Біохімічні компоненти. Біогенні s-, р-, d-елементи. Біологічна роль та значення їх у медицині Лектор асистент кафедри фармацевтичної хімії Бурмас Наталія Іванівна e-mail: - презентація. Біохімічні константи та елементи

Організм живих істот складається не просто з молекул і атомів, а із сукупності таких елементів, які дозволяють йому здійснювати гармонійно та злагоджено всі процеси життєдіяльності. Саме завдяки таким структурам, як біогенні елементи, людина, рослини, тварини, гриби та бактерії можуть рухатися, дихати, харчуватися, розмножуватися та взагалі жити. Усі вони мають свої осередки у загальній хімічній системі Менделєєва.

Біогенні елементи – це які?

Загалом слід зауважити, що з відомих 118 елементів на сьогоднішній день точна роль і значення в організмі живих істот визначено порівняно небагатьма. Хоча експериментальні дані дозволили встановити, що кожна клітина людини містить приблизно 50 хімічних елементів. Саме вони й одержали назву біогенних, або біофільних.

Звичайно, більшість з них ретельно вивчені, розглянуті всі варіанти їх впливу на здоров'я та стан людини (як при надлишку, так і за браком). Проте зберігається деяка частка речовин, роль яких остаточно незрозуміла. Це належить ще встановити.

Класифікація біофільних елементів

Біогенні елементи можна розділити на три групи за кількісним змістом та значенням для живих систем.

1. Макробіогенні – ті, з яких побудовані всі життєво важливі сполуки: білки, нуклеїнові кислоти, вуглеводи, ліпіди та інші. Це основні біогенні елементи, до яких належать вуглець, водень, кисень, сірка, натрій, хлор, магній, кальцій, фосфор, азот, калій. Їхній вміст в організмі максимально по відношенню до інших.
2. Мікробіогенні - що містяться в меншій кількості, але відіграють дуже велику роль у підтримці нормального рівня життєдіяльності, здійсненні безлічі процесів та збереженні здоров'я. До цієї групи входять марганець, селен, фтор, ванадій, залізо, цинк, йод, рутеній, нікель, хром, мідь, германій.
3. Ультрамікробіогенні. Яка роль, яку відіграють в організмі ці біогенні хімічні елементи, поки що не з'ясовано. Однак вважається, що вони також є важливими і повинні підтримуватися в постійному балансі.

Ця класифікація біогенних елементів відбиває значимість тієї чи іншої речовини. Однак існує й інша, яка поділяє всі сполуки, що є в організмі, на метали і неметали. Таблиця хімічних елементів знаходить свій відбиток у живих системах, що ще раз підкреслює, наскільки все взаємопов'язано.

Характеристика та значення макроелементів

Якщо розібратися у будові білкових молекул, то нескладно зрозуміти, наскільки важливими є біогенні елементи групи макроелементів. Адже до складу їх входять:

• вуглець;
• кисень;
• водень;
• азот;
• іноді сірка.

Тобто всі ці речовини, які ми назвали, є життєво необхідними. Це цілком виправдано, адже не дарма білки називають основою життя.

Хімія біогенних елементів грає у цьому не останню роль. Адже, наприклад, саме завдяки хімічним особливостямвуглецю він здатний з'єднуватися з однойменними атомами, формуючи величезні макроцепи - основу всіх органічних сполук, отже, життя. Якби не здатність водню формувати водневі зв'язки між молекулами, то навряд чи змогли б існувати білки та нуклеїнові кислоти. Без них не було б живих істот.

Кисень як один з найголовніших елементівне тільки входить до складу найголовнішої речовини на планеті - води, а й має сильну електронегативність. Це дозволяє йому брати участь у багатьох взаємодіях, у тому числі утворювати водневі зв'язки.

Про значення води говорити, мабуть, немає потреби. Кожна дитина знає про її важливість. Вона – розчинник, середовище для протікання біохімічних реакцій, основний компонент цитоплазми клітин тощо. Її біогенними елементами є ті ж водень і кисень, про які вже згадувалося раніше.

Елемент № 20 у таблиці

Кальцій входить до складу кісток людини та тварин, є важливою складовоюзубної емалі. Він також бере участь у багатьох біологічних процесах всередині організму:

• екзоцитоз;
• згортання крові;
• скорочення м'язових волокон;
• вироблення гормонів.

Крім того, утворює зовнішній скелет багатьох безхребетних та морських мешканців. Потреба у цьому елементі збільшується з віком, а після досягнення 20 років знижується.

Значення натрію та калію

Ці два елементи дуже важливі для правильної та злагодженої роботи мембран клітин, а також натрій-калієвого насоса серця. Багато препаратів від хвороб серцево-судинної системи містять саме ці речовини. Крім того, ці ж елементи:

• підтримують осмотичний тиск у клітині;
• регулюють рН середовища;
• входять до складу плазми, лімфатичних рідин;
• утримують воду у тканинах;
• сприяють передачі нервових імпульсів тощо.

Процеси є життєво важливими, тому переоцінити значення цих макроелементів складно.

Магній та фосфор

Таблиця хімічних елементів розмістила ці дві речовини досить далеко одна від одної через різницю у властивостях, як фізичних, і хімічних. Біологічна роль також відрізняється, проте є в них і щось спільне. важливе значенняу житті живих істот.

Магній виконує такі функції:

• бере участь у розщепленні макромолекул, що супроводжується виділенням енергії;
• бере участь у передачі нервових імпульсів та у регуляції серцевої діяльності;
• є активним компонентом нормальної роботи кишечника;
• входить до складу речовин, що управляють діяльністю гладкої мускулатури, тощо.

Не всі функції, але основні.

А фосфор, у свою чергу, відіграє таку роль:

• входить до складу великої кількості макромолекул (фосфоліпіди, ферменти та інші);
• є компонентом найважливіших енергетичних запасів організму – молекул АТФ та АДФ;
• керує рН розчинами, є буфером в організмі;
• входить до складу кісток та зубів як один з основних будівельних елементів.

Таким чином, макроелементи – важлива частина здоров'я людини та інших істот, їх основа, початок всього живого на планеті.

Основні особливості мікроелементів

Біогенні елементи, що належать до цієї групи, відрізняються тим, що потреба організму в них менша, ніж у представниках попередньої групи. Приблизно 100 мг щодня, але не більше 150 мг. Усього їх налічується близько 30 різновидів. При цьому всі вони знаходяться у різній концентрації в клітині.

Роль не всіх їх встановлена, проте наслідки недостатнього вживання того чи іншого елемента явно виявляються, виражаючись у різних захворюваннях. Найбільш вивченими за біологічним впливом на організм є мідь, селен і цинк, а також залізо. Всі вони беруть участь у механізмах гуморального регулювання, входять до складу ферментів, будучи каталізаторами процесів.

Кругообіг біофільних частинок: вуглець

Кожен атом здатний здійснювати перехід з організму в навколишнє середовищеі назад. При цьому відбувається процес, що отримав назву "кругообіг біогенних елементів". Розглянемо його сутність з прикладу атома вуглецю.

Атоми проходять кілька етапів у своєму кругообігу.

1. Основна маса знаходиться в надрах землі у вигляді кам'яного вугілля, а також у повітрі, формуючи шар вуглекислого газу.
2. З повітря вуглець перетворюється на рослини, оскільки поглинається ними для фотосинтезу.
3. Потім або залишається в рослинах до їхнього відмирання і переходить у поклади кам'яного вугілля, або переходить у тварини організми, які харчуються рослинами. З них вуглець повертається в атмосферу у вигляді вуглекислого газу.
4. Якщо ж говорити про те вуглекислому газі, Що розчинений у Світовому океані, то з води він потрапляє в тканини рослин, згодом формуючи вапнякові поклади, або випаровується в атмосферу і знову починається колишній кругообіг.

Таким чином відбувається біогенна міграція хімічних елементів як макро-, так і мікробіогенних.

ЕКЗАМЕНАЦІЙНІ ПИТАННЯ З БІОЛОГІЧНОЇ ХІМІЇ

для студентів стоматологічного факультету

1. Предмет та завдання біологічної хімії. Обмін речовин та енергії, ієрархічна структура організації та самовідтворення як найважливіші ознаки живої матерії.

2. Місце біохімії серед інших біологічних дисциплін. рівні структурної організації живого. Біохімія як молекулярний рівеньвивчення явищ життя Біохімія та медицина.

3. Вивчення біохімічних закономірностей формування ланок зубощелепного апарату та їх дієздатності – фундаментальна основа комплексу стоматологічних дисциплін.

4. Білкові молекули – основа життя. Елементарний склад білків. Відкриття амінокислот. Пептидна теорія будови білків.

5. Будова та класифікація амінокислот. Їхні фізико-хімічні властивості. Методи поділу білків по фізико-хімічним властивостям.

6. Молекулярна вага білків. Розміри та форми білкових молекул. Глобулярні та фібрилярні білки. Прості та складні білки.

7. Фізико-хімічні властивості білків: розчинність, іонізація, гідратація, осадження білків із розчинів. Денатурація. Методи кількісного виміру концентрації білків.

8. Первинна структура білків. Залежність біологічних властивостей первинної структури. Видова специфічність первинної структури білків.

9. Конформація пептидних ланцюгів (вторинна та третинна структура). Зв'язки, які забезпечують конформацію білка. Залежність біологічних властивостей конформації.

10. Доменна організація білкових молекул. Поділ білків за сімействами та суперродинами.

11. Четвертична структура білків. Залежність біологічної активності білків від четвертинної структури. Кооперативні зміни конформації протомерів (з прикладу гемоглобіну).

12. Конформаційні зміни білків як основа функціонування та саморегуляції білків.

13. Нативні білки. Фактори денатурації та її механізм.

14. Класифікація білків за хімічним складом. коротка характеристикагрупи простих білків.

