Хімічна будова білка. Роль білків у організмі, природні джерела білків. План вивчення теми

Живий організм, що має унікальну структурну організацію, що забезпечує його фенотипічні ознаки та біологічні функції, у своїй структурно-функціональній єдності спирається на білкові тіла (білки). Це філософсько-теоретичне уявлення, засноване на порівняно невеликих досягненнях природознавства свого періоду, було висунуто Ф.Енгельсом, який у своїх працях зазначав, що "Повсюди, де ми зустрічаємо життя, ми знаходимо, що воно пов'язане з якимось білковим тілом, і всюди, де ми зустрічаємо якесь білкове тіло, що не перебуває в процесі розкладання, ми без винятку зустрічаємо і явища життя» (цит. Енгельс Ф. Анти-дюрінг. 1950, с.77).

Розвиток уявлень про білкові речовини

Уявлення про білки, як про клас сполук, формувалося у XVIII-XIX ст. У цей період з різноманітних об'єктів живого світу (насіння і соки рослин, м'язи, кришталик ока, кров, молоко тощо) були виділені речовини, що володіють подібними властивостями: вони утворювали в'язкі, клейкі розчини, згорталися при нагріванні, при їх висушуванні виходила рогоподібна маса, при "аналізі вогнем" відчувався запах паленої вовни або роги та виділявся аміак. Беккарі, який виділив в 1728 першу білкову речовину з пшеничного борошна, назвав його "клейковиною". Він же показав його подібність із продуктами тваринного походження, а оскільки всі ці подібні властивості були відомі для яєчного білка, новий клас речовин отримав назву білків.

Важливу роль у вивченні структури білків відіграв розвиток методів їх розкладання кислотами та травними соками. У 1820 р. А. Браконно (Франція) піддав багатогодинні дії сірчаної кислоти шкіру та інші тканини тварин, потім нейтралізував суміш, отримував фільтрат, при випаровуванні якого випадали кристали речовини, названої ним глікоколом ("клейовим цукром"). Це була перша амінокислота, виділена із білків. Її структурна формула встановлена ​​1846 р.

У 1838 р., після систематичного вивчення елементарного складу різних білків, в яких було виявлено вуглець, водень, азот, кисень, сірка та фосфор, голландський хімік та лікар Г. Я. Мульдер (1802-1880) запропонував першу теорію будови білків - теорію протеїну. Виходячи з досліджень елементного складу, Мульдер дійшов висновку, що всі білки містять одну або кілька груп ("радикалів") З 40 Н 62 N 10 O 2 , з'єднаних із сіркою або фосфором або з тим та іншим разом. Він запропонував для позначення цієї групи термін "протеїн" (від грецьк. protos - перший, найважливіший), тому що вважав, що ця речовина "без сумніву, найважливіша з усіх відомих тіл органічного царства, і без неї, як здається, не може бути життя на планеті " (Цит. по кн.: Шамін А. М. Історія хімії білка. М.: Наука, 1977. З. 80.). Уявлення про існування такої групи швидко було спростовано, а значення терміна "протеїни" змінилося, і він застосовується як синонім терміну "білки".

Подальші дослідження дозволили до кінцю XIXв. виділити з білків понад десяток амінокислот. З результатів вивчення продуктів гідролізу білків А.Я. Данилевський першим припустив існування в білках зв'язків -NН-СО-, як у біуреті і в 1888 висунув гіпотезу будови білка, що отримала назву "теорії елементарних рядів", а німецький хімік Е. Фішер, спільно з Гофмейстером, що отримав в 18 білок - яєчний альбумін, запропонував 1902 р. пептидну теорію будови білків.

В результаті робіт Е. Фішера стало ясно, що білки являють собою лінійні полімери амінокислот, з'єднаних один з одним амідним (пептидним) зв'язком, а все різноманіття представників цього класу сполук могло бути пояснено відмінностями амінокислотного складу та порядку чергування різних амінокислот у ланцюзі полімеру. Однак ця думка не відразу отримала загальне визнання: ще протягом трьох десятиліть з'являлися інші теорії будови білків, зокрема такі, що ґрунтувалися на уявленні, що амінокислоти не є структурними елементамибілків, а утворюються як вторинні продукти при розкладанні білків у присутності кислот чи лугів.

Подальші дослідження були спрямовані на визначення молекулярної маси білків з використанням ультрацентрифуги, сконструйованої у 1925–1930 рр. Сенгер і отримання білків у кристалічному вигляді, що є надійним доказом чистоти (гомогенності) препарату. Зокрема, 1926 р. Д. Самнер виділив із насіння канавалії білок (фермент) уреазу в кристалічному стані; Д. Нортроп та М. Кунітц у 1930-1931 рр. отримали кристали пепсину та трипсину.

У 1951 р. Полінг та Корі розробили модель вторинної структури білка, названої альфа-спіраллю. У 1952 Ліндерстрем-Ланг припустив існування трьох рівнів організації білкової молекули: первинний, вторинний, третинний. У 1953 р. Сенгер вперше розшифрував послідовність амінокислот в інсуліні. У 1956 р. Мур та Стейн створили перший автоматичний аналізатор амінокислот. У 1958 р. Кендрью і 1959 р. Перутц розшифрували тривимірні структури білків - міоглобіну та гемоглобіну. У 1963 році Цан синтезував природний білок інсулін.

Таким чином, широко відоме положення про природу життя: "Життя є спосіб існування білкових тіл", сформульоване Ф. Енгельсом поступово отримувало достовірне наукове підтвердження.

Таблиця 1. Зміст білків в органах та тканинах людини
Органи та тканини	Вміст білків, %		Органи та тканини	Вміст білків, %
	від маси сухої тканини	від загального білка тіла		від маси сухої тканини	від загального білка тіла
Шкіра	63	11,5	Селезінка	84	0,2
Кістки (тверді тканини)	20	18,7	Нирки	72	0,5
Зуби (тверді тканини)	18	0,1	Підшлункова залоза	47	0,1
Поперечносмугасті м'язи	80	34,7	Травний тракт	63	1,8
Мозок та нервова тканина	45	2,0	Жирова тканина	14	6,4
Печінка	57	3,6	Інші рідкі тканини:	85	1,4
Серце	60	0,7	Інші щільні тканини	54	14,6
Легкі	82	3,7	Все тіло	45	100

В даний час абсолютно достовірно встановлено, що білки (білкові речовини) складають основу та структури та функції всіх живих організмів, для яких характерні широке розмаїття білкових структур та їхня висока впорядкованість; остання існує у часі та у просторі. Дивовижна здатність живих організмів до відтворення подібних до себе також пов'язана з білками. Скоротимість, рух – неодмінні атрибути живих систем – мають пряме відношення до білкових структур м'язового апарату. Нарешті, життя немислиме без обміну речовин, постійного оновлення складових частинживого організму, тобто без процесів анаболізму і катаболізму (цієї дивовижної єдності протилежностей живого), в основі яких лежить діяльність каталітично активних білків - ферментів.

