеня окислення сірки: 0, 2, 4 і 6).

Сірка являє собою кристалічну (у вигляді щільної маси) або аморфну форму (дрібний порошок). За своїми хімічними властивостями сірка є типовим металоїди і з'єднується з багатьма металами.

У природі сірка зустрічається як в самородному стані, так і в складі сірчистих і сірчанокислих мінералів (гіпс, сірчаний колчедан, глауберової сіль, свинцевий блиск і ін.).

Російська назва елемента походить від давньо-індійського (санскритського) слова "сира" - світло-жовтий. Приставка "тио", часто застосовується до з'єднань сірки, походить від грецького назви сірки - "тейон" (божественний, небесний), так як сірка здавна була символом горючості; вогонь же вважався надбанням богів, поки Прометей, як свідчить міф, не приніс його людям.

Сірка відома людству з найдавніших часів. Зустрічаючись в природі у вільному стані, вона звертала на себе увагу характерною жовтим забарвленням, а також тим різким запахом, яким супроводжувалося її горіння. Вважалося також, що запах і блакитне полум'я, що розповсюджується палаючої сіркою, відганяють демонів.

Сірчистий ангідрид - задушливий газ, що утворюється при горінні сірки, ще в давнину використовувався для відбілювання тканин. При розкопках Помпеї знайшли картину, на якій зображений деко з сіркою і пристосування для підвішування над ним матерії. З давніх-давен вживалася сірка та її сполуки для приготування косметичних засобів і для лікування шкірних захворювань. І дуже давно її почали використовувати для військових цілей. Так, в 670 році захисники Константинополя спалили арабський флот за допомогою "грецького вогню". це була суміш селітри, вугілля і сірки. Ті ж речовини входили до складу чорного пороху, що застосовувався в Європі в середні століття і до кінця XIXв.

У водневих і кисневих з'єднаннях сірка знаходиться в складі різних аніонів, утворює багато кислоти і солі. Більшість сірковмісних солей малорастворіми в воді.

Сірка утворює з киснем оксиди, найважливішими з яких є сірчистий і сірчаний ангідриди. Перебуваючи в одній групі з киснем, сірка володіє подібними окислювально-відновні властивості. З воднем сірка утворює добре розчинний у воді газ - сірководень. Цей газ дуже токсичний, за рахунок його здатності міцно зв'язуватися з катіонами міді в ферментах дихальної ланцюга.

Сірчана кислота, одне з найважливіших сполук сірки, була відкрита, мабуть, до X в, починаючи з XVIII століття, її виробляють в промислових масштабах і незабаром вона стає найважливішим хімічним продуктом, необхідним і в металургії, і в текстильній промисловості, і в інших, найрізноманітніших галузях. У зв'язку з цим почалися ще більш інтенсивні пошуки родовищ сірки, вивчення хімічних властивостейсірки і її сполук і вдосконалення методів їх вилучення з природного сировини.

Вступ……………………………………………………………………………………………..

Оцінка поживності ................................................................................. ..

Сірка .....................................................................................................................

Амінокислоти білка ....................................................................................

Збагачення раціонів сірої .....................................................................

Вплив сірки на хутро звірів ............................................................ ..

Вступ

Створення міцної кормової бази - це не тільки збільшення виробництва і підвищення якості кормів різних видів, Але перш за все впровадження високоефективних способів і засобів їх виробництва, приготування, сприяють високій засвоюваності тваринами поживних речовин, що містяться в кормах і забезпечують їх раціональне використання.

Годування впливає на розвиток, інтенсивність росту, масу тіла і відтворювальні функції тваринного. Тільки при повному забезпеченні худоби та птиці високоякісними кормами можна успішно розвивати тваринництво. З усіх факторів навколишнього середовища найбільший вплив на продуктивність надає годування. У структурі собівартості продукції тваринництва частка кормів становить при виробництві молока 50-55%, яловичини - 65-70%, свинини - 70-75%.

У сучасному тваринництві велика увага приділяється забезпеченню збалансованого харчування тварин. Застосовуючи науково засновані системи годування, можна підвищити продуктивність тварин і ефективно використовувати корми. У процесі харчування складові речовини впливають на організм тварини не ізольовано один від одного, а в комплексі. Збалансованість складових речовин корму відповідно до потреб тварин - основний показник цього комплексу.