15. Складні білки: визначення, класифікація за небілковим компонентом. Коротка характеристика представників.

16. Біологічні функції білків. Здатність до специфічних взаємодій («впізнавання») як основа біологічних функцій білків. Типи природних лігандів та особливості їх взаємодії з білками.

17. Відмінність білкового складу органів та тканин. Зміна білкового складу при онтогенезі та хворобах.

18. Ферменти, історія відкриття. Особливості ферментативного каталізу. Специфіка дії ферментів. Класифікація та номенклатура ферментів.

19. Будова ферментів. Активний центр ферментів, теорія його формування.

20. Основні етапи ферментативного каталізу (механізм дії ферментів).

21. Залежність швидкості ферментативних реакцій від температури, рН, концентрації ферментів та субстрату.

22. Кофактори ферментів: іони металів та коферменти. Коферментні функції вітамінів (схема).

23. Активація ферментів (частковий протеоліз, відновлення тіолових груп, видалення інгібіторів). Поняття про активаторів, механізм їхньої дії.

24. Інгібітори ферментів. Типи інгібування. Лікарські препарати – інгібітори ферментів.

25. Регуляція дії ферментів: алостеричні інгібітори та активатори, каталітичний та регуляторний центри. Регуляція активності ферментів на кшталт зворотнього зв'язку, шляхом фосфорилювання та дефосфорилювання.

26. Відмінності ферментного складу органів та тканин. Органоспецифічні ферменти. Зміни активності ферментів у процесі розвитку та при хворобах.

27. Спадкові та набуті ензимопатії. Ізоферменти.

28. Вітаміни. Історія відкриття та вивчення вітамінів. Опції вітамінів. Аліментарні та вторинні авітамінози та гіповітамінози. Гіпервітаміноз.

29. Вітаміни групи Д. Провітаміни, будова, перетворення на активну форму, вплив на обмін речовин та процеси мінералізації.

30. Вітамін А, хімічна будова, що у процесах метаболізму. Прояви гіпо- та гіпервітамінозу.

31. Вітамін С, хімічна будова, роль у процесах життєдіяльності, добова потреба, вплив на обмін тканин ротової порожнини, прояви недостатності.

32. Основні рівні регулювання метаболізму. Аутокринне, паракринне та ендокринне регулювання.

33. Гормони, поняття, загальна характеристика, хімічна природа, біологічна роль.

34. Гормональне регулювання як механізм міжклітинної та міжорганної координації обміну речовин. Клітини-мішені та клітинні рецептори гормонів.

35. Механізм передачі гормонального сигналу клітину гормонами мембранного способу рецепції. Вторинні посередники.

36. Механізм передачі гормонального сигналу ефекторним системам гормонами цитозольного способу рецепції.

37. Центральне регулювання ендокринної системи. Роль ліберинів, статинів, тропних гормонів гіпофіза.

38. Інсулін, будова, освіта з проінсуліну. Вплив обмін вуглеводів, ліпідів, амінокислот.

39. Будова, синтез та метаболізм йодтиронінів. Вплив обмін речовин. Гіпо- та гіпертиреози: механізм виникнення та наслідки.

40. Гормони, що регулюють метаболізм мінералізованих тканин (паратирин, кальцитонін, соматотропін), місця виробітку, хімічна природа, механізм регуляторної дії.

41. Ейкозаноїди: поняття, хімічна будова, представники. Роль ейкозаноїдів у регуляції метаболізму та фізіологічних функцій організму.

42. Низькомолекулярні білки міжклітинного спілкування (фактори росту та інші цитокіни) та їх клітинні рецептори.

43. Катаболізм та анаболізм. Ендергонічні та екзергонічні реакції в живій клітині. Макроергічні сполуки. Дегідрування субстратів та окислення водню (освіта води), як джерело енергії для синтезу АТФ.

44. НАД-залежні та флавінові дегідрогенази, убихинон-дегідрогеназа, цитохроми, с, с 1 , а 1 і а 3 як компоненти дихального ланцюга.

45. Будова мітохондрій та структурна організаціядихального ланцюга. Трансмембранний електрохімічний потенціал як проміжна форма енергії при окислювальному фосфорилуванні.

46. ​​Дихальний ланцюг як найважливіша ред-окс-система організму. Поєднання процесів окислення та фосфорилювання в дихальному ланцюгу. Коефіцієнт Р/О.

47. Терморегуляторна функція тканинного дихання.

48. Регуляція дихального ланцюга. Роз'єднання тканинного дихання та окисного фосфорилювання. Роз'єднуючі агенти.

49. Порушення енергетичного обміну: гіпоксичні стани. Вітаміни РР та В 2 . Прояв авітамінозів.

50. Катаболізм основних харчових речовин, стадії. Поняття про специфічні та загальні шляхи катаболізму.

51. Пировиноградна кислота, шляхи її утворення. Окислювальне декарбоксилювання піровиноградної кислоти: послідовність реакцій, будова піруватдегідрогеназного комплексу.

52. Ацетил-КоА, шляхи освіти та перетворення в організмі. Значення цих процесів.

53. Цикл трикарбонових кислот: послідовність реакцій, характеристика ферментів. Зв'язок між загальними шляхами катаболізму та ланцюгом перенесення електронів та протонів.

54. Алостеричні механізми регулювання цитратного циклу. Освіта 2 при тканинному диханні. Анаболічні функції ЦТК. Вітамін В1 та пантотенова кислота, їх біологічна роль.

55. Харчові білки. Загальна схема джерел та шляхів витрачання амінокислот у тканинах. Ендогенний та екзогенний пул амінокислот.

56. Норми білка у харчуванні. Азотний баланс. Фізіологічний мінімум білка у їжі. Якісний склад харчових білків.

57. Протеоліз білків. Загальна характеристиката класифікація протеїназ травного каналу, субстратна специфічність Всмоктування амінокислот.

58. Трансамінування, механізм реакції, коферментна функція вітаміну В6. Специфіка амінотрансфераз. Біологічна роль реакцій трансамінування.

59. Окисне дезамінування амінокислот, хімізм реакції. Оксидази D- та L-амінокислот. Глутаматдегідрогеназа.

60. Непряме дезамінування (транс-дезамінування) амінокислот. Біологічне значення реакцій дезамінування.

61. Декарбоксилювання амінокислот, хімізм. Біогенні аміни. Походження, функції. Інактивація біогенних амінів.

62. Особливості метаболізму окремих амінокислот. Гліцин та серин. Механізм їх взаємоперетворень. Роль гліцину у процесах біосинтезу біологічно важливих сполук.

63. Трансметилювання. Метіонін та S-аденозилметіонін. Їхня роль у реакціях біосинтезів та знешкодження.

64. ТГФК та ​​синтез одновуглецевих груп, їх використання. Прояв недостатності 9 . Антивітаміни фолієвої кислоти. Сульфаніламідні препарати.

65. Особливості метаболізму фенілаланіну та тирозину, основні шляхи, функціонально значущі метаболіти. Генетичні дефекти метаболізму цих амінокислот.

66. Кінцеві продукти обміну амінокислот: солі амонію та сечовина. Основні джерела та шляхи знешкодження аміаку в організмі.

67. Роль глутамату в знешкодженні та транспортуванні аміаку, синтезі проліну. Утворення та виведення солей амонію.

68. Біосинтез сечовини, послідовність реакцій. Зв'язок орнітінового циклу з ЦТК. Порушення освіти та виведення сечовини. Гіпераммоніємія, уремія.

69. Нуклеїнові кислоти, Типи, нуклеотидний склад, локалізація в клітині, біологічна роль

70. Будова та біологічні функції мононуклеотидів.

71. Первинна та вторинна структура ДНК, укладання в хромосому. Біосинтез ДНК. ДНК-полімерази. Поняття про реплікативну систему. Пошкодження та репарація ДНК.

72. РНК, первинна та вторинна структура, типи РНК у клітині, функції РНК. Біосинтез РНК, ферменти.

73. Нуклеази травного тракту та тканин. Розпад пуринових нуклеотидів. Причини гіперурікемії. Подагра.

74. Уявлення про біосинтез пуринових нуклеотидів. Походження атомів «С» та «N» у пуриновому ядрі. Інозінова кислота як попередниця аденілової та гуанілової кислот.

75. Уявлення про розпад та біосинтез піримідинових нуклеотидів.

76. Біосинтез білків, сучасні уявлення. Основні компоненти білоксинтезуючої системи. Етапи біосинтезу.

77. Транспортна РНК як адаптатор амінокислот. Біосинтез аміноацил-т-РНК. Субстратна специфічність АРС-аз. Ізоакцепторні т-РНК.

78. Будова рибосом. Послідовність подій на рибосомі при збиранні поліпептидного ланцюга. Посттрансляційні зміни білка.

79. Регулювання біосинтезу білків. Поняття про оперон, регуляція біосинтезу на рівні транскрипції.

80. Молекулярні механізми генетичної мінливості. Молекулярні мутації, типи, частоти.

81. Механізми збільшення числа та різноманітності генів у геномі в ході еволюції як прояв диференціальної активності генів.

82. Клітинне диференціювання. Зміна білкового складу клітин під час диференціювання (на прикладі синтезу Нb при розвитку еритроциту).

83. Поліморфізм білків як прояв генетичної гетерогенності. Варіанти Нb, Нр, ферментів, групоспецифічних речовин крові.

84. Спадкові хвороби: поширеність, походження дефектів у генотипі. Механізм виникнення та біохімічні прояви спадкових хвороб.

85. Основні вуглеводи тварин, їх вміст у тканинах, біологічна роль. Основні вуглеводи їжі. Перетравлення вуглеводів.

86. Глюкоза як найважливіший метаболіт обміну: загальна схема джерел та шляхів витрачання глюкози в організмі.