За образним висловом одного з основоположників молекулярної біологіїФ. Крику, білки важливі насамперед тому, що вони можуть виконувати найрізноманітніші функції, причому з надзвичайною легкістю та витонченістю. Підраховано, що у природі зустрічається приблизно 10 10 -10 12 різних білків, що забезпечують існування близько 10 6 видів живих організмів різної складності організації, починаючи від вірусів та кінчаючи людиною. З цієї величезної кількості природних білків відомі точна будова та структура мізерно малої частини – не більше 2500. Кожен організм характеризується унікальним набором білків. Фенотипові ознаки та різноманіття функцій обумовлені специфічністю об'єднання цих білків, у багатьох випадках у вигляді надмолекулярних та мультимолекулярних структур, що в свою чергу визначають ультраструктуру клітин та їх органел.

У клітині Е. coli міститься близько 3000 різних білків, а в організмі людини налічується понад 50 000 різноманітних білків. Найдивовижніше, що всі природні білки складаються з великої кількостіпорівняно простих структурних блоків, представлених мономерними молекулами - амінокислотами, пов'язаними один з одним у поліпептидні ланцюги. Природні білки збудовані з 20 різних амінокислот. Оскільки ці амінокислоти можуть об'єднуватися в різній послідовності, то вони можуть утворити величезну кількість різноманітних білків. Число ізомерів, яке можна отримати при всіляких перестановках зазначеного числа амінокислот в поліпептиді, обчислюється величезними величинами. Так, якщо з двох амінокислот можливе утворення тільки двох ізомерів, то вже з чотирьох амінокислот теоретично можливе утворення 24 ізомерів, а з 20 амінокислот - 2,4 x 10 18 різноманітних білків.

Неважко передбачити, що при збільшенні числа амінокислотних залишків, що повторюються, в білковій молекулі число можливих ізомерів зростає до астрономічних величин. Зрозуміло, що природа не може дозволити випадкових поєднань амінокислотних послідовностей, і для кожного виду характерний свій специфічний набір білків, який, як тепер відомо, визначається спадковою інформацією, закодованою в молекулі ДНК живих організмів. Саме інформація, що міститься у лінійній послідовності нуклеотидів ДНК, визначає лінійну послідовністьамінокислот в поліпептидному ланцюзі білка, що синтезується. Лінійна поліпептидна ланцюг, що утворилася, сама тепер виявляється наділеною функціональною інформацією, відповідно до якої вона мимоволі перетворюється на певну стабільну тривимірну структуру. Таким чином, лабільний поліпептидний ланцюг складається, скручується в просторову структуру білкової молекули, причому не хаотично, а в суворій відповідності з інформацією, що міститься в амінокислотній послідовності.

Найбільш багаті білковими речовинами тканини та органи людини та тварин. Більшість цих білків добре розчиняються у воді. Однак деякі органічні речовини, виділені з хряща, волосся, нігтів, рогів, кісткової тканини – нерозчинні у воді – також були віднесені до білків, оскільки за своїм хімічним складом виявилися близькими до білків м'язової тканини, сироватки крові, яйця. Кількісний вміст білків у різних тканинах та органах людини наведено в табл. 1.1. У м'язах, легенях, селезінці, нирках частку білків припадає понад 70-80% сухої маси, тоді як у всьому тілі людини до 45-50 % сухої маси.

Джерелом білка є також мікроорганізми та рослини. На відміну від тварин тканин у рослинах міститься значно менше білків (табл. 2).

Розподіл білків між субклітинними структурами нерівномірно: найбільше їх у клітинному соку(гіалоплазмі) (таб. 3). Вміст білків в органелах визначається швидше розмірами та кількістю органел у клітині.

Для вивчення хімічного складу, будови та властивостей білків їх зазвичай виділяють або з рідких тканин, або з багатих на білки органів тварин, наприклад сироватки крові, молока, м'язів, печінки, шкіри, волосся, вовни.

Білок та його характерні ознаки

Елементний склад білків (таб. 4.) у перерахунку на суху речовину представлений 50-54% вуглецю, 21-23% кисню, 6,5-7,3% водню, 15-17% азоту, 0,3-2,5 сірки та до 0,5% зола. У складі деяких білків відкриваються також у невеликих кількостях фосфор, залізо, марганець, магній, йод та ін.

Таким чином, крім вуглецю, кисню і водню, що входять до складу майже всіх органічних полімерних молекул, обов'язковим компонентом білків є азот, у зв'язку з чим білки прийнято позначати як азотовмісні органічні речовини. Вміст азоту більш-менш постійно у всіх білках (в середньому 16%), тому іноді визначають кількість білка в біологічних об'єктах за кількістю білкового азоту: масу азоту, знайдену під час аналізу, множать на коефіцієнт 6,25 (100: 16 = 6,25) ). Але для деяких білків ця ознака нетипова. Наприклад, у протамінах вміст азоту досягає 30%, тому тільки за елементним складом не можна точно відрізнити білок від інших азотовмісних речовин організму.

Таким чином, враховуючи елементарний склад, білками називають високомолекулярні азотовмісні органічні речовини, що складаються з амінокислот, з'єднаних у ланцюзі за допомогою пептидних зв'язків, які мають складну структурну організацію. Це визначення поєднує характерні ознаки білків, серед яких можна виділити такі:

• досить постійна частка азоту (у середньому 16% сухої маси);
• наявність постійних структурних ланок – амінокислот;
• пептидні зв'язки між амінокислотами, за допомогою яких вони з'єднуються у поліпептидні ланцюги;
• велика молекулярна маса (від 4-5 тисяч до кількох мільйонів дальтонів);
• складна структурна організаціяполіпептидного ланцюга, що визначає фізико-хімічні та біологічні властивості білків.