оцінка поживності

Для тваринництва важливо не тільки кількість, але, головним чином, якість кормів, тобто їх цінність визначається вмістом поживних речовин. Повноцінними вважаються такі раціони і корми, які містять всі необхідні для організму тварини речовини і здатні протягом тривалого часу забезпечити нормальні відправлення всіх його фізіологічних функцій.

Під поживністю розуміють властивість корму задовольняти природні потреби тварин в їжі. Визначити поживність корму можна тільки в процесі його взаємодії з організмом по фізіологічного стану тварини і зміни його продуктивності. Поживність корму не можна виразити будь-яким одним показником. Проведені вченими дослідження ролі окремих поживних речовин в життєдіяльності організму тварини дозволили зробити висновок про необхідність всебічної системи оцінки поживності кормів. Ця оцінка складається з наступних даних: хімічного складу корму і його калорійності; перевариваемость поживних речовин; загальної (енергетичної) поживності; протеїнової, мінеральної і вітамінної поживності.

Для оцінки поживності кормів необхідно знати їх хімічний складі основні процеси, що відбуваються при перетворенні поживних речовин корму в продукти тваринництва. Спосіб оцінки поживності кормів по перетравлюваним поживним речовинам має свої недоліки, оскільки перетравлення корму - це засвоєння тільки частини поживних речовин корми тваринного і перший етап обміну речовин між організмом і середовищем. Не всі переварювані поживні речовини однаково використовуються організмом для життєдіяльності і освіти продукції. Наприклад: пшеничні висівки і зерно ячменю мають практично однакові кількість поживних речовин (60-62%), але продуктивна дія висівок приблизно на 25% нижче, ніж ячменю. Крім того, одна частина, вважає перевариваемой, насправді руйнується мікроорганізмами з утворенням вуглекислоти, метану і органічних кислот, інша частина виводиться з організму з рідинами у вигляді сечовини і теплоти. Таким чином, для більш повної оцінки поживності кормів і раціонів необхідно знати кінцеві результати годівлі, тобто яка частина перетравлюваних поживних речовин кожного корму засвоюється організмом і перетворюється в складові частини тіла тварини або в одержувану від тваринного продукцію. Тому поряд з оцінкою по перетравлюваним поживним речовинам використовують оцінку по загальній поживності (калорійності).

сірка

Сірка життєво необхідна для організму тварини. В організмі тварин знаходиться головним чином у вигляді складних органічних сполук-амінокислот білка. У тілі тварин сірка становить 0,12-0,15%, Велика частина її зосереджена в волосяному покриві, рогова черевику, шкірі. Сірка так само входить до складу інсуліну (гормону підшлункової залози) і тіаміну (вітаміну В1).

Порівняно багато сірки в зернових злакових і бобових кормах, луговому і люцернового сіні, обрате. Усі корми, багаті білком, містять більше сірки, ніж бідні ім.

Потреба в сере овець і худоби складає 0,25-0,4% сухої речовини кормового раціону. Наприклад, дійної корови сірки необхідно 25-50 г на добу в залежності від добового удою, телятам до 6 міс - 3-10, молодняку - 13-25 в залежності від живої маси і приросту; вівцям: взрослим- 3-9, ягнятам- 2-3 г на добу. Потреба у овець в сере залежить головним чином від настрига вовни.

Сірка покращує переварювання целюлози і підтримує біосинтез вітамінів групи В. Симптомами недостатньої кількості сірки в організмі є втрата апетиту, випадання частини волосяного покриву і тьмяні очі. Джерелом сірки можуть служити багато корму тваринного походження, наприклад, молоко в різному вигляді і ін.

Свою фізіологічну роль в організмі вона здійснює через амінокислоти - цистин, метіонін, таурин, глутатіон, тіамін, до складу яких входить.

амінокислоти білка

цистин

Важлива амінокислота, що містить сірку. Є потужним антиоксидантом, який печінку використовує для нейтралізації руйнівних вільних радикалів.

Зміцнює сполучні тканини і підсилює антиокислювальні процеси в організмі.

Сприяє процесам загоєння, стимулює діяльність білих кров'яних тілець, допомагає зменшити больові відчуття при запаленнях.

Важлива кислота для шкіри і волосся.

Необхідна для захисту від хімічних токсинів.

метіонін

Одна з незамінних амінокислот, що містять сірку. Важливий для багатьох функцій організму, включаючи вироблення імунних клітин і функціонування нервової системи. Він є потужним антиоксидантом і важливий для збереження здорової печінки.

Попередник цистину і креатину.