87. Катаболізм глюкози. Аеробний розпад – основний шлях катаболізму глюкози. Етапи, енергетика. Поширення та фізіологічне значення процесу.

88. Анаеробний розпад глюкози (анаеробний гліколіз). Гліколітична оксиредукція, субстратне фосфорилювання. Біологічне значення.

89. Біосинтез глюкози (глюконеогенез) із молочної кислоти. Взаємозв'язок гліколізу у м'язах та глюконеогенезу у печінці (цикл Корі).

90. Уявлення про пентозофосфатний шлях перетворення глюкози. Стадії, Енергетика. Поширення та фізіологічне значення. Пентозофосфатний цикл

91. Будова, властивості та поширення глікогену як резервного полісахариду. Біосинтез глікогену та його мобілізація. Роль інсуліну, глюкагону, адреналіну у метаболізмі глікогену.

92. Спадкові порушення обміну моносахаридів та дисахаридів. Глікогенози та аглікогенози.

93. Ліпіди: визначення, класифікації, найважливіші функції.

94. Найважливіші ліпіди тканин людини. Резервні ліпіди та ліпіди мембран. Характеристика жирних кислот тканин людини.

95. Харчові жири та їх перетравлення. Ліпази та фосфоліпази та їх роль. Порушення перетравлення та всмоктування ліпідів. Ресинтез триацил-гліцеринів в ентероциті.

96. Транспортні форми ліпідів крові: хіломікрони та ліпопротеїни, особливості хімічного складу, будови. Взаємоперетворення різних класів ліпопротеїнів.

97. Резервування та мобілізація жирів у жировій тканині. Регуляція синтезу та мобілізації жирів. Роль інсуліну та глюкагону. Транспорт жирних кислот.

98. Обмін жирних кислот. b-окислення: локалізація, енергетика, біологічне значення. Метаболічна доля ацетил-КоА.

99. Біосинтез жирних кислот, компоненти, схема біосинтезу. Біосинтез ненасичених жирних кислот.

100. Біосинтез та використання ацетооцтової кислоти. Фізіологічне значення цього процесу. Кетонові тіла. Причини кетонемії та кетонурії.

101. Обмін стероїдів. Холестерин, будова, роль. Уявлення про біосинтез холестерину. Регулювання синтезу. Гіперхолестеринемія та її причини.

102. Атеросклероз як наслідок порушень метаболізму холестерину та ліпопротеїнів.

103. Основні фосфоліпіди тканин людини, їх фізіологічні функції. Біосинтез та розпад фосфоліпідів.

104. Основні гліколіпіди тканин людини, будова, біологічна роль. Уявлення про біосинтез та катаболізм гліколіпідів. Сфінголіпідози.

105. Обмін безазотистого залишку амінокислот. Глюкогенні та кетогенні амінокислоти. Роль інсуліну, глюкагону, адреналіну та кортизолу в регуляції обміну вуглеводів, жирів та амінокислот.

106. Цукровий діабет, причини виникнення. Найважливіші біохімічні порушення обміні білків, ліпідів і вуглеводів. Зміни з боку ротової порожнини при цукровому діабеті.

107. Хімічна будовата роль основних компонентів (білків, ліпідів, вуглеводів) у функції мембран. Загальні властивостімембран: рідинність, поперечна асиметрія, вибіркова проникність.

108. Основні функції біомембран. Ендоцитоз та екзоцитоз, їх функціональне значення.

109. Механізм перенесення речовин через мембрани: проста дифузія, первинно-активний транспорт, вторинно-активний транспорт (симпорт, антипорт). Регульовані трансмембранні канали.

110. Біохімія крові. Особливості розвитку, будови та хімічного складу еритроцитів. Біосинтез гему. Будова молекули гемоглобіну.

111. Дихальна функція крові: транспорт кисню кров'ю. Карбоксигемоглобін, метгемоглобін. Транспорт двоокису вуглецю кров'ю. Анемічна гіпоксія.

112. Розпад гемоглобіну. Освіта білірубіну. Знешкодження білірубіну. «Прямий» та «непрямий» білірубін.

113. Порушення обміну білірубіну. Жовтяниця (гемолітична, обтураційна, печінково-клітинна). Жовтяниця новонароджених.

114. Обмін заліза. Трансферин та феритин. Залізодефіцитні анемії. Ідіопатичний гемохроматоз.

115. Білковий спектр плазми. Альбуміни та їх функції. Глобуліни, коротка характеристика, функції. Білки "гострої фази". Ферменти крові. Їхнє походження.

116. Небілкові азотовмісні та безазотисті речовини плазми крові, походження, діагностичне значення визначення.

117. Мінеральні компоненти крові. Розподіл між плазмою та клітинами, нормальні діапазони коливань найважливіших із них.

118. Електролітний склад рідин організму. Механізм підтримки обсягу, складу та рН рідин організму.

119. Буферні системи крові. Порушення кислотно-основного стану організму. Причини розвитку та форми ацидозу та алкалозу.

120. Роль нирок у регуляції водно-електролітного обміну. Будова та механізм регулюючої дії вазопресину та альдостерону.

121. Регуляція судинного тонусу. Коротка характеристика ренін-ангіотензинової та калікреїн-кінінової систем, їх взаємозв'язок.

122. Згортання крові. Внутрішній та зовнішній механізми згортання. Каскадний механізм згортання крові. Роль вітаміну К у згортанні крові.

123. Протизгортаюча система. Природні антикоагулянти крові. Гемофілія.

124. Фібринолітична система крові. Плазміноген, його активація. Порушення процесів зсідання крові. Синдром ДВЗ.

125. Сполучна тканина, типи, метаболічні та функціональні особливостіклітин сполучної тканини.

126. Волокнисті структури сполучної тканини. Колаген: різноманіття типів, особливості амінокислотного складу, первинної та просторової структури, біосинтезу.

127. Самоскладання колагенових фібрил. «Старіння» колагенових волокон.

128. Еластин сполучної тканини: особливості амінокислотного складу та просторової структури молекули. Неколагенові білки сполучної тканини.

129. Катаболізм колагену та еластину. Слабкість антиоксидантної системи у сполучній тканині.

130. Глікозаміноглікани та протеоглікани сполучної тканини: будова та функції.

131. Біосинтез та постсинтетична модифікація глікозоаміногліканів та протеогліканів сполучної тканини. Деградація основної речовини сполучної тканини.

132. Кісткова тканина: співвідношення органічних та мінеральних компонентів, особливості метаболізму кісткової тканини.

133. Роль вітамінів С, Д, А та К у метаболізмі кісткової та зубної тканин. Регулювання процесів метаболізму. Остеопороз та остеомаляція.

134. Гормональне регулювання остеогенезу, ремоделювання та мінералізації кісткової тканини.

135. Склад та метаболічні особливості зрілого зуба.

136. Слина: мінеральні та органічні компоненти, їх біологічні функції.

137. Основні групи білків слини, їх роль. Ферменти слини. Діагностичне значення: визначення активності ферментів слини.

138. Метаболічні функції фтору. Шляхи надходження фторидів в організм та їх виведення. Розподіл фтору в організмі.

139. Роль іонів фтору в процесах мінералізації кісткової та зубної тканин. Токсичні ефекти надлишку фтору. Прояв недостатності фтору. Застосування препаратів фтору у стоматології.

140. Роль печінки у процесах життєдіяльності. Знешкоджуюча функція печінки. Метаболізм знешкодження чужорідних речовин: реакції мікросомального окиснення та кон'югації.

141. Знешкодження печінки шлаків, метаболітів, біологічно активних речовин, продуктів гниття (приклади).

142. Токсичність кисню: освіта активних формкисню, їх вплив на ліпіди. Перекисне окиснення ліпідів мембран. Антиоксидантна система.

143. Уявлення про хімічний канцерогенез.

144. Хімічний склад сірої та білої речовини мозку. Мієлін. Будова, ліпідний склад.

145. Елементарні акти нервової діяльності. Роль трансмембранного градієнта іонів у передачі нервового імпульсу.

146. Найважливіші медіатори нервових імпульсів та його рецептори. Нейропептиди.

147. Особливості енергетичного обміну у нервовій тканині.

148. Хімічний склад м'язової тканини. Основні білки міофібрил та саркоплазми. Роль міоглобіну.

149. Механізм м'язового скорочення та розслаблення. Особливості енергетичного обміну у м'язовій тканині.

Біохімічні константи та елементи

Біохімічні фактори стомлення під час виконання тривалих вправ

безательно до зображення сполучення перекриттів з несучими стінами (спирання або примикання), розв'язання підлоги 1-го поверху, елементи покриття виглядом та у перерізі.

У підвалі сайту необхідно структурувати всі розміщені елементи, вирівнявши їх за сіткою. Дана мера дозволить підвалу сайту виглядати більш структурованим.

У своєму зростанні держава прагне увібрати в себе найбільш цінні елементи фізичного оточення, берегові лінії, русла річок, рівнини, райони, багаті на ресурси.