Структурні ланки, чи мономери, білків можна виявити після гідролізу: кислотного (HCl), лужного (Ba(OH) 2) або/і рідше ферментативного. Цей прийом найчастіше використовують із вивчення складу білків. Встановлено, що при гідролізі чистого білка, що не містить домішок, звільняється до 20 різних -амінокислот L-ряду, які є мономерами білків. У білках амінокислоти з'єднуються у ланцюг ковалентними пептидними зв'язками.

α-амінокислоти є похідними карбонових кислот, у яких один водневий атом, у α-вуглецю, заміщений на аміногрупу (-NH 2), наприклад:

Молекулярна маса білків . Найважливішим ознакою білків є велика молекулярна маса. Залежно від довжини ланцюга, всі поліпептиди умовно можна розділити на пептиди (містять від 2 до 10 амінокислот), поліпептиди (від 10 до 40 амінокислот) і білки (понад 40 амінокислот). Якщо прийняти середню молекулярну масу однієї амінокислоти близько 100, молекулярна маса пептидів наближається до 1000, поліпептидів - до 4000, а білків - від 4-5 тис. до декількох мільйонів (таб. 5.)

Складна структурна організація білків . Деякі природні поліпептиди (що складаються, як правило, з однієї амінокислоти) та штучно отримані поліпептиди мають велику молекулярну масу, але віднести їх до білків не можна. Відрізнити їх від білків допомагає така унікальна ознака, як здатність білків до денатурації, тобто втрата характерних фізико-хімічних властивостей і, головне, біологічних функцій при дії речовин, що не розривають пептидні зв'язки. Здатність до денатурації свідчить про складну просторову організацію білкової молекули, яка відсутня у звичайних поліпептидів.

Сторінка 1

всього сторінок: 7

Згідно з новою рецензією, опублікованою на сайті Applied Physiology, Nutrition and Metabolism, важлива не тільки кількість споживаного білка, але і його джерело. Є аж три причини піклуватися про це.

Насамперед, будь-яке джерело білка, чи то курка чи арахіс, містить різну кількість амінокислот – будівельного матеріалу для білків. З 20 можливих амінокислот дев'ять просто потрібні організму. Ці амінокислоти ви можете отримати лише з їжі. Так що дуже важливо правильно, включивши в нього різні продукти, багаті на білок.

Продукти тваринного походження (м'ясо, яйця, молочні продукти) включають усі необхідні амінокислоти у тому чи іншій кількості, але більшість продуктів рослинного походження містять лише фракції дев'яти необхідних амінокислот.

"Це означає, що якщо ви вирішили отримувати білок тільки з горіхів, то організм буде позбавлений важливих амінокислот", - пояснює співавтор дослідження Райавель Іланго (Rajavel Elango), фахівець із харчування та метаболізму.

Коли ви отримуєте білок із продуктів рослинного походження, важливо правильно підібрати їх різновиди та кількість, щоб отримати повну денну норму необхідних амінокислот.

Звичайно, це не привід відмовлятися від своїх харчових уподобань і отримувати білки тільки з їжею на сніданок, обід і вечерю. Такий раціон, крім білка, включає велику кількість калорій, жиру та холестерину, що негативно позначається на вашій фігурі та здоров'я загалом. І це друга причина стежити за тим, які продукти ви вибираєте для насичення організму білком.

І, нарешті, третя причина – найважливіша. «Кожен продукт, який є для вас джерелом білка, включає певну кількість вітамінів і мінералів, - стверджує Іланго. - Деякі продукти багаті на вітамін B, інші - залізом, у третіх взагалі практично немає корисних речовин».

Ваш організм не зможе засвоїти отриманий білок з максимальною користю при нестачі важливих поживних речовин.

Хочете переконатися, що отримуєте білок з правильних продуктів? Ось кілька найкорисніших джерел білка.

Яйця

liz west/Flickr.com

"Мало того, що в кожному яйці міститься по 6 г білка, це ще й найбільш корисний білок", - стверджує Бонні Тауб-Дікс (Bonnie Taub-Dix), американський дієтолог, блогер та автор книги "Прочитайте, перш ніж з'їсти".

Білок, який отримується з яєць, має найвищу засвоюваність і допомагає формувати тканини організму. Крім того, яйця багаті на холін і вітаміни B 12 і D - речовини, важливі для підтримки загального рівня енергії та її запасу в клітинах організму.

Незважаючи на поширену думку про те, що холестерин з яєць негативно впливає на роботу серця, внаслідок чого можна вживати цей продукт не частіше 2-3 разів на тиждень, вчені довели протилежне. За результатами дослідження, опублікованого в British Medical Journal, було встановлено, що одне яйце на день не впливає на роботу серця та не збільшує ризик інсульту.

Сир

"В одній порції сиру (150 г) міститься близько 25 г білка і 18% денної норми кальцію", - каже дієтолог Джим Уайт (Jim White). Крім того, сир багатий казеїном, що повільно засвоюється білком, який блокує почуття голоду на кілька годин.

Курка

James/Flickr.com

Птах має бути основою білкової дієти. Вона містить менше насичених жирів, ніж більшість інших видів м'яса і близько 40 г білка в одній грудці (20 г білка на 100 г м'яса). Іланго радить робити вибір на користь білого м'яса так часто, як можете споживати менше калорій.

Цілісне зерно

Цільнозернові продукти корисні для здоров'я і включають набагато більше білка, ніж продукти зі звичайного борошна. Наприклад, хліб із пшеничного борошна першого сорту містить 7 г білка, а цільнозерновий хліб – 9 г білка на 100 г продукту.

Що важливіше, цільнозернові продукти забезпечують організм клітковиною, корисні для серця і допомагають контролювати вагу.

Риба

James Bowe/Flickr.com

«Риба з низьким вмістом калорій та безліччю поживних речовин – це відмінне джерело жирних кислот омега-3, які забезпечують здоров'я серця та стабілізують настрій», – стверджує Тауб-Дікс.

Серед найкорисніших риб - лосось та тунець. В одній порції лосося міститься близько 20 г білка та 6,5 г ненасичених жирних кислот. А тунець - це справжня криниця білка: 25 г на 100 г продукту.