Може підвищувати рівень антиоксидантів (глютатиона) і знижувати холестерин.

Допомагає виводити токсини і відновлювати тканини печінки і нирок.

метіонін запобігає захворюванням шкіри.

корисний в деяких випадках алергії, оскільки зменшує виділення гістаміну.

таурин

Однією з найбільш важливих, корисних і безпечних амінокислотних добавок є таурин, широко відомий завдяки своєму сприятливому впливу на серцево-судинну систему. Організм може виробляти таурин з цистеїну за допомогою вітаміну В6.

Допомагає поглинанню та знищення жирів.

Таурин, який присутній в органах центральної нервової системи, сітківці ока, скелетних м'язах і в серцевому м'язі, корисний при лікуванні серцево-судинних захворювань і деяких захворювань очей.

Таурин функціонує в електрично активних тканинах, таких, як мозок і серце, і допомагає стабілізувати клітинні мембрани.

Існує думка, що ця амінокислота має деяким антиоксидантну і очисним дією.

За допомогою цинку таурин сприяє циркуляції деяких мінералів всередину і назовні клітин і таким чином бере участь у виробленні нервових імпульсів.

глутатіон

Глутатіон не є протеїно-будівельної амінокислотою, це суміш амінокислотних ланцюжків.

Глутатіон утворює ферменти, такі, як глутатіон пероксидаза.

Має важливе значення для життя і присутній у всіх клітинах рослин і тварин.

Входить до складу поживних формул, а також добавок, які надають на організм очисну дію, видаляючи певні токсини

Тіамін (В1)

Синоніми: аневріл, аневрин, бевемін, бенерва, Берін, бетаксін, бетіамін, бітеван, орізанін і ін.

Бере участь у вуглеводному обміні, регулює функції нервової системи, серцеву діяльність. Всмоктуваність вітаміну відбувається в кишечнику, а в клітинах тканин він перетворюється в кокарбоксилазу.

Захищає мембрани клітин від токсичного впливу продуктів перекисного окислення.

У вітаміні B1 потребують не всі домашні тварини. У жуйних тварин тіамін утворюється за допомогою деяких бактерій, що мешкають в рубці. Однак, домашні птахи, кролики, свині і коні дуже чутливі до нестачі цього вітаміну.

А ті тварини, які не отримують і не виробляють самостійно вітамін B1, часто хворіють поліневритом. При полиневрите, як правило, з'являються розлад координації рухів, хитка хода, що супроводжується обертальними рухами і паралічамі.Тіамін відтворюється мікрофлорою і найпростішими в рубці жуйних тварин. Добре всмоктується, але в лужному середовищі кишечника руйнується, тому його застосовують після годування або парентерально при гіпо - і авітамінозах B1, полиневритах різного походження, атонії мускулатури шлунка і кишечника, для прискорення росту тварин і птахів. Призначають всередину, підшкірно і внутрішньом'язово.

Потреба у вітаміні B1 в розрахунку на 1 кілограм корму у курчат 1 міліграм, у свиней 3 міліграма. З лікувальною метою дають дози, в 3-8 разів більші. Дози внутрішньом'язово і підшкірно (г): коням і великій рогатій худобі - 0,1-0,3, дрібному рогатій худобі і свиням - 0,005-0,06, телятам - 0,01-0,06, собакам - 0,001-0, 01, курям і гусям - 10-25 мг; курчатам - 1-2 мг на голову на добу. Всередину: курчатам - 3-4 мг, поросятам - 25-40 мг.

Яка амінокислота ароматична

B) аспарагінова кислота

C) цистеїн

D) триптофан +

E) гистидин

109. Яка амінокислота гетероциклічна:

A) гистидин +

Яка амінокислота проявляє основні властивості

B) аспарагінова кислота

D) фенілаланін

111. Вкажіть цвітерріон амінокислоти:

D) +

112. Який зв'язок пептидная:

113. Амінокислота, в молекулі якої немає асиметричного атома вуглецю:

A) тирозин

C) гліцин +

D) фенілаланін

До складу якої амінокислоти входить сірка

A) аргінін

B) триптофан

C) гистидин

D) цистеїн +

115. Амінокислота, в молекулі якої немає вільної аміногрупи:

A) пролін +

B) цистеїн

C) глутамінова кислота

D) триптофан

E) фенілаланін

116. Якщо рН розчину амінокислоти дорівнює значенню ізоелектричної точки, тоді:

A) молекула амінокислоти заряджена негативно

B) молекула амінокислоти заряджена позитивно

C) молекула амінокислоти нейтральна +

D) амінокислота добре розчиняється у воді

E) молекула амінокислоти легко руйнується

117. Якщо рН розчину амінокислоти дорівнює значенню ізоелектричної точки, тоді:

A) молекула амінокислоти у вигляді біполярного іона +

B) молекула амінокислоти у вигляді аніону

C) молекула амінокислоти у вигляді катіона

D) молекула амінокислоти не заряджена

E) молекула амінокислоти руйнується

118. В складі молекули білка не зустрічається:

A) креатинфосфат +

B) глутамин

D) гистидин

E) тирозин

119. гліцину = 2,4, РК2 гліцину = 9,7, ізоелектричної точка гліцину дорівнює:

120. До складу молекули білка входить:

A) карбонова кислота

B) D- амінокислоти

C) D- амінокислоти

D) L- -амінокислоти

E) L- -амінокислоти +

121. Амінокислота, яка не зустрічається в складі молекули білка:

A) триптофан

B) аспарагінова кислота

D) орнітин +

E) гистидин

122. До замінних амінокислотне відноситься:

C) глутамінова кислота

D) триптофан +

123. До незамінних амінокислот не належить:

B) фенілаланін

D) пролін +

E) треонин

124. До замінних амінокислот відноситься:

B) изолейцин

C) аспарагінова кислота +

D) метіонін

E) триптофан

125. До незамінних амінокислот відноситься:

B) глутамінова кислота

D) аспарагин

E) цистеїн

126. Нінгідринова реакція - якісна реакція на:

A) вільні аміногрупи +

B) вільні карбоксильні групи

C) для визначення гідроксильних груп

D) для визначення SH-груп

E) для визначення ароматичних амінокислот

127. Для визначення білка в розчині використовують:

A) реакцію Селіванова

B) біуретову реакцію +

C) реакцію Сакагучи

D) нітропруссідний реакцію

E) реакцію Миллона

128. Реакція Миллона використовується: для визначення:

A) залишків тирозину в молекулі білка +

B) гуанідинового групи аргініну

C) імідазольної групи гістидину

D) ароматичних амінокислот

E) SH-групи цистеїну

129. Яка амінокислота дикарбонових:

A) тирозин

B) глутамінова кислота +

D) триптофан

130. В складі молекули гемоглобіну:

A) 1 субодиниця

B) 3 субодиниці

C) 6 субодиниць

D) 4 субодиниці +

E) 2 субодиниці

131. Скільки субодиниць в молекулі альбуміну:

132. Якщо рН розчину білка вище значення ізоелектричної точки молекули білка, тоді:

A) молекула білка заряджена негативно +

B) молекула білка заряджена позитивно

C) молекула білка незаряжена

D) молекула білка денатурованого

E) білок не розчиняється

133. До глобулярним білкам не відноситься:

A) трипсин

B) гемоглобін

C) кератин +

D) альбумін

E) миоглобин

134. До фібрилярні білків не відноситься:

A) колаген

B) інсулін +

C) кератин

E) еластин

135. До складу глікопротеїдів входять:

A) фосфати

B) вуглеводи +

E) іони металів

136. Молекула білка в ізоелектричної точці:

A) заряджена негативно

B) заряджена позитивно

C) загальний заряд дорівнює нулю +

D) денатурованого

E) розчинна у розчині

137. Для ферментативної активації амінокислот потрібно:

138. До складу гемоглобіну входить:

A) марганець

B) молібден

E) залізо +

139. простетичної група міоглобіну - це:

B) молібден

C) іони магнію

D) іони міді

E) тіамінпірофосфат

140. В формуванні третинної структури молекули білка беруть участь зв'язку:

A) ковалентні зв'язку

B) водневі зв'язки

C) гідрофобні взаємодії

D) іонні взаємодії

E) всі зазначені зв'язку +

141. Білок, у якого є четвертинна структура:

A) гемоглобін +

B) рибонуклеаза

C) альбумін

D) миоглобин

E) інсулін

142. Переносник молекулярного кисню в організмі:

A) амілаза

B) альбумін

C) гемоглобін +

E) колаген

143. До складу фосфопротеидов входять:

B) фосфати +

C) вуглеводи

E) іони металів

144. Захисну функцію в організмі виконують:

A) імуноглобуліни +

B) альбумін

C) гістони

D) фосфатази

145. Функція, яку білки виконують в організмі:

A) транспортна

B) захисна

C) регуляторна

D) структурна

E) всі зазначені функції +

146. ліпопротеїдів є білок, який містить у своєму складі:

B) іони металів

C) вуглеводи

D) ліпіди +

E) фосфати

147. Нуклеопротеїди - це:

A) складні білки, до складу яких входять ліпіди

B) комплекси нуклеїнових кислот з білками +

C) складні білки, до складу яких входять вуглеводи

D) складні білки, до складу яких входять фосфати

E) складні білки, до складу яких входять іони металів

148. Для активності пепсину:

A) рН середовища має дорівнювати рН 1,5-3,0 +

B) середовище має бути нейтральною

C) середовище має бути лужною

D) в середовищі повинні бути присутніми іони металів

E) в середовищі повинні бути присутніми вільні амінокислоти

149. Білок крові, що зв'язує жирні кислоти:

A) гемоглобін

B) альбумін +

C) орозомукоид

D) гаптоглобин

E) імуноглобулін

150. В процесі реакції переамінування амінокислот утворюються:

A) -кетокислот +

B) альдегіди

D) ненасичені вуглеводні

E) оксикислоти

151. буферні властивостіамінокислот обумовлені:

A) наявністю карбоксильної групи

B) наявністю аміногрупи

C) хорошою розчинність

D) характером радикала

E) присутністю в молекулі одночасно карбоксильної і аміногрупи +

152. Тирозин утворюється в печінці з:

A) триптофану

B) фенілаланіну +

D) гистидина

E) аргініну

153. Амінокислоти використовуються в організмі:

A) для синтезу білків

B) для синтезу гормонів

C) для освіти -кетокислот

D) як джерело азоту для синтезу азотистих з'єднань неаміноксілотной природи

E) у всіх зазначених випадках +

154. В циклі сечовини утворюється:

B) изолейцин

C) гистидин

D) аргінін +

E) триптофан

155. В організмі ферменти:

A) каталізують швидкість хімічної реакції +

B) виконують структурну функцію

C) запасний фонд хімічної енергії для анаболічних реакцій

D) виконують захисну функцію

E) регулюють осмотичний тиск

156. Окисно-відновні реакції каталізують:

A) оксидоредуктаз +

C) гідролази

D) трансферази

157. Ферменти, що каталізують перенесення атомів і атомних груп:

B) трансферази +

C) оксидоредуктаз

D) гідролази

158. Ферменти, що каталізують гідроліз хімічних зв'язків:

A) оксидоредуктаз

B) трансферази

D) гідролази +

159. Ферменти, що каталізують реакції ізомеризації:

A) оксидоредуктаз

B) трансферази

C) ізомерази +

D) гідролази

160. Ферменти, що каталізують реакції утворення нового зв'язку:

A) лігази +

B) гідролази

C) трансферази

D) ізомерази

E) оксидоредуктаз

161. Ферменти, що каталізують реакції негідролітіческім розщеплення і освіти подвійного зв'язку:

A) гідролази

B) трансферази

C) ізомерази

D) оксидоредуктаз

162. До класу гідролаз відносяться:

A) естерази

B) протеїнази

C) глікозідази

E) всі зазначені класи ферментів +

163. До Оксидоредуктази не належать:

A) лактатдегидрогеназа

B) алкогольдегидрогеназа

C) пероксидаза

D) цитохромоксидаза

E) рибонуклеаза +

164. Апофермент - це:

A) простетичної група

B) білок, пов'язаний з простетичної групою +

C) білкова частина ферменту, активна форма якого містить кофермент

D) органічні кофактор ферменту

E) простий білок

165. никотинамидадениндинуклеотида - кофермент, який переносить:

A) метильние групи

B) алкіли

C) ацильні групи

D) амінниє групи

E) атоми водню +

166. До коферментам не відноситься:

A) флавинмононуклеотид

B) пиридоксальфосфат

C) тироксин +

D) никотинамидадениндинуклеотид

E) тіамінпірофосфат

167. Кофермент, який переносить ацильні групи:

A) никотинамидадениндинуклеотид

B) пиридоксальфосфат

C) флавинмононуклеотид

D) кофермент А +

E) фолієва кислота

168. До властивостей ферментів не відноситься:

A) не знижує енергію активації хімічних реакцій +

B) ефективність дії

C) висока специфічність по відношенню до субстрату

D) знижує енергію активації хімічної реакції

E) специфічність дії щодо типу хімічної реакції

169. Гідроліз складних ефірів каталізують:

A) естерази +

B) глікозідази

C) гідролази

D) протеїнази

E) синтетази

170. До коферментам відноситься:

A) тетрагидрофолієвая кислота

B) тіамінпірофосфат

C) флавінаденіндінуклеотід

D) ліпоамід

E) всі зазначені сполуки +

171. Чи не відноситься до протеолітичних ферментам:

A) трипсин

B) ліпаза +

D) еластаза

E) хімотрипсин

172. Протеолітичні ферменти каталізують:

A) гідроліз пептидного зв'язку +

B) гідроліз гликозидной зв'язку

C) гідроліз складноефірний зв'язку

D) гідроліз фосфоефірную зв'язку

E) гідроліз простий ефірного зв'язку

173. Ферменти - це:

A) біологічні каталізатори, що прискорюють хімічні реакції +

B) основний будівельний матеріал клітинних мембран

C) речовини забезпечують детоксикацію організму

D) інгібітори хімічних реакцій

E) речовини беруть участь в передачі сигнальної інформації

174. Конкурентні інгібітори:

A) зв'язуються з субстратами

B) зв'язуються з активним центром ферменту +

C) зв'язуються з фермент-субстратним комплексом

D) не пов'язує з активним центром ферменту, зв'язуються з іншою ділянкою ферменту

E) зв'язуються з аллостерическим центром ферменту необоротно

175. Неконкурентні інгібітори:

A) подібні за своєю структурою субстрату

B) відрізняються за своєю структурою від субстрату +

C) зв'язуються з активним центром ферменту

D) денатурируют фермент

E) зв'язуються з субстратом

176. Протеолітичний фермент пепсин:

A) функціонує в шлунковому соку при рН 1,5-3,0 +

B) функціонує в шлунковому соку при рН 9,0-11,0

C) входить до складу слизової кишечника

D) функціонує в тонкому кишечнику

E) забезпечує гідроліз триацилгліцеридів в жировій тканині

177. Трипсин синтезується у вигляді попередника в:

B) підшлунковій залозі +

C) тонкому кишечнику

D) жирової тканини

E) слизової шлунка

178. Активність ферментів пов'язана з:

A) температурою середовища

B) рН середовища

C) присутністю в середовищі різних хімічних сполук

D) природою субстрату

E) з усіма зазначеними умовами +

179. Ферменти прискорюють протікання хімічних реакцій, так як:

A) знижують енергію активації хімічної реакції +

B) збільшують енергію активації реакції

C) знижують концентрацію продукту реакції

D) змінюють структуру субстрату

E) змінюють концентрацію вихідних речовин

180. До складу нуклеотидів не входить:

A) залишок фосфорної кислоти

B) піримідинові підстави

C) пуринові оснвоаниях

D) дезоксирибоза

E) глюкоза +

181. До складу рибонуклеозид входить:

B) азотистих основ і рибоза +

E) залишок фосфорної кислоти і рибоза

182. До складу ДНК не входить:

B) урацил +

E) цитозин

183. До складу РНК входить:

A) 2-D-дезоксірібофураноза

B) глюкопіраноз

C) D-рібофураноза +

D) фруктофуранози

E) арабиноза

184. нуклеотидів є:

A) аденозин

C) аденіловая кислота +

E) цитозин

185. До складу дезоксирибонуклеотидов входить:

A) залишок фосфорної кислоти і азотистих основ

B) азотистих основ і рибоза

C) азотистих основ і дезоксирибоза

D) залишок фосфорної кислоти і дезоксирибоза

E) залишок фосфорної кислоти, дезоксирибоза і азотистих основ +

186. Азотиста підставу, яка не входить до складу РНК:

E) цитозин

187. В складі ДНК міститься:

A) галактопіраноза

B) глюкопіраноз

C) D-рібофураноза

D) фруктофуранози

E) 2-D-дезоксірібофураноза +

188. нуклеозидами не є:

A) гуанозин

B) рибоза-5-фосфат +

C) аденозин

E) цітідін

189. мономірним одиницями нуклеїнових кислот є:

A) нуклеотиди +

B) азотисті основи

C) амінокислоти

D) рібозофосфати

E) моносахариди

190. В молекулах нуклеїнових кислот нуклеотиди пов'язані:

A) дисульфідними зв'язками