Тема: «БІОХІМІЯ КРОВІ. ПЛАЗМА КРОВІ: КОМПОНЕНТИ ТА ЇХ ФУНКЦІЇ. МЕТАБОЛІЗМ ЕРИТРОЦИТІВ. ЗНАЧЕННЯ БІОХІМІЧНОГО АНАЛІЗУ КРОВІ У КЛІНІЦІ»

1. Білки плазми: біологічна роль. Вміст білкових фракцій у плазмі. Зміни білкового складу плазми при патологічних станах (гіперпротеїнемія, гіпопротеїнемія, диспротеїнемія, парапротеїнемія).
2. Білки гострої фази запалення: біологічна роль, приклади білків.
3. Ліпопротеїнові фракції плазми крові: особливості складу, роль організмі.
4. Імуноглобуліни плазми: основні класи, схема будови, біологічні функції. Інтерферони: біологічну роль, механізм дії (схема).
5. Ферменти плазми крові (секреторні, екскреторні, індикаторні): діагностичне значення дослідження активності амінотрансфераз (АЛТ та АСТ), лужної фосфатази, амілази, ліпази, трипсину, ізоферментів лактатдегідрогенази, креатинкінази.
6. Небілкові азотовмісні компоненти крові (сечовина, амінокислоти, сечова кислота, креатинін, індикан, прямий та непрямий білірубін): будова, біологічна роль, діагностичне значення їх визначення у крові. Поняття про азотемію.
7. Безазотисті органічні компоненти крові (глюкоза, холестерол, вільні жирні кислоти, кетонові тіла, піруват, лактат), діагностичне значення їх визначення у крові.
8. Особливості будови та функції гемоглобіну. Регулятори спорідненості з гемоглобіном до О2 . Молекулярні форми гемоглобіну. Похідні гемоглобіну. Клініко-діагностичне значення визначення гемоглобіну у крові.
9. Метаболізм еритроциту: роль гліколізу та пентозофосфатного шляху у зрілих еритроцитах. Глутатіон: що у еритроцитах. Ферментні системи, що у знешкодженні активних форм кисню.
10. Згортання крові як каскад активації проферментів. Внутрішній та зовнішній шляхи згортання. Загальний шлях згортання крові: активація протромбіну, перетворення фібриногену на фібрин, утворення фібрину-полімеру.
11. Участь вітаміну К у посттрансляційній модифікації факторів згортання крові. Дикумарол як антивітамін До.

30.1. Склад та функції крові.

Кров- Рідка рухлива тканина, що циркулює в замкнутій системі кровоносних судин, що транспортує різні хімічні речовини до органів і тканин, і здійснює інтеграцію метаболічних процесів, що протікають у різних клітинах.

Кров складається з плазми і формених елементів (еритроцитів, лейкоцитів та тромбоцитів). Сироватка крові відрізняється від плазми відсутністю фібриногену. 90% плазми крові становить вода, 10% - сухий залишок, до складу якого входять білки, небілкові азотисті компоненти (залишковий азот), безазотисті органічні компоненти та мінеральні речовини.

30.2. Білки плазми.

Плазма крові містить складну багатокомпонентну (більше 100) суміш білків, що різняться за походженням та функціями. Більшість білків плазми синтезується у печінці. Імуноглобуліни та ряд інших захисних білків імунокомпетентними клітинами.

30.2.1. Білкові фракції.За допомогою висолення білків плазми можна виділити альбумінову та глобулінову фракції. У нормі співвідношення цих фракцій становить 1,5 – 2,5. Використання методу електрофорезу на папері дозволяє виявити 5 білкових фракцій (у порядку зменшення швидкості міграції): альбуміни, α1-, α2-, β- і γ-глобуліни. При використанні більш тонких методів фракціонування в кожній фракції, крім альбумінової, можна виділити цілу низку білків (зміст і склад білкових фракцій сироватки крові див. малюнок 1).

Малюнок 1.Електрофореграма білків сироватки крові та склад білкових фракцій.

Альбуміни- білки з молекулярною масою близько 70 000 Так. Завдяки гідрофільності та високому вмісту в плазмі відіграють важливу роль у підтримці колоїдно-осмотичного (онкотичного) тиску крові та регуляції обміну рідин між кров'ю та тканинами. Виконують транспортну функцію: здійснюють перенесення вільних жирних кислот, жовчних пігментів, стероїдних гормонів, іонів Са2+, багатьох ліків. Альбуміни також є багатим і швидко реалізованим резервом амінокислот.

α 1 -Глобуліни:

• Кислий α 1 -глікопротеїн (орозомукоїд) - Містить до 40% вуглеводів, ізоелектрична точка його знаходиться в кислому середовищі (2,7). Функцію цього білка до кінця не встановлено; відомо, що на ранніх стадіях запального процесу орозомукоїд сприяє утворенню колагенових волокон у вогнищі запалення (Я.Мусіл, 1985).
• α 1-Антитріпсин - Інгібітор низки протеаз (трипсину, хімотрипсину, калікреїну, плазміну). Природжене зниження вмісту α1-антитрипсину в крові може бути фактором схильності до бронхо-легеневих захворювань, оскільки еластичні волокна легеневої тканини особливо чутливі до дії протеолітичних ферментів.
• Ретинозв'язуючий білок здійснює транспорт жиророзчинного вітаміну А.
• Тироксинзв'язуючий білок - пов'язує та транспортує йодовмісні гормони щитовидної залози.
• Транскортин - пов'язує та транспортує глюкокортикоїдні гормони (кортизол, кортикостерон).

α 2 -Глобуліни:

• Гаптоглобіни (25% α2-глобулінів) - утворюють стабільний комплекс з гемоглобіном, що з'являється в плазмі внаслідок внутрішньосудинного гемолізу еритроцитів. Комплекси гаптоглобін-гемоглобін поглинаються клітинами РЕМ, де гем і білкові ланцюги розпадаються, а залізо повторно використовується для синтезу гемоглобіну. Тим самим запобігає втраті заліза організмом і пошкодженню нирок гемоглобіном.
• Церулоплазмін - Білок, що містить іони міді (одна молекула церулоплазміну містить 6-8 іонів Cu2+), які надають йому блакитного забарвлення. Є транспортною формою іонів міді у організмі. Має оксидазну активність: окислює Fe2+ у Fe3+, що забезпечує зв'язування заліза трансферрином. Здатний окислювати ароматичні аміни, бере участь в обміні адреналіну, норадреналіну, серотоніну.

β-Глобуліни:

• Трансферін - головний білок β-глобулінової фракції, що бере участь у зв'язуванні та транспорті тривалентного заліза в різні тканини, особливо в кровотворні. Трансферин регулює вміст Fe3+ у крові, запобігає надмірному накопиченню та втраті із сечею.
• Гемопексин - пов'язує гем і запобігає його втраті нирками. Комплекс гем-гемопексин уловлюється з крові печінкою.
• С-реактивний білок (С-РБ) - Білок, здатний преципітувати (у присутності Са2 +) С-полісахарид клітинної стінкипневмокока. Біологічна роль його визначається здатністю активувати фагоцитоз та інгібувати процес агрегації тромбоцитів. У здорових людей концентрація С-РБ у плазмі мізерно мала і стандартними методами не визначається. При гострому запальному процесі вона збільшується більш ніж 20 разів, у разі С-РБ виявляється у крові. Дослідження С-РБ має перевагу над іншими маркерами запального процесу: визначенням ШОЕ та підрахунком числа лейкоцитів. Даний показник чутливіший, його збільшення відбувається раніше і після одужання швидше повертається до норми.

γ-Глобуліни:

• Імуноглобуліни (IgA, IgG, IgM, IgD, IgE) є антитіла, що виробляються організмом у відповідь на введення чужорідних речовин з антигенною активністю. Докладніше про ці білки див. 1.2.5.

30.2.2. Кількісні та якісні зміни білкового складу плазми крові.При різних патологічних станах білковий склад плазми може змінюватися. Основними видами змін є:

• Гіперпротеїнемія - Збільшення змісту загального білкаплазми. Причини: втрата великої кількості води (блювання, діарея, великі опіки), інфекційні захворювання (за рахунок збільшення кількості γ-глобулінів).
• Гіпопротеїнемія - Зменшення вмісту загального білка в плазмі. Спостерігається при захворюваннях печінки (внаслідок порушення синтезу білків), при захворюваннях нирок (внаслідок втрати білків із сечею), при голодуванні (внаслідок нестачі амінокислот для синтезу білків).
• Диспротеїнемія - Зміна відсоткового співвідношення білкових фракцій при нормальному вмісті загального білка в плазмі крові, наприклад, зниження вмісту альбумінів і збільшення вмісту однієї або декількох глобулінових фракцій при різних запальних захворюваннях.
• Парапротеїнемія - поява в плазмі крові патологічних імуноглобулінів - парапротеїнів, що відрізняються від нормальних білків за фізико-хімічними властивостями та біологічною активністю. До таких білків відносяться, наприклад, кріоглобуліни, що утворюють один з одним преципітати при температурі нижче 37 ° С. Парапротеїни виявляються в крові при макроглобулінемії Вальденстрема, при мієломній хворобі (в останньому випадку вони можуть долати нирковий бар'єр і виявлятися в сечі як білки Бенс-Джонса). Парапротеїнемія, як правило, супроводжується гіперпротеїнемією.

30.2.3. Ліпопротеїнові фракції плазми.Ліпопротеїни – складні сполуки, що здійснюють транспорт ліпідів у крові. До складу їх входять: гідрофобне ядро,містить триацилгліцероли та ефіри холестеролу, та амфіфільна оболонка,утворена фосфоліпідами, вільним холестеролом та білками-апопротеїнами (рисунок 2). У плазмі крові людини містяться такі фракції ліпопротеїнів:

Малюнок 2.Схема будови ліпопротеїну плазми.

• Ліпопротеїни високої щільності або α-ліпопротеїни , так як при електрофорез на папері вони рухаються разом з α-глобулінами. Містять багато білків і фосфоліпідів, транспортують холестерол з периферичних тканин печінку.
• Ліпопротеїни низької щільності або β-ліпопротеїни , так як при електрофорез на папері вони рухаються разом з β-глобулінами. Багаті на холестерол; транспортують його з печінки у периферичні тканини.
• Ліпопротеїни дуже низької щільності або пре-β-ліпопротеїни (На електрофореграмі розташовані між α-і β-глобулінами). Служать транспортною формою ендогенних триацилгліцеролів, що є попередниками ліпопротеїнів низької щільності.
• Хіломікрони - електрофоретично нерухомі; у крові, взятій натщесерце, відсутні. Є транспортною формою екзогенних (харчових) триацилгліцеролів.