Якщо ви хочете позбутися зайвого жиру в організмі, також варто включити до свого раціону страви з лосося: він містить лише 10-12 г жирів, насичених і ненасичених. Дієтологи радять їсти рибу двічі на тиждень у запеченому чи смаженому вигляді.

Бобові

cookbookman17/Flickr.com

Грецький (фільтрований) йогурт

Грецький йогурт може бути сніданком, легкою закускою або інгредієнтом для різних страв. Порівняно із звичайним йогуртом, у грецькому майже вдвічі більше білка: замість 5–10 г в одній порції йогурту – 13–20 г. Крім того, у грецькому йогурті досить багато кальцію: 20% від денної норми.

Горіхи

Adam Wyles/Flickr.com

Горіхи відомі як продукт, багатий на корисні ненасичені жирні кислоти, проте в них також міститься багато білка. Крім того, як показало дослідження, опубліковане в 2013 році в New England Journal of Medicine, люди, які з'їдають жменю горіхів на день, на 20% менше схильні до ризику смерті від різних недуг.

Зелень

Jason Bachman/Flickr.com

Різні види зелені та зелених листових овочів багаті на білок. Наприклад, в 100 г шпинату міститься всього 22 ккал і близько 3 г білка, а в петрушці - 47 ккал та 3,7 г білка. Незважаючи на те, що в зелені недостатньо необхідних амінокислот, ви можете комбінувати її з бобовими і отримувати достатньо білка та корисних речовин.

А які продукти, багаті на білок, віддаєте перевагу ви?

Білки, або протеїни - складні, високомолекулярні органічні сполуки, що складаються з амінокислот. Вони представляють головну, найважливішу частину всіх клітин та тканин тварин та рослинних організмів, без якої не можуть здійснюватися життєво важливі фізіологічні процеси. Білки неоднакові за своїм складом і властивостями у різних тварин і рослинних організмах і різних клітинах і тканинах одного й того ж організму. Білки різного молекулярного складу по-різному розчиняються у водних сольових розчинах, в органічних розчинниках вони не розчиняються. Завдяки присутності в білковій молекулі кислих та основних груп вона має нейтральну реакцію.

Білки утворюють численні сполуки з будь-якими хімічними речовинами, що зумовлює їх особливе значення хімічних реакціях, що протікають в організмі та становлять основу всіх проявів життя та захисту її від шкідливих впливів. Білки становлять основу ферментів, антитіл, гемоглобіну, міоглобіну, багатьох гормонів, утворюють складні комплекси із вітамінами.

Вступаючи в сполуки з жирами та вуглеводами, білки можуть в організмі перетворюватися при своєму розщепленні на жири та вуглеводи. У тваринному організмі вони синтезуються лише з амінокислот та їх комплексів – поліпептидів, а утворюватися з неорганічних сполук, жирів та вуглеводів вони не можуть. Поза організмом синтезовано багато низькомолекулярних біологічно активних білкових речовин, подібних до тих, які є в організмі, наприклад деякі гормони.

Загальні відомості про білки та їх класифікацію

Білки - найважливіші біоорганічні сполуки, які з нуклеїновими кислотами займають особливу роль живому речовині - без цих сполук неможливе життя, оскільки, за визначенням Ф. Енгельса, життя є особливим існуванням білкових тіл тощо.

«Білки – це природні біополімери, які є продуктами реакції поліконденсації природних альфа-амінокислот».

Природних альфа-амінокислот 18-23, їх поєднання утворює нескінченно велику кількість різновидів молекул білків, що забезпечують різноманіття різних організмів. Навіть окремих особин організмів цього виду характерні свої власні білки, а ряд білків зустрічається у багатьох організмах.

Білки характеризуються наступним елементарним складом: вони утворені вуглецем, воднем, киснем, азотом, сіркою та деякими іншими хімічними елементами. Головною особливістюбілкових молекул є обов'язкове наявність у яких азоту (крім атомів З, Н, Про).

У молекулах білків реалізується «пептидна» зв'язок, тобто зв'язок між атомом С карбонільної групи та атомом азоту аміногрупи, яка зумовлює деякі особливості білкових молекул. У бічних ланцюгах молекули білка міститься велика кількість радикалів та функціональних груп, що «робить» молекулу білка поліфункціональною, здатною до значного різноманіття фізико-хімічних та біохімічних властивостей.

Через велику різноманітність білкових молекул і складність їх складу і властивостей, білки мають кілька різних класифікацій, заснованих на різних ознаках. Розглянемо деякі з них.

I. За складом розрізняють дві групи білків:

1. Протеїни (прості білки; молекула їх утворена лише білком, наприклад яєчний альбумін).

2. Протеїди - складні білки, молекули яких складаються з білкової та небілкової складових.

Протеїди поділяються на кілька груп, найважливішими з яких є:

1) глікопротеїди (складне з'єднання білка та вуглеводу);

2) ліпопротеїди (комплекс молекул білка та жирів (ліпідів);

3) нуклеопротеїди (комплекс білкових молекул та молекул нуклеїнових кислот).

ІІ. За формою молекули розрізняють дві групи білків:

1. Глобулярні білки - молекула білка має кулясту форму (форму глобули), наприклад молекули яєчного альбуміну; такі білки або розчиняються у воді, або здатні до утворення колоїдних розчинів.

2. Фібрилярні білки – молекули цих речовин мають форму ниток (фібрил), наприклад, міозин м'язів, фіброїн шовку. Фібрилярні білки нерозчинні у воді, вони утворюють структури, що реалізують скорочувальну, механічну, формоутворюючу та захисну функції, а також здатність організму пересуватися у просторі.

ІІІ. За розчинністю в різних розчинникахбілки поділяють на кілька груп, з яких найважливіші такі:

1. Водорозчинні.

2. Жиророзчинні.

Існують інші класифікації білків.

Коротка характеристика природних альфа-амінокислот

Природні альфа-амінокислоти є різновидом амінокислот. Амінокислота - поліфункціональна органічна речовина, що містить у своєму складі як мінімум дві функціональні групи - аміногрупу (-NН 2) і карбоксильну (карбоксидну, останнє правильніше) групу (-СООН).