30.2.4. Білки гострої фази запалення.Це білки, вміст яких збільшується в плазмі при гострому запальному процесі. До них відносяться, наприклад, такі білки:

1. гаптоглобін ;
2. церулоплазмін ;
3. С-реактивний білок ;
4. α 1-антитрипсин ;
5. фібриноген (компонент системи згортання крові; див. 30.7.2).

Швидкість синтезу цих білків збільшується насамперед за рахунок зниження утворення альбумінів, трансферину та альбумінів (невелика фракція білків плазми, що має найбільшу рухливість при диск-електрофорезі, і якій відповідає смуга на електрофореграмі перед альбумінами), концентрація яких при гострому воспі.

Біологічна роль білків гострої фази: а) всі ці білки є інгібіторами ферментів, що звільняються при руйнуванні клітин, і запобігають вторинному пошкодженню тканин; б) ці білки мають імунодепресорну дію (В.Л.Доценко, 1985).

30.2.5. Захисні білки плазми.До білків, що виконують захисну функцію, відносяться імуноглобуліни та інтерферони.

Імуноглобуліни (антитіла) – група білків, що виробляються у відповідь на потрапляння в організм чужорідних структур (антигенів). Вони синтезуються в лімфовузлах та селезінці лімфоцитами В. Виділяють 5 класів імуноглобулінів- IgA, IgG, IgM, IgD, IgE.

Малюнок 3.Схема будови імуноглобулінів (сірим кольором показана варіабельна область, не зафарбована – константна область).

Молекули імуноглобулінів мають єдиний план будови. Структурну одиницю імуноглобуліну (мономер) утворюють чотири поліпептидні ланцюги, з'єднані між собою дисульфідними зв'язками: два важкі (ланцюги Н) і два легкі (ланцюги L) (див. малюнок 3). IgG, IgD та IgЕ за своєю структурою, як правило, є мономерами, молекули IgM побудовані з п'яти мономерів, IgA складаються з двох і більше структурних одиниць або є мономерами.

Білкові ланцюги, що входять до складу імуноглобулінів, можна умовно розділити на специфічні домени, або області, що мають певні структурні та функціональні особливості.

N-кінцеві ділянки як L-, так і Н-ланцюгів називаються варіабельною областю (V), так як їх структура характеризується суттєвими відмінностями у різних класів антитіл. Усередині варіабельного домену є 3 гіперваріабельні ділянки, що відрізняються найбільшою різноманітністю амінокислотної послідовності. Саме варіабельна область антитіл є відповідальною за зв'язування антигенів за принципом комплементарності; первинна структура білкових ланцюгів у цій галузі визначає специфічність антитіл.

С-кінцеві домени Н- і L-ланцюгів мають відносно постійну первинну структуру в межах кожного класу антитіл і називаються константною областю (С). Константна область визначає властивості різних класівімуноглобулінів, їх розподіл в організмі може брати участь у запуску механізмів, що викликають знищення антигенів.

Інтерферони - сімейство білків, що синтезуються клітинами організму у відповідь на вірусну інфекцію та мають противірусний ефект. Розрізняють кілька типів інтерферонів, що мають специфічний спектр дії: лейкоцитарний (α-інтерферон), фібробластний (β-інтерферон) та імунний (γ-інтерферон). Інтерферони синтезуються і секретуються одними клітинами і виявляють свій ефект, впливаючи інші клітини, у цьому відношенні вони подібні гормонам. Механізм дії інтерферонів показаний малюнку 4.

Малюнок 4.Механізм дії інтерферонів (Ю.А.Овчинніков, 1987).

Зв'язуючись з клітинними рецепторами, інтерферони індукують синтез двох ферментів - 2",5"-олігоаденілатсинтетази та протеїнкінази, ймовірно, за рахунок ініціації транскрипції відповідних генів. Обидва ферменти, що утворюються, проявляють свою активність у присутності дволанцюжкових РНК, а саме такі РНК є продуктами реплікації багатьох вірусів або містяться в їх віріонах. Перший фермент синтезує 2",5"-олігоаденілати (з АТФ), які активують клітинну рибонуклеазу I; другий фермент фосфорилює фактор ініціації трансляції IF2. Кінцевим результатом цих процесів є інгібування біосинтезу білка та розмноження вірусу в інфікованій клітині (Ю.А.Овчинніков, 1987).

30.2.6. Ферменти плазми.Всі ферменти, що містяться в плазмі, можна розділити на три групи:

1. секреторні ферменти - синтезуються у печінці, виділяються у кров, де виконують свою функцію (наприклад, фактори згортання крові);
2. екскреторні ферменти - синтезуються у печінці, у нормі виділяються з жовчю (наприклад, лужна фосфатаза), їх вміст та активність у плазмі крові зростає при порушенні відтоку жовчі;
3. індикаторні ферменти - синтезуються у різних тканинах і потрапляють у кров при руйнуванні клітин цих тканин. У різних клітинах переважають різні ферменти, тому за ушкодженні тієї чи іншої органу у крові з'являються характерні йому ферменти. Це може бути використане у діагностиці захворювань.

Наприклад, при пошкодженні клітин печінки ( гепатит) у крові зростає активність аланінамінотраноферази (АЛТ), аспартатамінотрансферази (ACT), ізоферменту лактатдегідрогенази ЛДГ5, глутаматдегідрогенази, орнітинкарбамоїлтрансферази.

При пошкодженні клітин міокарда ( інфаркт) у крові зростає активність аспартатамінотрансферази (ACT), іеоферменту лактатдегідрогенази ЛДГ1, ізоферменту креатинкінази MB.

При пошкодженні клітин підшлункової залози ( панкреатит) у крові зростає активність трипсину, α-амілази, ліпази.

30.3. Небілкові азотисті компоненти крові (залишковий азот).

До цієї групи речовин належать: сечовина, сечова кислота, амінокислоти, креатин, креатинін, аміак, індикан, білірубін та інші сполуки (див. рис. 5). Вміст залишкового азоту в плазмі здорових людей - 15-25 ммоль/л. Підвищення вмісту залишкового азоту в крові називається азотемією . Залежно від причини, азотемія поділяється на ретенційну та продукційну.

Ретенційна азотемія виникає при порушенні виведення продуктів азотистого обміну (насамперед сечовини) із сечею та характерна для недостатності функції нирок. І тут до 90% небілкового азоту крові посідає азот сечовини замість 50% гаразд.

Продукційна азотемія розвивається при надмірному надходженні азотистих речовин у кров внаслідок посиленого розпаду тканинних білків (тривале голодування, цукровий діабет, тяжкі поранення та опіки, інфекційні захворювання).

Визначення залишкового азоту проводять у безбілковому фільтраті сироватки крові. В результаті мінералізації безбілкового фільтрату при нагріванні з концентрованою Н2 SO4 азот всіх небілкових сполук переходить у форму (NH4)2SO4. Іони NH4+ визначають за допомогою реактиву Несслера.

• Сечовина -Основний кінцевий продукт обміну білків в людини. Утворюється внаслідок знешкодження аміаку у печінці, виводиться з організму нирками. Тому вміст сечовини у крові знижується при захворюваннях печінки та зростає при нирковій недостатності.
• Амінокислоти- надходять у кров при всмоктуванні із шлунково-кишкового тракту або є продуктами розпаду тканинних білків. У крові здорових людей серед амінокислот переважають аланін та глутамін, які поряд з участю у біосинтезі білків є транспортними формами аміаку.
• Сечова кислота- Кінцевий продукт катаболізму пуринових нуклеотидів. Зміст їх у крові зростає при подагрі (внаслідок посиленого освіти) і за порушення функції нирок (через недостатнього виведення).
• Креатин- синтезується у нирках та печінці, у м'язах перетворюється на креатинфосфат – джерело енергії для процесів м'язового скорочення. При захворюваннях м'язової системивміст креатину у крові значно зростає.
• Креатинін- кінцевий продукт азотистого обміну, що утворюється в результаті дефосфорилювання креатинфосфату в м'язах, виводиться з організму нирками. Вміст креатиніну в крові знижується при захворюваннях м'язової системи, підвищується при нирковій недостатності.
• Індікан -продукт знешкодження індолу, що утворюється в печінці, виводиться нирками. Вміст його в крові знижується при захворюваннях печінки, підвищується – при посиленні процесів гниття білків у кишечнику, при захворюваннях нирок.
• Білірубін (прямий та непрямий)- Продукти катаболізму гемоглобіну. Вміст білірубіну в крові збільшується при жовтяницях: гемолітичної (за рахунок непрямого білірубіну), обтураційної (за рахунок прямого білірубіну), паренхіматозної (за рахунок обох фракцій).

Малюнок 5.Небілкові азотисті сполуки плазми.

30.4. Безазотисті органічні компоненти крові.

У цю групу речовин входять поживні речовини (вуглеводи, ліпіди) та продукти їхнього метаболізму (органічні кислоти). Найбільше значення у клініці має визначення вмісту в крові глюкози, холестеролу, вільних жирних кислот, кетонових тіл та молочної кислоти. Формули цих речовин представлені малюнку 6.