Альфа-амінокислоти - такі амінокислоти, в молекулах яких аміно-і карбоксильні групи знаходяться в одного атома вуглецю. Їх загальна формула- NН 2 СН(R)СООН. Нижче наведено формули деяких природних альфа-амінокислот; вони записані у вигляді, зручному для написання рівнянь реакції поліконденсації та використовуються у разі, коли необхідно написати рівняння (схеми) реакцій отримання певних поліпептидів:

1) гліцин (амінооцтова кислота) - МН 2 СН 2 СООН;

2) аланін - NН 2 СН (СН 3) СООН;

3) фенілаланін - NН 2 СН (СН 2 С 6 Н 5) СООН;

4) серин - NН 2 СН (СН 2 ВІН) СООН;

5) аспарагінова кислота - NН 2 СН(СН 2 СООН)СООН;

6) цистеїн - NН 2 СН(СН 2 SН)СООН і т.д.

Деякі природні альфа-амінокислоти містять по дві аміногрупи (наприклад, лізин), дві карбоксидні групи (наприклад, аспарагінова і глутамінові кислоти), гідроксидні (ОН) групи (наприклад, тирозин), можуть бути циклічними (наприклад, пролін).

За характером впливу природних альфа-амінокислот на обмін речовин їх поділяють на замінні та незамінні. Незамінні амінокислоти повинні обов'язково надходити в організм із їжею.

Коротка характеристика структури молекул білка

Білки крім складного складу характеризуються складною будовою білкових молекул. Розрізняють чотири види структур білкових молекул.

1. Первинна структура характеризується порядком розташування залишків альфа-амінокислот у поліпептидному ланцюзі. Наприклад, тетрапептид (поліпептид, що утворився при поліконденсації чотирьох молекул амінокислоти) ала-фен-тіро-серин являє собою послідовність залишків аланіну, фенілаланіну, тирозину і серину, пов'язаних один з одним пептидним зв'язком.

2. Вторинна структура білкової молекули є просторовим розташуванням поліпептидного ланцюга. Воно буває різним, але найпоширенішою є альфа-спіраль, що характеризується певним «кроком» спіралі, розмірами та відстанню між окремими витками спіралі.

Стійкість вторинної структури білкової молекули забезпечується виникненням різних хімічних зв'язківміж окремими витками спіралі Найважливіша роль серед них належить водневому зв'язку (реалізується за рахунок втягування ядра атома груп - NH 2 або NH в електронну оболонку атомів кисню або азоту), іонного зв'язку (реалізується за рахунок електростатичної взаємодії іонів -СОО - і - NH + 3 або = NH + 2) та інших видів зв'язку.

3. Третинна структура молекул білка характеризується просторовим розташуванням альфа-спіралі, чи іншої структури. Стійкість таких структур зумовлюється тими самими видами зв'язку, як і вторинна структура. В результаті реалізації третинної структури виникає «субодиниця» білкової молекули, що характерно для дуже складних молекул, а щодо простих молекул третинна структура є кінцевою.

4. Четвертична структура білкової молекули є просторове розташування субодиниць молекул білка. Вона характерна для складних білків, наприклад, гемоглобіну.

Розглядаючи питання структурі білкових молекул, необхідно розрізняти структуру живого білка - нативну структуру і структуру мертвого білка. Білок у живій речовині (нативний білок) відрізняється від білка, що зазнав впливу, при якому він може втратити властивості живого білка. Неглибоке вплив називають денатурацією, коли він надалі властивості живого білка можуть відновлюватися. Одним із видів денатурації є оборотна коагуляція. При незворотній коагуляції нативний білок перетворюється на «мертвий білок».

Коротка характеристика фізичних, фізико-хімічних та хімічних властивостей білка

Властивості білкових молекул мають значення для реалізації їх биолого-экологических властивостей. Так, за агрегатним станом білки відносять до твердих речовин, які можуть бути розчинними або нерозчинними у воді чи інших розчинниках. Багато чого в біоекологічній ролі білків визначається фізичними властивостями. Так, здатність молекул білка утворювати колоїдні системи зумовлює їхню будівельну, каталітичну та інші функції. Нерозчинність білків у воді та інших розчинниках, їх фібрилярність обумовлює захисну та формоутворюючу функції тощо.

До фізико-хімічним властивостямбілків відноситься їх здатність до денатурації та коагуляції. Коагуляція проявляється у колоїдних системах, які є основою будь-якої живої речовини. При коагуляції частки укрупнюються за рахунок їхнього злипання. Коагуляція буває прихованою (її можна спостерігати лише під мікроскопом) та явною – її ознакою є випадання осаду білка. Коагуляція буває незворотною, коли після припинення дії коагулюючого фактора структура колоїдної системи не відновлюється, та оборотною, коли після видалення коагулюючого фактора колоїдна система відновлюється.

Прикладом оборотної коагуляції є випадання білка яєчного альбуміну під дією розчинів солей, причому осад білка розчиняється при розведенні розчину або при перенесенні осаду дистильовану воду.

Прикладом необоротної коагуляції є руйнування колоїдної структури білка альбуміну при нагріванні до кипіння води. При смерті (повній) жива речовина перетворюється на мертву за рахунок незворотної коагуляції всієї системи.

Хімічні властивостібілків дуже різноманітні через наявність у білкових молекулах великої кількості функціональних груп, а також за рахунок наявності пептидної та інших зв'язків у молекулах білка. З еколого-біологічних позицій найбільше значення має здатність молекул білка до гідролізу (при цьому зрештою виходить суміш природних альфа-амінокислот, які брали участь в утворенні даної молекули, в цій суміші можуть бути й інші речовини, якщо білок був протеїдом), до окислення (його продуктами можуть бути вуглекислий газ, вода, сполуки азоту, наприклад, сечовина, сполуки фосфору тощо).

Білки горять із виділенням запаху «паленого рогу» чи «паленого пір'я», що потрібно знати під час проведення екологічних дослідів. Відомі різні кольорові реакції на білок (біуретова, ксантопротеїнова та ін.), Докладніше про них - в курсі хімії.

Коротка характеристика еколого-біологічних функцій білків

Необхідно розрізняти еколого-біологічну роль білків у клітинах та в організмі загалом.

Еколого-біологічна роль білків у клітинах

Внаслідок того, що білки (поряд з нуклеїновими кислотами) - це речовини життя, їх функції в клітинах дуже різноманітні.

1. Найважливішою функцією білкових молекул є структурна функція, яка у тому, що білок - це найважливіший компонент всіх структур, що утворюють клітину, у яких входить у складі комплексу різних хімічних сполук.

2. Білок - найважливіший реагент у перебігу величезного різноманіття біохімічних реакцій, які забезпечують нормальне функціонування живої речовини, тому йому характерна реагентна функція.

3. У живій речовині реакції можливі лише у присутності біологічних каталізаторів - ферментів, а як встановлено в результаті біохімічних досліджень, мають білкову природу, тому виконують білки і каталітичну функцію.

4. У разі потреби у організмах білки окислюються і навіть виділяється , з допомогою якої синтезується АТФ, тобто. білки виконують і енергетичну функцію, але внаслідок того, що ці речовини мають для організмів особливу цінність (через їхній складний склад), то енергетична функція білків реалізується організмами тільки в критичних умовах.

5. Білки можуть виконувати і функцію, що запасає, оскільки є своєрідними «консервами» речовин і енергії для організмів (особливо рослин), що забезпечують їх початковий розвиток(Для тварин - внутрішньоутробне, для рослин - розвиток зародків до появи молодого організму - проростка).

Ряд функцій білка характерні і клітин, і організму загалом, тому розглянуті нижче.

Еколого-біологічна роль білків в організмах (загалом)

1. Білки утворюють у клітинах та організмах особливі структури (у сукупності з іншими речовинами), які здатні сприймати сигнали з довкілляяк подразнень, рахунок чого виникає стан «збудження», яким організм відповідає певної реакцією, тобто. для білків і в клітині, і в організмі в цілому характерна функція, що сприймає.

2. Білкам характерна і провідна функція (і в клітинах, і в організмі в цілому), яка полягає в тому, що збудження, що виникло в певних структурах клітини (організму), передається у відповідний центр (клітини або організму), в якому формується певна реакція ( відповідь) організму або клітини на сигнал, що надійшов.

3. Багато організмів здатні до переміщення в просторі, що можливо за рахунок здатності структур клітини або організму до скорочення, а це можливо тому, що білки фібрилярної структури мають скорочувальну функцію.

4. Для гетеротрофних організмів білки як окремо, і у суміші коїться з іншими речовинами є продуктами харчування, т. е. їм характерна трофічна функція.

Коротка характеристика перетворень білків у гетеротрофних організмах на прикладі людини

Білки у складі їжі потрапляють у ротову порожнину, де змочуються слиною, подрібнюються зубами і перетворюються на гомогенну масу (при ретельному пережовуванні), і через глотку та стравохід надходять у шлунок (до попадання в останній з білками як сполуками нічого не відбувається).

У шлунку харчова грудка просочується шлунковим соком, що є секретом шлункових залоз. Шлунковий сік є водну систему, що містить хлороводень і ферменти, найважливішим з яких (для білків) є пепсин. Пепсин у кислому середовищі викликає процес гідролізу білків до пептонів. Харчова кашка далі надходить у перший відділ тонкого кишечника - дванадцятипалу кишку, в яку відкривається протока підшлункової залози, що виділяє панкреатичний сік, що володіє лужним середовищем і комплексом ферментів, з яких трипсин прискорює процес гідролізу білків і веде його до кінця, тобто. суміші природних альфа-амінокислот (вони розчиняються і здатні всмоктуватися в кров ворсинками кишечника).

Ця суміш амінокислот надходить у міжтканинну рідину, а звідти - у клітини організму, в яких вони (амінокислоти) вступають у різні перетворення. Одна частина цих сполук безпосередньо використовується для синтезу білків, характерних для даного організму, друга - зазнає переамінування або дезамінування, даючи нові сполуки, необхідні організму, третя - окислюється і є джерелом енергії, необхідної організму для реалізації своїх життєвих функцій.

Необхідно відзначити деякі особливості внутрішньоклітинних перетворень білків. Якщо організм гетеротрофний та одноклітинний, то білки у складі їжі потрапляють усередину клітин у цитоплазму або спеціальні травні вакуолі, Де під дією ферментів піддаються гідролізу, а далі все протікає так, як описано для амінокислот в клітинах. Клітинні структури постійно оновлюються, тому «старий» білок замінюється на «новий», причому перший гідролізується з отриманням суміші амінокислот.

У автотрофних організмів є свої особливості у перетвореннях білків. Первинні білки (у клітинах меристем) синтезуються з амінокислот, які синтезуються з продуктів перетворень первинних вуглеводів (вони виникли при фотосинтезі) та неорганічних азотовмісних речовин (нітратів або солей амонію). Заміна білкових структур у клітинах автотрофних організмів, що довго живуть, не відрізняється від такого для гетеротрофних організмів.

Азотна рівновага

Білки, які з амінокислот, - це основні сполуки, яким властиві процеси життя. Тому виключно важливим є облік обміну білків і продуктів їх розщеплення.

Азот у складі поту дуже мало, тому зазвичай аналіз поту на вміст азоту не робиться. Кількість азоту, що надійшов з їжею, і кількість азоту, що міститься в сечі та калі, множиться на 6,25 (16%) і з першої величини віднімається друга. У результаті визначається кількість азоту, що надійшов до організму та засвоєного ним.

Коли кількість азоту, що надійшла в організм з їжею, дорівнює кількості азоту в сечі і калі, т. е. що утворився при дезамінуванні, то є азотна рівновага. Азотиста рівновага властива, як правило, дорослому здоровому організму.

Коли кількість надійшов в організм азоту більше кількостівиділеного азоту, є позитивний азотистий баланс, т. е. кількість білка, що у склад організму, більше кількості білка, що зазнав розпаду. Позитивний азотистий баланс характерний для здорового організму, що росте.

Коли надходження білка з їжею збільшується, то збільшується кількість азоту, що виділяється з сечею.

І, нарешті, коли кількість азоту, що надійшов в організм менше кількості виділеного азоту, то є негативний азотистий баланс, при якому розпад білка перевищує його синтез і руйнується білок, що входить до складу організму. Це буває при білковому голодуванні і тоді, коли не надходять необхідні організму амінокислоти. Негативний баланс азоту виявлений і після дії великих доз іонізуючого опромінення, що викликають посилений розпад білків в органах і тканинах.

Проблема білкового оптимуму

Мінімальна кількість білків їжі, необхідна для заповнення білків організму, що руйнуються, або величина розпаду білків організму при виключно вуглеводному харчуванні, позначається як коефіцієнт зношування. У дорослої людини найменша величина цього коефіцієнта близько 30 г білків на добу. Однак цієї кількості недостатньо.