• Глюкоза- Головний енергетичний субстрат організму. Зміст її у здорових людей крові натще - 3,3 - 5,5 ммоль/л. Підвищення вмісту глюкози у крові (гіперглікемія)спостерігається після прийому їжі, при емоційному стресі, у хворих на цукровий діабет, гіпертиреоз, хворобу Іценко-Кушинга. Зниження вмісту глюкози у крові (гіпоглікемія)спостерігається при голодуванні, інтенсивних фізичних навантаженнях, гострому алкогольному отруєнні, передозуванні інсуліну.
• Холестерол- обов'язковий ліпідний компонент біологічних мембран, попередник стероїдних гормонів, вітаміну D3, жовчних кислот. Вміст його у плазмі крові здорових людей – 3,9 – 6,5 ммоль/л. Підвищення вмісту холестеролу в крові ( гіперхолестеролемія) спостерігається при атеросклерозі, цукровому діабеті, мікседемі, жовчно-кам'яній хворобі. Зниження рівня холестеролу в крові ( гіпохолестеролемія) виявляється при гіпертиреозі, цирозі печінки, захворюваннях кишечника, голодуванні, при прийомі жовчогінних препаратів.
• Вільні жирні кислоти (СЖК)використовуються тканинами та органами як енергетичний матеріал. Зміст СЖК у крові підвищується при голодуванні, цукровому діабеті, після введення адреналіну та глюкокортикоїдів; знижується при гіпотиреозі після введення інсуліну.
• Кетонові тіла.До кетонових тел належать ацетоацетат,β-гідроксибутират, ацетон- Продукти неповного окиснення жирних кислот. Вміст кетонових тіл у крові підвищується ( гіперкетонемія) при голодуванні, лихоманці, цукровому діабеті.
• Молочна кислота (лактат)- кінцевий продукт анаеробного окисленнявуглеводів. Зміст їх у крові підвищується при гіпоксії (фізичні навантаження, захворювання легень, серця, крові).
• Пировиноградна кислота (піруват)- проміжний продукт катаболізму вуглеводів та деяких амінокислот. Найбільш різке підвищення вмісту піровиноградної кислоти в крові відзначається при м'язовій роботі та недостатності вітаміну В1.

Малюнок 6.Безазотисті органічні речовиниплазми.

30.5. Мінеральні компоненти плазми.

Мінеральні речовини є важливими компонентами плазми крові. Найважливішими катіонами є іони натрію, калію, кальцію та магнію. Їм відповідають аніони: хлориди, бікарбонати, фосфати, сульфати. Частина катіонів у плазмі крові пов'язані з органічними аніонами та білками. Сума всіх катіонів дорівнює сумі аніонів, оскільки плазма електронейтральна.

• Натрій- Основний катіон позаклітинної рідини. Його вміст у плазмі крові 135 – 150 ммоль/л. Іони натрію беруть участь у підтримці осмотичного тиску позаклітинної рідини. Гіпернатріємія спостерігається при гіперфункції кори надниркових залоз, при введенні гіпертонічного розчину натрію хлориду парентерально. Гіпонатріємія може бути обумовлена ​​безсольовою дієтою, недостатністю надниркових залоз, діабетичним ацидозом.
• Калійє основним внутрішньоклітинним катіоном. У плазмі він міститься у кількості 3,9 ммоль/л, а еритроцитах - 73,5 - 112 ммоль/л. Як і натрій, калій підтримує осмотичний та кислотно-основний гомеостаз у клітині. Гіперкаліємія відзначається при посиленому руйнуванні клітин (гемолітична анемія, синдром тривалого роздавлювання), порушення виділення калію нирками, при зневодненні організму. Гіпокаліємія спостерігається при гіперфункції кори надниркових залоз, діабетичному ацидозі.
• Кальційу плазмі крові міститься у вигляді форм. Виконують різні функції: пов'язаний з білками (0,9 ммоль/л), іонізований (1,25 ммоль/л) та неіонізований (0,35 ммоль/л). Біологічно активним є лише іонізований кальцій. Гіперкальціємія спостерігається при гіперпаратиреозі, гіпервітамінозі D, синдромі Іценко-Кушинга, деструктивних процесах у кістковій тканині. Гіпокальціємія зустрічається при рахіті, гіпопаратиреозі, захворюваннях нирок.
• Хлоридимістяться у плазмі крові у кількості 95 - 110 ммоль/л, беруть участь у підтримці осмотичного тиску, кислотно-основного стану позаклітинної рідини. Гіперхлоремія спостерігається при серцевій недостатності, артеріальній гіпертензії, гіпохлоремії – при блюванні, захворюваннях нирок.
• Фосфатив плазмі є компонентами буферної системи, їх концентрація становить 1 - 1,5 ммоль/л. Гіперфосфатемія спостерігається при захворюваннях нирок, гіпопаратиреозі, гіпервітамінозі D. ​​Гіпофосфатемія відмічена при гіперпаратиреозі, мікседемі, рахіті.

0.6. Кислотно-основний стан та його регуляція.

Кислотно-основний стан (КОС) - співвідношення концентрації водневих (Н+) і гідроксильних (ОН-) іонів у рідинах організму. Для здорової людинихарактерна відносна сталість показників КОС, обумовлена ​​спільною дією буферних систем крові та фізіологічного контролю (органи дихання та виділення).

30.6.1. Буферні системи крові.Буферні системи організму складаються із слабких кислот та їх солей із сильними основами. Кожна буферна система характеризується двома показниками:

• рН буфера(залежить від співвідношення компонентів буфера);
• буферна ємність, тобто кількість сильної основи або кислоти, яку потрібно додати до буферного розчинузміни рН на одиницю (залежить від абсолютних концентрацій компонентів буфера).

Розрізняють такі буферні системи крові:

• бікарбонатна(H2 CO3 /NaHCO3);
• фосфатна(NaH2 PO4 / Na2 HPO4);
• гемоглобінова(дезоксигемоглобін як слабка кислота/ калієва сіль оксигемоглобіну);
• білкова(Дія її обумовлена ​​амфотерністю білків). Бікарбонатна та тісно пов'язана з нею гемоглобінова буферні системи складають у сукупності понад 80% буферної ємності крові.

30.6.2. Дихальне регулювання КОСздійснюється шляхом зміни інтенсивності зовнішнього дихання. При накопиченні в крові СО2 та Н+ посилюється легенева вентиляція, що призводить до нормалізації газового складукрові. Зниження концентрації вуглекислоти та Н+ викликає зменшення легеневої вентиляції та нормалізацію даних показників.

30.6.3. Ниркове регулювання КІСздійснюється головним чином за рахунок трьох механізмів:

• реабсорбції бікарбонатів (у клітинах ниркових канальців з Н2 Про і СО2 утворюється вугільна кислота Н2 СО3; вона дисоціює, Н+ виділяється в сечу, НСО3 - реабсорбується в кров);
• реабсорбції Na+ з клубочкового фільтрату в обмін на Н+ (при цьому Na2 HPO4 у фільтраті переходить у NaH2 PO4 та збільшується кислотність сечі) ;
• секреції NH 4+ (при гідролізі глутаміну в клітинах канальців утворюється NH3; він взаємодіє з H+, утворюються іони NH4+, які виводяться із сечею.

30.6.4. Лабораторні показники КОС крові.Для характеристики КОС використовують такі показники:

• рН крові;
• парціальний тиск СО2 (рСО2) крові;
• парціальний тиск О2 (рО2) крові;
• вміст бікарбонатів у крові при даних значеннях рН та рСО2 ( актуальний чи дійсний бікарбонат, АВ );
• вміст бікарбонатів у крові пацієнта у стандартних умовах, тобто. при рСО2 = 40 мм рт. ( стандартний бікарбонат, SB );
• сума підстав всіх буферних систем крові ( ВВ );
• надлишок або дефіцит основ крові в порівнянні з нормальним для даного пацієнта показником ( BE , від англ. base excess).

Перші три показники визначаються у крові з допомогою спеціальних електродів, виходячи з отриманих даних розраховуються інші показники з допомогою номограм чи формул.

30.6.5. Порушення КОС крові.Відомі чотири основні форми порушень кислотно-основного стану:

• метаболічний ацидоз - виникає при цукровому діабеті та голодуванні (за рахунок накопичення кетонових тіл у крові), при гіпоксії (за рахунок накопичення лактату). При цьому порушенні знижується рСО2 та [НСО3 - ] крові, збільшується екскреція NH4+ із сечею;
• дихальний ацидоз - Виникає при бронхіті, пневмонії, бронхіальній астмі (в результаті затримки вуглекислоти в крові). При цьому порушенні підвищується рСО2 та крові, збільшується екскреція NH4+ із сечею;
• метаболічний алкалоз - розвивається при втраті кислот, наприклад, при неприборканому блюванні. При цьому порушенні підвищується рСО2 та крові, збільшується екскреція НСО3 – із сечею, знижується кислотність сечі.
• дихальний алкалоз - спостерігається при посиленій вентиляції легень, наприклад у альпіністів на великій висоті. У цьому порушенні знижується рСО2 і [НСО3 - ] крові, зменшується кислотність сечі.

Для лікування метаболічного ацидозу використовують запровадження розчину бікарбонату натрію; для лікування метаболічного алкалозу – введення розчину глутамінової кислоти.

30.7. Деякі молекулярні механізми згортання крові.

30.7.1. Згортання крові- Сукупність молекулярних процесів, що призводять до припинення кровотечі з пошкодженої судини в результаті утворення кров'яного згустку (тромбу). Загальна схема процесу згортання крові представлена ​​малюнку 7.

Малюнок 7.Загальна схема згортання крові.

Більшість факторів згортання присутні у крові у вигляді неактивних попередників - проферментів, активація яких здійснюється шляхом часткового протеолізу. Ряд факторів згортання крові є вітамін К-залежними: протромбін (фактор II), проконвертин (фактор VII), фактори Крістмаса (IX) та Стюарта-Прауера (Х). Роль вітаміну До визначається участю в карбоксилюванні залишків глутамату в N-кінцевій ділянці цих білків з утворенням γ-карбоксиглутамату.

Згортання крові являє собою каскад реакцій, в якому активована форма одного згортання фактора каталізує активацію наступного доти, поки кінцевий фактор, який є структурною основою тромбу, не буде активований.

Особливості каскадного механізмуполягають у наступному:

1) відсутність фактора, що ініціює процес тромбоутворення, реакція не може відбутися. Тому процес згортання крові буде обмежений лише тією ділянкою кров'яного русла, де з'являється такий ініціатор;

2) фактори, що діють на початкових етапах згортання крові, потрібні в дуже малих кількостях. На кожній ланці каскаду їхній ефект багаторазово посилюється ( ампліфікується), що забезпечує в результаті швидку реакцію у відповідь на пошкодження.

У звичайних умовах існують внутрішній та зовнішній шлях згортання крові. Внутрішній шлях ініціюється зіткненням з атиповою поверхнею, що призводить до активації факторів, які були присутні в крові. Зовнішній шлях згортання ініціюється сполуками, що у звичайних умовах у крові не присутніми, але надходять туди внаслідок пошкодження тканин. Для нормального перебігу процесу згортання крові необхідні обидва ці механізми; вони різняться тільки на початкових етапах, а потім об'єднуються в загальний шлях , Що призводить до утворення фібринового згустку

30.7.2. Механізм активації протромбіну.Неактивний попередник тромбіну протромбін - синтезується у печінці. У його синтезі бере участь вітамін К. Протромбін містить залишки рідкісної амінокислоти - γ-карбоксиглутамату; скорочене позначення - Gla). У процесі активації протромбіну беруть участь тромбоцитарні фосфоліпіди, іони Са2+ та фактори згортання Va та Ха. Механізм активації представляється так (рисунок 8).

Малюнок 8.Схема активації протромбіну на тромбоцитах (Р.Маррі та співавт., 1993).

Ушкодження кровоносної судини призводить до взаємодії тромбоцитів крові з колагеновими волокнами судинної стінки. Це викликає руйнування тромбоцитів та сприяє виходу назовні негативно заряджених молекул фосфоліпідів внутрішньої сторони плазматичної мембранитромбоцитів. Негативно заряджені угруповання фосфоліпідів пов'язують іони Са2+. Іони Са2+ у свою чергу взаємодіють із залишками γ-карбоксиглутамату в молекулі протромбіну. Ця молекула фіксується на мембрані тромбоцита у потрібній орієнтації.

Тромбоцитарна мембрана містить рецептори для фактора Va. Цей фактор зв'язується з мембраною та приєднує фактор Хa. Чинник Хa є протеазою; він розщеплює молекулу протромбіну в певних місцяхв результаті утворюється активний тромбін.

30.7.3. Перетворення фібриногену на фібрин.Фібриноген (фактор I) – розчинний глікопротеїн плазми з молекулярною масою близько 340 000. Він синтезується у печінці. Молекула фібриногену складається з шести поліпептидних ланцюгів: два А α-ланцюга, два В β-ланцюга, і два γ-ланцюга (див. малюнок 9). Кінці поліпептидних ланцюгів фібриногену несуть негативний заряд. Це зумовлено присутністю великої кількості залишків глутамату та аспартату в N-кінцевих областях ланцюгів Аa та Вb. Крім того, В-області ланцюгів Вb містять залишки рідкої амінокислоти тирозин-О-сульфату, також заряджені негативно:

Це сприяє розчинності білка у воді та перешкоджає агрегації його молекул.

Малюнок 9.Схема будови фібриногену; стрілками показані зв'язки, що гідролізуються тромбіном. Р.Маррі та співавт., 1993).

Перетворення фібриногену на фібрин каталізує тромбін (Фактор IIa). Тромбін гідролізує чотири пептидні зв'язки у фібриногені: два зв'язки в ланцюгах А і два зв'язки в ланцюгах В. Від молекули фібриногену відщеплюються фібринопептиди А і В і утворюється фібрин-мономер (його склад α2 β2 γ2 ). Мономери фібрину нерозчинні у воді та легко асоціюють один з одним, утворюючи фібриновий потік.

Стабілізація фібринового згустку відбувається під дією ферменту трансглутамінази (Фактор XIIIa). Цей фактор також активується тромбіном. Трансглутаміназ утворює поперечні зшивки між мономерами фібрину за допомогою ковалентних ізопептидних зв'язків.

30.8. Особливості метаболізму еритроциту.

30.8.1. Еритроцити - Високоспеціалізовані клітини, основною функцією яких є транспорт кисню з легень у тканині. Тривалість життя еритроцитів становить середньому 120 діб; руйнація їх відбувається у клітинах ретикуло-ендотеліальної системи. На відміну від більшості клітин організму, у еритроциту відсутні клітинне ядро, рибосоми та мітохондрії.

30.8.2. Енергетичний обмін.Основним енергетичним субстратом еритроциту є глюкоза, яка надходить із плазми крові шляхом полегшеної дифузії. Близько 90% глюкози, що використовується еритроцитом, піддається гліколіз(Анаеробного окислення) з утворенням кінцевого продукту - молочної кислоти (лактату). Запам'ятайте функції, які виконує гліколіз у зрілих еритроцитах:

1) у реакціях гліколізу утворюється АТФшляхом субстратного фосфорилювання . Основний напрямок використання АТФ в еритроцитах - забезпечення роботи Na+, K+-АТФази. Цей фермент здійснює транспорт іонів Nа+ з еритроцитів у плазму крові, перешкоджає накопиченню Na+ в еритроцитах та сприяє збереженню геометричної формицих клітин крові (двояковогнутий диск).

2) у реакції дегідрування гліцеральдегід-3-фосфатуу гліколізі утворюється НАДН. Цей кофермент є кофактором ферменту метгемоглобінредуктази , що бере участь у відновленні метгемоглобіну в гемоглобін за наступною схемою:

Ця реакція перешкоджає накопиченню метгемоглобіну в еритроцитах.

3) метаболіт гліколізу 1, 3-дифосфогліцератздатний за участю ферменту дифосфогліцератмутази у присутності 3-фосфогліцерату перетворюватися на 2, 3-дифосфогліцерат:

2,3-дифосфогліцерат бере участь у регуляції спорідненості гемоглобіну до кисню. Його вміст в еритроцитах підвищується при гіпоксії. Гідроліз 2,3-дифосфогліцерату каталізує фермент дифосфогліцератфосфатаза.

Приблизно 10% глюкози, що споживається еритроцитом, використовується в пентозофосфатному шляху окислення. Реакції цього шляху служать основним джерелом НАДФН для еритроциту. Цей кофермент необхідний для переведення окисленого глутатіону (див. 30.8.3) у відновлену форму. Дефіцит ключового ферменту пентозофосфатного шляху глюкозо-6-фосфатдегідрогенази - супроводжується зменшенням в еритроцитах відношення НАДФН/НАДФ+, збільшенням вмісту окисленої форми глутатіону і зниженням резистентності клітин (гемолітична анемія).

30.8.3. Механізми знешкодження активних форм кисню в еритроцитах.Молекулярний кисень у певних умовах може перетворюватися на активні форми, до яких відносяться супероксидний аніон О2 - пероксид водню Н2 О2 гідроксильний радикал ВІН.

та синглетний кисень 1 О2 . Ці форми кисню мають високу реакційну здатність, можуть надавати шкідливу дію на білки і ліпіди біологічних мембран, викликати руйнування клітин. Чим вище зміст О2 тим більше утворюється його активних форм. Тому еритроцити, які постійно взаємодіють з киснем, містять ефективні антиоксидантні системи, здатні знешкоджувати активні метаболіти кисню. Важливим компонентом антиоксидантних систем є трипептид.глутатіон,

що утворюється в еритроцитах в результаті взаємодії γ-глутамілцистеїну та гліцину:

Відновлена ​​форма глутатіону (скорочене позначення Г-SH) бере участь у реакціях знешкодження пероксиду водню та органічних пероксидів (R-O-OH). При цьому утворюються вода та окислений глутатіон (скорочене позначення Г-S-S-Г). Перетворення окисленого глутатіону на відновлений каталізує фермент глутатіонредуктаза.

Джерело водню - НАДФН (з пентозофосфатного шляху, див. 30.8.2): В еритроцитах є також ферменти і супероксиддисмутаза каталаза

, Що здійснюють наступні перетворення:

Антиоксидантні системи мають для еритроцитів особливе значення, оскільки в еритроцитах немає оновлення білків шляхом синтезу.

Зміст теми "Членистоногі. Хордові.": Вивчення хімії живих організмів, тобто.біохімії , тісно пов'язане із загальним бурхливим розвитком біології у XX ст.Значення біохімії

полягає в тому, що вона дає фундаментальне розуміння фізіології, тобто розуміння того, як працюють біологічні системи. Це в свою чергу знаходить застосування в(Створення пестицидів, гербіцидів тощо); у медицині (включаючи всю фармацевтичну промисловість); у різних бродильних виробництвах, які постачають нам широкий асортимент продуктів, у тому числі хлібобулочних виробів; нарешті у всьому, що пов'язано з їжею та харчуванням, тобто в дієтетиці, технології виробництва харчових продуктів і в науці про їх зберігання. З біохімієюпов'язана і поява низки нових перспективних напряміву біології, таких як генна інженерія, біотехнологія чи молекулярний підхід до вивчення генетичних хвороб.

Біохіміяграє також важливу роль, що об'єднує в біології. При розгляді живих організмів на біохімічному рівні найчастіше впадають у вічі не так відмінності між ними, скільки їх схожість.

Елементи, що зустрічаються у живих організмах

Елементи, що містяться у живих організмах

У земної коризустрічається близько 100 хімічних елементівале тільки 16 з них необхідні для життя. Найбільш поширені в живих організмах (у порядку спаду числа атомів) чотири елементи: водень, вуглець, кисень і азот.