Жири і вуглеводи впливають на витрату білків понад мінімум, необхідного для пластичних цілей, оскільки вони звільняють ту кількість енергії, яка була потрібна для розщеплення білків понад мінімум. Вуглеводи при нормальному харчуванні зменшують розщеплення білків у 3-3,5 разів більше, ніж при повному голодуванні.

Для дорослої людини при змішаній їжі, що містить достатню кількість вуглеводів та жирів, та масі тіла 70 кг норма білка на добу дорівнює 105 г.

Кількість білка, що повністю забезпечує зростання та життєдіяльність організму, позначається як білковий оптимум і дорівнює у людини при легкій роботі 100-125 г білка на добу, при тяжкій роботі – до 165 г, а при дуже тяжкій – 220-230 г.

Кількість білка на добу має бути по масі не менше ніж 17% від загальної кількості їжі, а по енергії - 14%.

Повноцінні та неповноцінні білки

Білки, які у організм з їжею, поділяються на біологічно повноцінні і біологічно неповноцінні.

Біологічно повноцінними називають ті білки, в яких у достатній кількості містяться всі амінокислоти, необхідні для синтезу білка тваринного організму. До складу повноцінних білків, необхідних для зростання організму, входять такі незамінні амінокислоти: лізин, триптофан, треонін, лейцин, ізолейцин, гістидин, аргінін, валін, метіонін, фенілаланін. З цих амінокислот можуть утворитися інші амінокислоти, гормони і т. д. З фенілаланіну утворюється тирозин, з тирозину шляхом перетворень – гормони тироксин та адреналін, з гістидину – гістамін. Метіонін бере участь в утворенні гормонів щитовидної залози і необхідний для утворення холіну, цистеїну та глютатіону. Він необхідний для окислювально-відновних процесів, азотистого обміну, засвоєння жирів, нормальної діяльності головного мозку. Лізин бере участь у кровотворенні, сприяє зростанню організму. Триптофан також необхідний для зростання, бере участь у освіті серотоніну, вітаміну РР, у тканинному синтезі. Лізин, цистин та валін збуджують серцеву діяльність. Малий вміст цистину в їжі затримує ріст волосся, підвищує вміст цукру в крові.

Біологічно неповноцінними називаються ті білки, в яких відсутні хоча б навіть одна амінокислота, яка не може бути синтезована тваринними організмами.

Біологічна цінність білка вимірюється кількістю білка організму, що утворюється із 100 г білка їжі.

Білки тваринного походження, що містяться в м'ясі, яйцях і молоці, найбільш полонені (70-95%). Білки рослинного походження мають меншу біологічну цінність, наприклад, білки житнього хліба, кукурудзи (60%), картоплі, дріжджів (67%).

Білок тваринного походження – желатину, в якому немає триптофану та тирозину, є неповноцінним. У пшениці та ячмені мало лізину, у кукурудзі мало лізину та триптофану.

Деякі амінокислоти замінюють один одного, наприклад, фенілаланін замінює тирозин.

Два неповноцінні білки, в яких бракує різних амінокислот, разом можуть скласти повноцінне білкове харчування.

Роль печінки у синтезі білків

У печінці синтезуються білки, що містяться в плазмі крові: альбуміни, глобуліни (за винятком гамма-глобулінів), фібриноген, нуклеїнові кислотита численні ферменти, з яких деякі синтезуються тільки в печінці, наприклад, ферменти, що беруть участь в утворенні сечовини.

Білки, синтезовані в організмі, входять до складу органів, тканин і клітин, ферментів і гормонів (пластичні значення білків), але не запасаються організмом у вигляді різних білкових сполук. Тому та частина білків, яка не має пластичного значення, за участю ферментів дезамінується – розпадається зі звільненням енергії на різні азотисті продукти. Період напіврозпаду білків печінки дорівнює 10 дням.

Білкове харчування за різних умов

Нерозщеплений білок не може бути засвоєний організмом інакше, як через травний канал. Білок, введений поза травним каналом (парентерально), викликає захисну реакцію з боку організму.

Амінокислоти розщепленого білка та їх сполуки – поліпептиди – приносяться до клітин організму, у яких під впливом ферментів безперервно протягом усього життя відбувається синтез білків. Білки їжі мають переважно пластичне значення.

У період зростання організму – у дитячому та юнацькому віці- Синтез білків особливо великий. На старості синтез білків зменшується. Отже, в процесі зростання відбувається ретенція, або затримка в організмі хімічних речовин, з яких складаються білки.

Вивчення обміну із застосуванням ізотопів показало, що в деяких органах протягом 2-3 діб приблизно половина всіх білків розпадається і така ж кількість білків заново синтезується організмом (ресинтез). У кожному організмі синтезуються специфічні білки, що відрізняються від білків інших тканин та інших організмів.

Подібно до жирів і вуглеводів, амінокислоти, не використані для побудови організму, піддаються розпаду зі звільненням енергії.

Амінокислоти, які утворюються з білків вмираючих клітин організму, що руйнуються, також піддаються перетворенням зі звільненням енергії.

У звичайних умовах кількість необхідного білка на добу для дорослої людини 1,5-2,0 г на 1 кг маси тіла, за умов тривалого холоду 3,0-3,5 г, при дуже тяжкій фізичній роботі 3,0-3,5 м.

Збільшення кількості білків більше, ніж до 3,0-3,5 г на 1 кг маси тіла, порушує діяльність. нервової системи, печінки та нирок.

Ліпіди, їх класифікація та фізіологічна роль

Ліпіди - речовини, нерозчинні у воді і розчиняються в органічні сполуки(спирті, хлороформі та ін.). До ліпідів відносяться нейтральні жири, жироподібні речовини (ліпоїди) та деякі вітаміни (A, D, E, K). Ліпіди мають пластичне значення та входять до складу всіх клітин та статевих гормонів.

Особливо багато ліпідів у клітинах нервової системи та надниркових залозах. Значна частина їх використовують організмом як енергетичний матеріал.

Повсюди, де ми зустрічаємо життя,
ми знаходимо, що вона пов'язана
з будь-яким білковим тілом.

Ф.Енгельс

Цілі. Розширити знання про білки як природні полімери, про різноманіття їх функцій у взаємозв'язку з будовою та властивостями;

використовувати досліди з білками для реалізації міжпредметних зв'язків та для розвитку інтересу учнів.