На частку припадає понад 90% як маси, і кількості атомів, які входять до складу всіх живих організмів. Однак у земній перші чотири місця за поширеністюзаймають кисень, кремній, алюміній та натрій. Біологічне значення водню, кисню, азоту та вуглецю пов'язано в основному з їх валентністю, що дорівнює відповідно 1, 2, 3 та 4, а також з їх здатністю утворювати більш міцні ковалентні зв'язки, ніж в інших елементів тієї ж валентності.

Що таке біохімія? Біологічна чи фізіологічна біохімія - наука про хімічні процеси, що лежать в основі життєдіяльності організму та тих, що відбуваються всередині клітини. Мета біохімії (термін походить від грецького слова «bios» – «життя») як науки – це вивчення хімічних речовин, структури та метаболізму клітин, природи та методів його регуляції, механізму енергетичного забезпечення процесів усередині клітин.

Медична біохімія: суть та цілі науки

Медична біохімія - розділ, який вивчає хімічний склад клітин. людського організму, обмін речовин у ньому (зокрема при патологічних станах) Адже будь-яка хвороба, навіть у безсимптомному періоді, неминуче накладе свій відбиток на хімічні процесиу клітинах, властивості молекул, що позначиться на результатах біохімічного аналізу. Без знання біохімії неможливо знайти причину розвитку хвороби та шлях її ефективного лікування.

Біохімічне дослідження крові

Що таке аналіз "біохімія крові"? Біохімічним дослідженням крові називають один із методів лабораторної діагностики у багатьох галузях медицини (наприклад, ендокринологія, терапія, гінекологія).

Він допомагає точно діагностувати хворобу та дослідити зразок крові за такими параметрами:

Аланінамінотрансфераза (АЛАТ, АЛТ);

Холестерин чи холестерол;

Білірубін;

Сечовина;

Діастазу;

Глюкоза, ліпаза;

Аспартатамінотрансфераза (АСТ, АсАТ);

Гамма-глутаміл транспептидазу (ГГТ), гамма ГТ (глутамілтранспептидазу);

Креатинін, білок;

Антитіла до вірусу Епштейн Барра.

Для здоров'я кожної людини важливо знати, що таке біохімія крові, і розуміти, що її показники не тільки дадуть всі дані для ефективної схеми лікування, але і допоможуть попередити хворобу. Відхилення від нормальних показників – це перший сигнал про те, що в організмі щось не так.

крові для дослідження печінки: значущість та цілі

Крім того, біохімічна діагностика дозволить провести моніторинг динаміки захворювання та результатів лікування, створити повноцінну картину обміну речовин, дефіциту мікроелементів роботи органів. Наприклад, обов'язковим аналізом людей із порушенням роботи печінки стане біохімія печінки. Що це? Так називають біохімічний аналіз крові для дослідження кількості та якості ферментів печінки. Якщо їх синтез порушений, такий стан загрожує розвитком хвороб, запальних процесів.

Специфіка біохімії печінки

Біохімія печінки – що це таке? Печінка людини складається із води, ліпідів, глікогену. Її тканини містять мінерали: мідь, залізо, нікель, марганець, тому біохімічне вивчення тканин печінки – дуже інформативний та досить ефективний аналіз. Найважливіші ферменти у роботі печінки - це глюкокіназа, гексокиназа. Найбільш чутливі до біохімічних тестів такі ферменти печінки: аланінамінотрансфераза (АЛТ), гамма-глутаміл трансфераза (ГГТ), аспартатамінотрансфераза (АСТ), Як правило, при дослідженні орієнтуються на показники цих речовин.

Для повноцінного та успішного моніторингу стану свого здоров'я кожен має знати, що таке «аналіз біохімія».

Сфери дослідження біохімії та важливість правильної інтерпретації результатів аналізу

Що вивчає біохімія? Насамперед, процеси обміну речовин, хімічний склад клітини, хімічну природута функцію ферментів, вітамінів, кислот. Оцінити показники крові за цими параметрами можна лише за умови правильної розшифровки аналізу. Якщо все добре, показники крові за різними параметрами (рівень глюкози, білок, ферменти крові) не повинні відхилятися від норми. Інакше це слід розцінювати як сигнал про порушення роботи організму.

Розшифровка біохімії

Як розшифрувати цифри в результатах аналізу? Нижче наведено за основними показниками.

Глюкоза

Рівень глюкози вказує на якість процесу вуглеводного обміну. Гранична норма вмісту має перевищувати 5,5 ммоль/л. Якщо рівень нижчий, то це може свідчити про цукровий діабет, ендокринні захворювання, проблеми з печінкою. Підвищений рівень глюкози може бути через цукровий діабет, фізичні навантаження, гормональні ліки.

Білок

Холестерин

Сечовина

Так називають кінцевий продукт розпаду білків. У здорової людини вона має повністю виводитися з організму із сечею. Якщо цього немає, і вона потрапляє у кров, слід обов'язково перевірити роботу нирок.

Гемоглобін

Це білок еритроцитів, що насичує клітини організму киснем. Норма: для чоловіків – 130-160 г/л, у дівчат – 120-150 г/л. Низький рівеньгемоглобіну в крові вважають одним з показників анемії, що розвивається.

Біохімічне дослідження крові на ферменти крові (АлАТ, АсАТ, КФК, амілаза)

Ферменти відповідають за повноцінну роботу печінки, серця, нирок, підшлункової залози. Без потрібної кількості повноцінний обмін амінокислот просто неможливий.

Рівень аспартатамінотрансферази (АсАТ, АСТ - клітинного ферменту серця, нирок, печінки) не повинен бути вищим за 41 та 31 од./л для чоловіків і жінок відповідно. В іншому випадку це може свідчити про розвиток гепатиту, хвороб серця.

Ліпаза (фермент, що розщеплює жири) відіграє важливу роль в обміні речовин і не повинен перевищувати значення 190 од./л. Підвищений рівень сигналізує про порушення роботи підшлункової залози.

Важко переоцінити значущість біохімічного аналізу на ферменти крові. Що таке біохімія і що вона досліджує, зобов'язана знати кожна людина, яка дбає про своє здоров'я.

Амілаза

Цей фермент міститься в підшлунковій залозі та слині. Він відповідає за розщеплення вуглеводів та їх засвоєння. Норма – 28-100 од./л. Його високий вміст крові може вказувати на ниркову недостатність, холецистит, цукровий діабет, перитоніт.

Результати біохімічного аналізу крові записують у спеціальний бланк, де вказані рівні вмісту речовин. Нерідко цей аналіз призначають як додатковий для уточнення передбачуваного діагнозу. При розшифруванні результатів біохімії крові враховуйте, що на них також впливає стать пацієнта, його вік та спосіб життя. Тепер ви знаєте, що вивчає біохімія та як правильно інтерпретувати її результати.

Як правильно підготуватись до здачі крові на біохімію?

гострих хвороб внутрішніх органів;

інтоксикації;

Авітаміноз;

Запальних процесів;

Для профілактики захворювань під час вагітності;

Для уточнення поставленого діагнозу.

Кров для аналізу беруть рано-вранці, і перед приходом до лікаря їсти не можна. В іншому випадку результати аналізу будуть спотворені. Біохімічне дослідження покаже, наскільки правильним є ваш обмін речовин та солей в організмі. Крім того, утримайтеся від пиття солодкого чаю, кави, молока хоча б за годину-дві до забору крові.

Обов'язково дайте відповідь собі на питання про те, що таке біохімія, перед здачею аналізу. Знання процесу та його значущості допоможе вам правильно оцінити стан здоров'я та бути компетентним у медичних питаннях.

Як беруть кров на біохімію?

Процедура триває недовго і майже безболісна. У людини в положенні сидячи (іноді пропонують прилягти на кушетку) медик бере попередньо наклавши джгут. Місце уколу обов'язково має бути оброблене антисептиком. Взятий зразок поміщають у стерильну пробірку та відправляють на аналіз у лабораторію.

Контроль за якістю проведення біохімічного дослідження проводять у кілька етапів:

Преаналітичний (підготовка пацієнта, взяття аналізу, транспортування до лабораторії);

Аналітичний (обробка та зберігання біоматеріалу, дозування, проведення реакції, аналіз результату);

Постаналітичний (заповнення бланка з результатом, лабораторно-клінічний аналіз, надсилання лікарю).

Якість результату біохімії залежить від доцільності обраного методу дослідження, компетентності лаборантів, точності мірок, технічної оснащеності, чистоти реактивів, дотримання дієти.

Біохімія для волосся

Що таке біохімія для волосся? Біозавивка - це спосіб довгострокового завивання локонів. Різниця між звичайною хімічною завивкою та біозавивкою принципова. В останньому випадку не використовують пероксид водню, аміак, тіоліколеву кислоту. Роль речовини виконує аналог цистину (біологічний білок). Саме звідси і походить назва методу укладання волосся.

Безперечними плюсами можна назвати:

Щільна дія на структуру волосся;

Змиту грань між відрослим і волоссям, що зазнавав біозавивки;

Процедуру можна повторювати, не чекаючи на остаточне зникнення її ефекту.

Але перед походом до майстра слід враховувати такі ньанси:

Технологія біозавивки порівняно складна, і потрібно ретельно підійти до вибору майстра;

Ефект недовгостроковий, близько 1-4 місяців (особливо на волоссі, яке не піддавалися завивці, фарбуванню, мають щільну структуру);

Біозавивка коштує недешево (загалом 1500-3500 р.).

Методи біохімії

Що таке біохімія та які методи використовуються для дослідження? Їх вибір залежить від його мети та поставлених доктором завдань. Вони покликані вивчити біохімічну структуру клітини, досліджувати зразок на можливі відхилення від норми і таким чином допомогти діагностувати хворобу, дізнатися про динаміку одужання тощо.

Біохімія – один із найефективніших аналізів для уточнення, постановки діагнозу, моніторингу лікування, визначення успішної схеми терапії.