• План вивчення
• Роль білків у організмі.
• Склад, будова, властивості білків.
• Функції білків.
• Синтез білків.

Перетворення білків в організмі.

ХІД УРОКУ

Роль білків в організміВчитель біології. З органічних речовин, що входять доживу клітку
, Найважливішу роль відіграють білки. На частку припадає близько 50% маси клітини. Завдяки білкам організм набув можливості рухатися, розмножуватися, рости, засвоювати їжу, реагувати на зовнішні дії тощо.

«Життя є спосіб існування білкових тіл, істотним моментом якого є постійний обмін речовин з навколишньою їх зовнішньою природою, причому з припиненням цього обміну речовин припиняється і життя, що призводить до розкладання білка», – писав Енгельс у своїх працях.

Склад, будова, властивості білківВчитель хімії
. Білки – це складні високомолекулярні природні сполуки, побудовані з амінокислот. До складу білків входить 20 різних амінокислот, звідси випливає величезне різноманіття білків при різних комбінаціях амінокислот. Як із 33 літер алфавіту ми можемо скласти нескінченну кількість слів, так із 20 амінокислот – безліч білків. У людини налічується до 100 000 білків. Білки поділяють на протеїни (прості білки) та
протеїди (Складні білки).Число амінокислотних залишків, що входять до молекул, по-різному: інсулін – 51, міоглобін – 140. Звідси
M r білка від 10 000 до кількох мільйонів. Історична довідкав. Це була уреідна теорія будови білка. У 1903 р. німецький вчений Е.Г.Фішер запропонував пептидну теорію, яка стала ключем до таємниці будови білка. Фішер припустив, що білки є полімерами з залишків амінокислот, з'єднаних пептидним зв'язком NH-CO. Ідея у тому, що білки – це полімерні освіти, висловлювалася ще 1888 р. російським ученим А.Я.Данилевским. Ця теорія отримала підтвердження у наступних роботах.
Відповідно до поліпептидної теорії білки мають певну структуру.
(Демонстрація кінофрагменту "Первинна, вторинна, третинна структура білка".) (Складні білки).Багато білків складаються з кількох поліпептидних частинок, що складаються в єдиний агрегат. Так, молекула гемоглобіну (З 738 Н 1166 S 2 Fe 4 O 208) складається з чотирьох субодиниць. Відмітимо, що (Складні білки).білка яйця = 36 000,

білка м'язів = 1500000. Первинна структура білка

- Послідовність чергування амінокислотних залишків (всі зв'язки ковалентні, міцні) (рис. 1). Вторинна структура

- Форма поліпептидного ланцюга в просторі. Білковий ланцюг закручений у спіраль (за рахунок безлічі водневих зв'язків) (рис. 2).

Третинна структура - Реальна тривимірна конфігурація, яку приймає в просторі закручена спіраль (за рахунок гідрофобних зв'язків), у деяких білків - S-S-зв'язку (бісульфідні зв'язки) (рис. 3).

Четвертична структура

- Сполучені один з одним макромолекули білків утворюють комплекс (рис. 4).

Хімічні властивості білків
При нагріванні білків та пептидів із розчинами кислот, лугів або при дії ферментів протікає гідроліз. Гідроліз білків зводиться до розщеплення поліпептидних зв'язків:

Лабораторний досвід 1. Денатурація білків
Денатурація
- Порушення природної структури білка під дією нагрівання та хімічних реагентів.
а) Дія спирту на білок;
б) дія солей хлориду натрію (концентрований розчин) та ацетату свинцю на білок;

в) дія HNO3 (конц.);
г) згортання білків під час кип'ятіння.

лабораторний досвід 2.
Кольорові якісні реакції білків
а) Біуретова реакція;

б) ксантопротеїнова реакція;в) взаємодія білка з ацетатом свинцю під час нагрівання.
(Демонстрація фрагмента з 1-ї частини фільму "Білки, будова білкових молекул".)

Функції білків

Вчитель біології. Функції білків різноманітні.

1. Будівельний матеріал - білки беруть участь в утворенні оболонки клітини, органоїдів та мембран клітини. З білків побудовано кровоносні судини, сухожилля, волосся.
2. Каталітична роль - Усі клітинні каталізатори - білки (активні центри ферменту). Структура активного центру ферменту та структура субстрату точно відповідають один одному, як ключ та замок.
3. Двигуна функція – скорочувальні білки викликають будь-який рух.
4. Транспортна функція - Білок крові гемоглобін приєднує кисень і розносить його по всіх тканинах.
5. Захисна роль - Вироблення білкових тіл і антитіл для знешкодження чужорідних речовин.
6. Енергетична функція - 1 г білка еквівалентний 17,6 кДж.

Синтез білків

Роль білків в організміЛюдина протягом тривалого часу споживала білки, виділені головним чином з рослин і тварин. В останні десятиліття ведуться роботи зі штучного одержання білкових речовин. Половиназемної кулі
перебуває у стані білкового голодування, а світова нестача харчового білка становить близько 15 млн т на рік за норми споживання білка на добу дорослою людиною 115 г.

(Демонстрація фрагмента 2-ї частини фільму «Білки, будова білкових молекул» – про збирання молекули білка.)

б) ксантопротеїнова реакція;Перетворення білків в організмі

. Висновки. Усі білки є поліпептидами, але не всякий поліпептид є білком. Кожен білок має свою специфічну будову. .Домашнє завданняРудзітіс Г.Є., Фельдман Ф.Г

. Хімія-11. М: Просвітництво, 1992, с.

18–22.ЛІТЕРАТУРА
Макареня А.А. Повторимо хімію. М: Вища школа, 1989;Допомога з хімії. Органічна хімія для підготовки до
навчальні закладимедико-біологічного профілю. Ростов-на-Дону: Вид-во Ростовського ун-ту, 1995;
Ковтун М.
Світ хімії. М: Дитяча література, 1988;Книга для читання з органічної хімії. Упоряд. П.Ф.Буцкус. М.: Просвітництво, 1985;Чортков І.М.
Експеримент з полімерів всередній школі
. М.: Просвітництво, 1971;
Кузова Т.В., Калякіна Є.А. Білки. «Хімія» (Видавничий дім «Перше вересня»), 2003 № 3,с. 14;